アズロシジン1


Azurocidin_1
アズロシジンとしても知られているカチオン性抗菌タンパク質CAP37又はヘパリン結合タンパク質(HBP)は、タンパク質ヒトにおけるによってコードされていることをAZU1の 遺伝子。 AZU1 利用可能な構造 PDB Human UniProt検索:PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
1A7S、1AE5、1FY1、1FY3
識別子
エイリアス
AZU1、AZAMP、AZU、CAP37、HBP、HUMAZUR、NAZC、hHBP、アズロシジン1
外部ID
OMIM:162815 HomoloGene:74404 GeneCards:AZU1
遺伝子の位置(ヒト) Chr。 19番染色体(ヒト)
バンド 19p13.3 始める
825,097 bp
終わり
832,018 bp
RNA発現パターン
その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
• ヘパリン結合• ペプチダーゼ活性• GO:0001948タンパク質結合• ヘパラン硫酸プロテオグリカン結合• 毒性物質結合• セリン型エンドペプチダーゼ活性
細胞成分
• 膜• アズール顆粒• アズール顆粒膜• 細胞外エクソソーム• 膜の外因性成分• 細胞外領域• 細胞外空間• アズール顆粒内腔
生物学的プロセス
• MHCクラスII生合成プロセスの正の調節• 食作用の正の調節• アポトーシスプロセスの負の調節• プロテインキナーゼCシグナル伝達• ミクログリア細胞の活性化• タンパク質分解• 正の走化性の誘導• 単球の活性化• 走化性• 血管透過性の調節• 遺伝子発現• マクロファージ走化性• プロテインキナーゼC活性化Gタンパク質結合受容体シグナル伝達経路• 細菌に対する防御反応• ペプチジルスレオニンリン酸化の正の調節• 好中球を介した細菌の死滅• GO:0051636グラム陰性細菌に対する防御反応• 細胞走化性• 細胞溢出• 炎症反応• 細胞内カルシウム源を使用したカルシウム媒介シグナル伝達• グリア細胞遊走• 細胞接着の正の調節• プロテインキナーゼ活性の正の調節• 好中球脱顆粒
出典:Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみEntrez 566
該当なしEnsembl ENSG00000278624 ENSG00000172232
該当なしUniProt P20160
該当なし
RefSeq(mRNA) NM_001700 該当なし
RefSeq(タンパク質) NP_001691 該当なし
場所(UCSC)
19番染色体:0.83 – 0.83 Mb
該当なし
PubMed検索
該当なし
ウィキデータ

人間の表示/

コンテンツ
1 関数
2 構造
3 臨床的な意義
4 参考文献
5 外部リンク
6 参考文献

関数
好中球の特殊なリソソームであるアズール顆粒には、微生物の死滅に関係する少なくとも10個のタンパク質が含まれています。この遺伝子によってコードされるタンパク質は、単球の走化性および抗菌活性を有するアズール顆粒抗菌タンパク質です。また、重要な多機能炎症メディエーターでもこのタンパク質をコードする遺伝子、好中球エラスターゼ2、およびプロテイナーゼ3は、染色体19pterに位置するクラスターに3つの遺伝子はすべて協調的に発現し、それらのタンパク質産物は好中球の分化中にアズール顆粒に一緒にパッケージされます。

構造
image"
  同じスーパーファミリーのアズロシジン1構造(疑似プロテアーゼ)とキモトリプシン(機能性プロテアーゼ)の比較
このコードされたタンパク質はプロテアーゼのPAクランのメンバーですが、活性部位のセリンとヒスチジン残基が置き換えられて疑似酵素になるため、セリンプロテイナーゼではありません。

臨床的な意義
発熱のある患者では、HBPの血漿レベルが高いことは、患者が循環虚脱を伴う敗血症を発症するリスクが高いことを示しています。

参考文献
^ ENSG00000172232 GRCh38:Ensemblリリース89:ENSG00000278624、ENSG00000172232 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス:」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ Morgan JG、Sukiennicki T、Pereira HA、Spitznagel JK、Guerra ME、Larrick JW(1991年11月)。「セリンプロテアーゼホモログCAP37 /アズロシジン、ヒト顆粒球からの殺菌性および走化性タンパク質のcDNAのクローニング」。JImmunol。147(9):3210–4。PMID 1919011。   ^ “”Entrez Gene:AZU1アズロシジン1(カチオン性抗菌タンパク質37)””。
^ Soehnlein、Oliver; Lindbom、Lennart(2009)。「好中球由来のアズロシジンは免疫系に警告を発します」。白血球生物学ジャーナル。85(3):344–351。土井:10.1189 /jlb.0808495。ISSN 1938から3673まで。PMID 18955543。S2CID 23637918。     ^ Iversen、LF; カストルプ、JS; ビョルン、南東; ラスムセン、PB; Wiberg、FC; Flodgaard、HJ; ラーセン、IK(1997)。「セリンプロテイナーゼフォールドを持つ多機能タンパク質であるHBPの構造」。自然構造生物学。4(4):265–268。土井:10.1038 / nsb0497-265。ISSN 1072から8368まで。PMID 9095193。S2CID 19949043。     ^ Linder A、Christensson B、Herwald H、BjörckL、Akesson P。「ヘパリン結合タンパク質:敗血症における循環虚脱の初期マーカー」。クリン。感染する。Dis。49(7):1044–50。土井:10.1086 / 605563。PMID 19725785。  

外部リンク
UCSC GenomeBrowserのヒトAZU1ゲノム位置とAZU1遺伝子詳細ページ。

参考文献
Morgan JG、Pereira HA、Sukiennicki T、他 (1992)。「ヒト好中球顆粒カチオン性タンパク質CAP37は、炎症性プロテイナーゼと相同性を共有する特定のマクロファージケモタキシンです」。アドバンス Exp。Med。Biol。実験医学と生物学の進歩。305:89–96。土井:10.1007 / 978-1-4684-6009-4_11。ISBN 978-1-4684-6011-7。PMID  1755383。
Watorek W(2004)。「アズロシジン-多機能炎症メディエーターとして作用する不活性なセリンプロテイナーゼホモログ」。アクタバイオチム。ポル。50(3):743–52。土井:10.18388 /abp.2003_3665。PMID  14515154。
Zimmer M、Medcalf RL、FinkTMなど。(1992)。「骨髄単球系統で協調的に発現する3つのヒトエラスターゼ様遺伝子は、19pter上の単一の遺伝子座として組織化されています」。手順 国立 Acad。科学 アメリカ。89(17):8215–9。土井:10.1073 /pnas.89.17.8215。PMC  49888。PMID  1518849。
Green BG、Weston H、Ashe BM、他 (1991)。「PMNエラスターゼ:ヒトアイソザイムと他の種からの基質および阻害剤に対する酵素の特異性の比較」。アーチ。生化学。生物物理学。286(1):284–92。土井:10.1016 / 0003-9861(91)90042-H。PMID  1897955。
Flodgaard H、Ostergaard E、Bayne S、他 (1991)。「ブタおよびヒト由来の2つの新規好中球白血球由来タンパク質の共有結合構造。強力な単球および線維芽細胞の走化性活性を有する好中球エラスターゼ相同体」。ユーロ。J.Biochem。197(2):535–47。土井:10.1111 /j.1432-1033.1991.tb15942.x。PMID  2026172。
Almeida RP、Melchior M、Campanelli D、他 (1991)。「セリンプロテアーゼと広範な相同性を持つ抗生物質であるヒト好中球アズロシジンの相補的DNA配列」。生化学。生物物理学。解像度 コミュン。177(2):688–95。土井:10.1016 / 0006-291X(91)91843-2。PMID  2049091。
Pohl J、Pereira HA、Martin NM、Spitznagel JK(1990)。「CAP37のアミノ酸配列、好中球エラスターゼに構造的に類似したヒト好中球顆粒由来の抗菌性および単球特異的走化性糖タンパク質」。FEBSLett。272(1–2):200–4。土井:10.1016 / 0014-5793(90)80484-Z。PMID  2226832。S2CID  36779510。
Campanelli D、Detmers PA、Nathan CF、Gabay JE(1990)。「アズロシジンおよび好中球からの同族セリンプロテアーゼ。異なる抗菌性およびタンパク質分解特性」。J.Clin。投資する。85(3):904–15。土井:10.1172 / JCI114518。PMC  296509。PMID  2312733。
Pereira HA、Shafer WM、Pohl J、他 (1990)。「CAP37、単球比活性を有するヒト好中球由来の走化性因子」。J.Clin。投資する。85(5):1468–76。土井:10.1172 / JCI114593。PMC  296594。PMID  2332502。
Wilde CG、Snable JL、Griffith JE、Scott RW(1990)。「好中球エラスターゼと活性部位の相同性を持つ2つのアズール顆粒プロテアーゼの特性評価」。J.Biol。化学。265(4):2038–41。土井:10.1016 / S0021-9258(19)39936-3。PMID  2404977。
ペレイラHA、スピッツナゲルJK、ポールJ、他 (1990)。「CAP37、37 kDのヒト好中球顆粒カチオン性タンパク質は、炎症性プロテイナーゼと相同性を共有します」。ライフサイエンス。46(3):189–96。土井:10.1016 / 0024-3205(90)90104-Y。PMID  2406527。
Gabay JE、Scott RW、Campanelli D、他 (1989)。「ヒト多形核白血球の抗生物質タンパク質」。手順 国立 Acad。科学 アメリカ。86(14):5610–4。土井:10.1073 /pnas.86.14.5610。PMC  297672。PMID  2501794。
Pereira HA、Erdem I、Pohl J、Spitznagel JK(1993)。「CAP37に基づく合成殺菌性ペプチド:単球のための37kDaのヒト好中球顆粒関連カチオン性抗菌タンパク質走化性」。手順 国立 Acad。科学 アメリカ。90(10):4733–7。土井:10.1073 /pnas.90.10.4733。PMC  46587。PMID  8506327。
Chertov O、Michiel DF、Xu L、他 (1996)。「インターロイキン-8で刺激された好中球から放出されるT細胞化学誘引物質タンパク質としてのディフェンシン-1、ディフェンシン-2、およびCAP37 /アズロシジンの同定」。J.Biol。化学。271(6):2935–40。土井:10.1074 /jbc.271.6.2935。PMID  8621683。
Iversen LF、Kastrup JS、BjørnSE、他 (1997)。「セリンプロテイナーゼフォールドを持つ多機能タンパク質であるHBPの構造」。ナット 構造体。Biol。4(4):265–8。土井:10.1038 / nsb0497-265。PMID  9095193。S2CID  19949043。
Karlsen S、Iversen LF、Larsen IK、他 (1998)。「ヒトHBP / CAP37 /アズロシジンの原子分解構造」。ActaCrystallogr。D。54(Pt 4):598–609。土井:10.1107 / S0907444997016193。PMID  9761855。
Olofsson AM、Vestberg M、Herwald H、他 (1999)。「ミトコンドリアコンパートメントを標的とするヘパリン結合タンパク質は、内皮細胞をアポトーシスから保護します」。J.Clin。投資する。104(7):885–94。土井:10.1172 / JCI6671。PMC  408551。PMID  10510329。
Lindmark A、Garwicz D、Rasmussen PB、他 (1999)。「ヒトHBP / CAP37 /アズロシジンの生合成、処理、および選別の特性評価」。J.ロイコック。Biol。66(4):634–43。土井:10.1002 /jlb.66.4.634。PMID  10534120。S2CID  27897421。
Stub icon
  人間の19番染色体上の遺伝子に関するこ