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B細胞受容体

B細胞受容体の一般的な構造に膜結合型
免疫グロブリン分子とシグナル伝達領域が含まれます。
ジスルフィド架橋は、免疫グロブリンアイソタイプとシグナル伝達領域を接続します。
B細胞受容体は2つの部分で構成されています：
1つのアイソタイプ（IgD、IgM、IgA、IgG、またはIgE）の膜結合免疫グロブリン分子。内在性膜ドメインの存在を除いて、これらはそれらの分泌型の単量体バージョンと同一です。
シグナル伝達部分：Ig-α / Ig-β（CD79）と呼ばれるヘテロダイマーで、ジスルフィド架橋によって結合されています。二量体の各メンバーは原形質膜にまたがり、免疫受容体チロシンベースの活性化モチーフ（ITAM）を持つ細胞質の尾を持っています。
より分析的には、BCR複合体は、膜免疫グロブリン（mIg）として知られる抗原結合サブユニットで構成され、2つの免疫グロブリン軽鎖（IgL）と2つの免疫グロブリン重鎖（IgH）、およびIg-の2つのヘテロダイマーサブユニットで構成されます。 αおよびIg-β。ためにmIgMの細胞表面への輸送の分子、mIgM分子とのIg-αおよびIg-βの組み合わせが存在しなければなりません。Ig分子を生成しないPre-B細胞は通常、Ig-αとIg-βの両方を細胞表面に運びます。
ヘテロ二量体は、別のプレB細胞特異的タンパク質との会合または組み合わせとして、あるいは単独でB細胞に存在し、それによってmIgM分子に置き換わる可能性がBCR内では、抗原を認識する部分は、V、D、およびJと呼ばれる3つの異なる遺伝子領域で構成されています。これらの領域はすべて、免疫系に例外的な組み合わせプロセスで遺伝子レベルで組換えられ、接合されます。ゲノム内のこれらの各領域をコードする多くの遺伝子があり、さまざまな方法で結合して、さまざまな受容体分子を生成することができます。体は利用可能な遺伝子よりもはるかに多くの抗原に遭遇する可能性があるため、この品種の生産は非常に重要です。このプロセスを通じて、体は抗原認識受容体分子の複数の異なる組み合わせを生成する方法を見つけます。BCRの重鎖再配列は、B細胞の発達の最初のステップを伴います。短いJH（結合）およびD H（多様性）領域は、酵素RAG2およびRAG1に依存するプロセスで、初期のプロB細胞で最初に組換えられます。 D領域とJ領域の組換え後、この細胞は「後期プロB」細胞と呼ばれるようになり、短いDJ領域をVH遺伝子のより長いセグメントと組換えることができるようになりました。
BCRには、エピトープの表面と受容体の表面の相補性に依存する独特の結合部位がこれは、非共有結合力によって発生することがよく成熟したB細胞は、特定の抗原がない場合、限られた時間だけ末梢循環で生き残ることができます。これは、細胞がこの時間内にどの抗原にも出会わない場合、アポトーシスを起こすためです。末梢循環において、アポトーシスはBリンパ球の最適な循環を維持する上で重要であることは注目に値します。構造上、抗原のBCRは分泌された抗体とほぼ同じです。しかし、重鎖のC末端領域は、膜の脂質二重層全体に広がる短い疎水性ストレッチで構成されているため、独特の構造的非類似性が

B細胞受容体のシグナル伝達経路

B細胞受容体シグナル伝達経路の概略図。BCRの凝集により、Blk、 LYN、 FYNなどの
Srcファミリーキナーゼと
SYKおよび
BTKチロシンキナーゼが迅速に活性化され
ます。このように、このプロセスは、前述のチロシンキナーゼ、BCR、アダプタータンパク質、たとえばBLNKやCD19、および
P13K、 PLCy2、 VAVなどのシグナル伝達分子
からなる「シグナルソーム」の形成を触媒
します
B細胞受容体がたどることができるいくつかのシグナル伝達経路がB細胞の生理機能は、B細胞受容体の機能と密接に関連しています。BCRシグナル伝達経路は、BCRのmIgサブユニットが特定の抗原に結合すると開始されます。B細胞受容体の最初の誘発は、非触媒性チロシンリン酸化受容体ファミリーのすべての受容体で類似しています。結合イベントにより、Blk、Lyn、およびFynを含むSrcファミリーのチロシンキナーゼによる関連Igα/Igβヘテロダイマーサブユニットの免疫受容体チロシンベース活性化モチーフ（ITAM）のリン酸化が可能になります。受容体のコンフォメーション変化や抗原結合時の複数の受容体の凝集など、BCR-抗原結合がどのようにリン酸化を誘導するかについて、複数のモデルが提案されています。チロシンキナーゼSykは、リン酸化されたITAMに結合して活性化され、複数の部位で足場タンパク質BLNKをリン酸化します。リン酸化後、下流のシグナル伝達分子がBLNKに動員され、その結果、それらが活性化され、シグナルが内部に伝達されます。
IKK /NF-κB転写因子経路： CD79およびその他のタンパク質であるマイクロシグナルソームは、BCRによる抗原認識後、c-SMACに結合する前にPLC-γを活性化します。次に、PIP2をIP3とDAG（ジアシルグリセロール）に切断します。IP3は、細胞質ゾル内のイオン性カルシウムを劇的に増加させるセカンドメッセンジャーとして機能します（小胞体からの放出またはイオンチャネルを介した細胞外環境からの流入を介して）。これは、カルシウムとDAGからのPKCβの最終的な活性化につながります。PKCβは、NF-κBシグナル伝達複合体タンパク質CARMA1（CARMA1、BCL10、およびMALT1を含む複合体自体）を（直接的または間接的に）リン酸化します。これらは、CARMA1 / BCL10 / MALT1複合体にも関連するいくつかのユビキチン化酵素によるIKK（IkBキナーゼ）、TAK1の動員と召喚をもたらします。MALT1自体は、NF-κBシグナル伝達の阻害タンパク質であるA20（NF-κBのユビキチン化基質を脱ユビキチン化することによって作用し、阻害効果を有する）を切断するカスパーゼ様タンパク質です。TAK1は、関連するユビキチン化酵素によってシグナル伝達複合体に動員された後、IKK三量体をリン酸化します。次に、IKKはIkB（NF-κBの阻害剤および結合）をリン酸化し、タンパク質分解のマークを付けることでその破壊を誘導し、細胞質ゾルのNF-κBを遊離させます。次にNF-κBは核に移動して特定の応答エレメントでDNAに結合し、転写分子の動員を引き起こし、転写プロセスを開始します。
BCRに結合するリガンドは、タンパク質BCAPのリン酸化にもつながります。これにより、リン酸化チロシン結合SH2ドメインを持ついくつかのタンパク質の結合と活性化が起こります。これらのタンパク質の1つはPI3Kです。PI3Kの活性化は、PIP2のリン酸化を引き起こし、PIP3を形成します。PH（プレクストリン相同）ドメインを持つタンパク質は、新しく作成されたPIP3に結合し、活性化される可能性がこれらには、細胞周期の進行を刺激するFoxOファミリーのタンパク質、およびグルコース代謝を増強するプロテインキナーゼDが含まれます。PHドメインを持つもう1つの重要なタンパク質はBam32です。これにより、Rac1やCdc42などの低分子量GTPアーゼが動員されて活性化されます。これらは、次に、アクチン重合を変更することによるBCR活性化に関連する細胞骨格の変化に関与しています。

悪性腫瘍におけるB細胞受容体
B細胞受容体は、さまざまなB細胞由来のリンパ系癌の病因に関与していることが示されています。抗原結合による刺激が悪性B細胞の増殖に寄与する可能性はありますが、証拠の増加は、B細胞新生物の増加における重要な特徴としてBCRの抗原非依存性自己会合を示唆しています B細胞受容体シグナル伝達は、現在、さまざまなリンパ系新生物の治療標的です。

も参照してください
共刺激
T細胞受容体

参考文献
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外部リンク

B-cell_receptor
B細胞受容体（BCRは）の表面上の膜貫通タンパク質であるB細胞。AB細胞受容体は、膜結合型免疫グロブリン分子とシグナル伝達部分で構成されています。前者は1型膜貫通型受容体タンパク質を形成し、通常、これらのリンパ球細胞の外表面に存在します。生化学的シグナル伝達を通じて、また免疫シナプスから抗原を物理的に獲得することにより、BCRはB細胞の活性化を制御します。B細胞は、受容体のクラスター化、細胞の拡散、引っ張り力の生成、および受容体の輸送のための生化学的モジュールを利用することにより、抗原を収集および取得することができます。 B細胞の機械的活動は、BCR-抗原結合のダイナミクスを直接操作することにより、除去された抗原の量を調節する負および正のフィードバックのパターンに準拠しています。特に、グループ化と拡散は抗原とBCRの関係を高め、それによって感度と増幅を証明します。一方、引っ張る力は抗原をBCRから切り離し、抗原結合の質をテストします。
B細胞受容体（BCR）は、B細胞の表面にある膜貫通型タンパク質
です。AB細胞受容体にはCD79と
免疫グロブリンの両方が含まれ
ます。B細胞の
原形質膜は緑色のリン脂質で示されています
。B細胞受容体は、細胞の外側（原形質膜の上）と細胞の内側（膜の下）の両方に広がっています。
受容体の結合部分は、すべての抗体と同様に、一意でランダムに決定された2つの同一のパラトープを持つ膜結合抗体で構成されています。抗原のBCRは、B細胞の活性化、生存、発達に必要な重要なセンサーです。B細胞は、その受容体に結合するが、その結果こと抗原（その「同種抗原」）との最初の出会いによって活性化される細胞の増殖および分化、抗体分泌の集団を生成するためにプラズマB細胞及び記憶B細胞。 B細胞受容体（BCR）は、抗原との相互作用時に2つの重要な機能を持っています。1つの機能は、受容体のオリゴマー化の変化を伴うシグナル伝達です。 2番目の機能は、抗原のその後のプロセシングおよびヘルパーT細胞へのペプチドの提示のための内在化を仲介することです。

コンテンツ
1 B細胞受容体の発達と構造
2 B細胞受容体のシグナル伝達経路
3 悪性腫瘍におけるB細胞受容体
4 も参照してください
5 参考文献
6 外部リンク

B細胞受容体の発達と構造
B細胞の開発における最初のチェックポイントは、機能的なpre-BCRの生成です。これは、通常Ig-α（またはCD79A）とIg-βに結合している2つの代理軽鎖と2つの免疫グロブリン重鎖で構成されています。（またはCD79B）シグナル伝達分子。骨髄で産生される各B細胞は、抗原に非常に特異的です。 BCRは、細胞表面に露出している膜タンパク質の多数の同一コピーに見られます。

B細胞受容体の一般的な構造に膜結合型
免疫グロブリン分子とシグナル伝達領域が含まれます。
ジスルフィド架橋は、免疫グロブリンアイソタイプとシグナル伝達領域を接続します。
B細胞受容体は2つの部分で構成されています：
1つのアイソタイプ（IgD、IgM、IgA、IgG、またはIgE）の膜結合免疫グロブリン分子。内在性膜ドメインの存在を除いて、これらはそれらの分泌型の単量体バージョンと同一です。
シグナル伝達部分：Ig-α / Ig-β（CD79）と呼ばれるヘテロダイマーで、ジスルフィド架橋によって結合されています。二量体の各メンバーは原形質膜にまたがり、免疫受容体チロシンベースの活性化モチーフ（ITAM）を持つ細胞質の尾を持っています。
より分析的には、BCR複合体は、膜免疫グロブリン（mIg）として知られる抗原結合サブユニットで構成され、2つの免疫グロブリン軽鎖（IgL）と2つの免疫グロブリン重鎖（IgH）、およびIg-の2つのヘテロダイマーサブユニットで構成されます。 αおよびIg-β。ためにmIgMの細胞表面への輸送の分子、mIgM分子とのIg-αおよびIg-βの組み合わせが存在しなければなりません。Ig分子を生成しないPre-B細胞は通常、Ig-αとIg-βの両方を細胞表面に運びます。
ヘテロ二量体は、別のプレB細胞特異的タンパク質との会合または組み合わせとして、あるいは単独でB細胞に存在し、それによってmIgM分子に置き換わる可能性がBCR内では、抗原を認識する部分は、V、D、およびJと呼ばれる3つの異なる遺伝子領域で構成されています。これらの領域はすべて、免疫系に例外的な組み合わせプロセスで遺伝子レベルで組換えられ、接合されます。ゲノム内のこれらの各領域をコードする多くの遺伝子があり、さまざまな方法で結合して、さまざまな受容体分子を生成することができます。体は利用可能な遺伝子よりもはるかに多くの抗原に遭遇する可能性があるため、この品種の生産は非常に重要です。このプロセスを通じて、体は抗原認識受容体分子の複数の異なる組み合わせを生成する方法を見つけます。BCRの重鎖再配列は、B細胞の発達の最初のステップを伴います。短いJH（結合）およびD H（多様性）領域は、酵素RAG2およびRAG1に依存するプロセスで、初期のプロB細胞で最初に組換えられます。 D領域とJ領域の組換え後、この細胞は「後期プロB」細胞と呼ばれるようになり、短いDJ領域をVH遺伝子のより長いセグメントと組換えることができるようになりました。
BCRには、エピトープの表面と受容体の表面の相補性に依存する独特の結合部位がこれは、非共有結合力によって発生することがよく成熟したB細胞は、特定の抗原がない場合、限られた時間だけ末梢循環で生き残ることができます。これは、細胞がこの時間内にどの抗原にも出会わない場合、アポトーシスを起こすためです。末梢循環において、アポトーシスはBリンパ球の最適な循環を維持する上で重要であることは注目に値します。構造上、抗原のBCRは分泌された抗体とほぼ同じです。しかし、重鎖のC末端領域は、膜の脂質二重層全体に広がる短い疎水性ストレッチで構成されているため、独特の構造的非類似性が

B細胞受容体のシグナル伝達経路

B細胞受容体シグナル伝達経路の概略図。BCRの凝集により、Blk、 LYN、 FYNなどの
Srcファミリーキナーゼと
SYKおよび
BTKチロシンキナーゼが迅速に活性化され
ます。このように、このプロセスは、前述のチロシンキナーゼ、BCR、アダプタータンパク質、たとえばBLNKやCD19、および
P13K、 PLCy2、 VAVなどのシグナル伝達分子
からなる「シグナルソーム」の形成を触媒
します
B細胞受容体がたどることができるいくつかのシグナル伝達経路がB細胞の生理機能は、B細胞受容体の機能と密接に関連しています。BCRシグナル伝達経路は、BCRのmIgサブユニットが特定の抗原に結合すると開始されます。B細胞受容体の最初の誘発は、非触媒性チロシンリン酸化受容体ファミリーのすべての受容体で類似しています。結合イベントにより、Blk、Lyn、およびFynを含むSrcファミリーのチロシンキナーゼによる関連Igα/Igβヘテロダイマーサブユニットの免疫受容体チロシンベース活性化モチーフ（ITAM）のリン酸化が可能になります。受容体のコンフォメーション変化や抗原結合時の複数の受容体の凝集など、BCR-抗原結合がどのようにリン酸化を誘導するかについて、複数のモデルが提案されています。チロシンキナーゼSykは、リン酸化されたITAMに結合して活性化され、複数の部位で足場タンパク質BLNKをリン酸化します。リン酸化後、下流のシグナル伝達分子がBLNKに動員され、その結果、それらが活性化され、シグナルが内部に伝達されます。
IKK /NF-κB転写因子経路： CD79およびその他のタンパク質であるマイクロシグナルソームは、BCRによる抗原認識後、c-SMACに結合する前にPLC-γを活性化します。次に、PIP2をIP3とDAG（ジアシルグリセロール）に切断します。IP3は、細胞質ゾル内のイオン性カルシウムを劇的に増加させるセカンドメッセンジャーとして機能します（小胞体からの放出またはイオンチャネルを介した細胞外環境からの流入を介して）。これは、カルシウムとDAGからのPKCβの最終的な活性化につながります。PKCβは、NF-κBシグナル伝達複合体タンパク質CARMA1（CARMA1、BCL10、およびMALT1を含む複合体自体）を（直接的または間接的に）リン酸化します。これらは、CARMA1 / BCL10 / MALT1複合体にも関連するいくつかのユビキチン化酵素によるIKK（IkBキナーゼ）、TAK1の動員と召喚をもたらします。MALT1自体は、NF-κBシグナル伝達の阻害タンパク質であるA20（NF-κBのユビキチン化基質を脱ユビキチン化することによって作用し、阻害効果を有する）を切断するカスパーゼ様タンパク質です。TAK1は、関連するユビキチン化酵素によってシグナル伝達複合体に動員された後、IKK三量体をリン酸化します。次に、IKKはIkB（NF-κBの阻害剤および結合）をリン酸化し、タンパク質分解のマークを付けることでその破壊を誘導し、細胞質ゾルのNF-κBを遊離させます。次にNF-κBは核に移動して特定の応答エレメントでDNAに結合し、転写分子の動員を引き起こし、転写プロセスを開始します。
BCRに結合するリガンドは、タンパク質BCAPのリン酸化にもつながります。これにより、リン酸化チロシン結合SH2ドメインを持ついくつかのタンパク質の結合と活性化が起こります。これらのタンパク質の1つはPI3Kです。PI3Kの活性化は、PIP2のリン酸化を引き起こし、PIP3を形成します。PH（プレクストリン相同）ドメインを持つタンパク質は、新しく作成されたPIP3に結合し、活性化される可能性がこれらには、細胞周期の進行を刺激するFoxOファミリーのタンパク質、およびグルコース代謝を増強するプロテインキナーゼDが含まれます。PHドメインを持つもう1つの重要なタンパク質はBam32です。これにより、Rac1やCdc42などの低分子量GTPアーゼが動員されて活性化されます。これらは、次に、アクチン重合を変更することによるBCR活性化に関連する細胞骨格の変化に関与しています。

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共刺激
T細胞受容体

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外部リンク
米国国立医学図書館の医学主題見出し（MeSH）のB細胞+抗原+受容体”

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