BAG_domain
分子生物学では、BAGドメインはシャペロン活性のモジュレーターであるタンパク質に見られるタンパク質ドメインであり、HSP70 / HSC70タンパク質に結合し、基質放出を促進します。タンパク質は抗アポトーシス活性を持ち、さまざまな刺激によって誘導されるBCL-2の抗細胞死機能を高めます。BAG-1は、相互に排他的な相互作用でセリン/スレオニンキナーゼRaf-1またはHsc70 / Hsp70に結合します。BAG-1は、Raf-1活性に結合して刺激することにより、細胞増殖を促進します。Hsp70のBAG-1への結合はRaf-1を減少させます シグナル伝達を行い、DNA合成などの後続のイベントを抑制し、細胞周期を停止させます。BAG-1は、細胞が通常の状態で増殖するのを促進するが、ストレスの多い環境下では静止状態になる分子スイッチとして機能することが示唆されています。
バッグ
hsc70ATPアーゼドメインと複合体を形成したバッグドメインの結晶構造
識別子
シンボル
バッグPfam F02179 InterPro PR003103
頭いい
バッグ SCOP2 1hx1 / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
BAGファミリータンパク質は、4つのBAGリピートを持つヒト BAG-5を除いて、単一のBAGドメインを含みます。BAGドメインは、Hsc70 / Hsp70のATPaseドメインに結合するBAGファミリータンパク質のC末端に位置する保存領域です。BAGドメインは進化的に保存されており、タンパク質を含むBAGドメインは、Mus musculus（Mouse）、Xenopus spp。、Drosophila spp。、Bombyx mori（Silk moth）、Caenorhabditis elegans、Saccharomycesなどのさまざまな生物で報告および/または証明されています。セレビシエ（パン酵母）、シゾサッカロマイセス・ポンベ（分裂酵母）、およびシロイヌナズナシロイヌナズナ（マウス耳クレス）。
BAGドメインには110〜124アミノ酸があり、それぞれが約30〜40アミノ酸の長さの3つの逆平行アルファヘリックスで構成されています。1番目と2番目のヘリックス はセリン/スレオニンキナーゼRaf-1と相互作用し、2番目と3番目のヘリックスはHsc70 / Hsp70のATPaseドメインとのBAGドメイン相互作用の部位です。BAGドメインのATPaseドメインへの結合は、BAG -1の静電相互作用と疎水性相互作用の両方によって媒介され、エネルギーを必要とします。
参考文献
^ Doong H、Vrailas A、Kohn EC。「「BAG」には何が含まれていますか？-BAGファミリータンパク質の機能ドメイン分析」。CancerLett。188（1–2）：25–32。土井：10.1016 / S0304-3835（02）00456-1。PMID 12406544。
には、パブリックドメインのPfamと
InterProからのテキストが組み込まれています ： IPR003103