BAIAP2

BAIAP2
脳特異的血管新生阻害剤1関連タンパク質2は、ヒトではBAIAP2遺伝子によってコードされるタンパク質です。 BAIAP2 利用可能な構造 PDB オーソログ検索：PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
1WDZ、1Y2O、2YKT、3RNJ、4JS0
識別子
エイリアス
BAIAP2、BAP2、FLAF3、IRSP53、BAI1関連タンパク質2、アダプタータンパク質2を含むBAR / IMDドメイン、WAML
外部ID
OMIM：605475 MGI：2137336 HomoloGene：9697 GeneCards：BAIAP2
遺伝子の位置（ヒト） Chr。 17番染色体（ヒト）
バンド 17q25.3 始める
81，035，122 bp
終わり
81，117，432 bp
遺伝子の位置（マウス） Chr。 11番染色体（マウス）
バンド
11 | 11 E2
始める
119，942，763 bp
終わり
120，006，782 bp
RNA発現パターン
その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
• PDZドメイン結合• タンパク質C末端結合• GO：0001948タンパク質結合• 同一タンパク質結合• 細胞骨格アンカー活性• プロリンリッチ領域結合• 細胞間接着に関与するカドヘリン結合• 転写コレギュレーター結合• 足場タンパク質結合
細胞成分
• サイトソル• 細胞投射• GO：0097483、GO：0097481シナプス後密度• 膜• フィロポジウム• フリル• 樹状突起脊椎• 分泌顆粒• 神経細胞体• アクチン細胞骨格• ニューロン投射• 細胞外エキソソーム• 細胞骨格• 細胞質• 粗面小胞体• ゴルジ装置• 微小管• 原形質膜• 樹状突起シャフト• ニューロン投射末端• 興奮性シナプス• シナプス膜• シナプス後• ニューロン投射分岐点• 樹状突起脊椎細胞質• シナプス前• 核質• シャファー側枝-CA1シナプス• グルタミン酸作動性シナプス• シナプス後密度、細胞内成分• シナプス前細胞質• シナプス後細胞質
生物学的プロセス
• インスリン受容体シグナル伝達経路• アクチンフィラメント重合の正の調節• アクチン細胞骨格組織の調節• 細菌への応答• 軸索形成• 食作用に関与するFc-ガンマ受容体シグナル伝達経路• 樹状突起発達• アクチンフィラメント束集合• シナプス可塑性の調節• 血管内皮成長因子受容体シグナル伝達経路• アクチン架橋形成• 細胞形状の調節• 原形質膜組織化• アクチン細胞骨格再編成の正の調節• 樹状突起棘形態形成の正の調節• 細胞間接着• 脳の発達• ニューロン投射発達の正の調節• ニューロン分化• シナプスへのタンパク質の局在• 表皮成長因子刺激に対する細胞応答• L-グルタミン酸に対する細胞応答• 興奮性シナプス後電位の正の調節• 化学的シナプス伝達の調節• シナプス構造の修飾、sの調節 シナプス伝達• シナプス後アクチン細胞骨格の修飾の調節
出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみ Entrez10458 108100 Ensembl ENSG00000175866 ENSMUSG00000025372 UniProt Q9UQB8 Q8BKX1
RefSeq（mRNA）
NM_001144888 NM_006340 NM_017450 NM_017451
NM_001037754 NM_001037755 NM_130862
RefSeq（タンパク質）
NP_001138360 NP_006331 NP_059344 NP_059345
NP_001032843 NP_001032844 NP_570932
場所（UCSC）
Chr 17：81.04 – 81.12 Mb
11番染色体：119.94 – 120.01 Mb
PubMed検索
ウィキデータ

人間の表示/

マウスの表示/

コンテンツ
1 関数
2 相互作用
3 参考文献
4 外部リンク
5 参考文献

関数
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、脳特異的血管新生阻害剤（BAI1）結合タンパク質として同定されています。細胞膜でのこの相互作用は、このタンパク質の機能にとって重要であり、ニューロンの成長円錐のガイダンスに関与している可能性がこのタンパク質は、インスリン受容体型チロシンキナーゼ基質として機能し、中枢神経系におけるインスリンの役割を示唆しています。このタンパク質は、常染色体優性神経変性疾患に関連する歯状核赤核淡蒼球萎縮遺伝子と相互作用することも確認されています。また、Rho small Gタンパク質の下流エフェクターとも関連しており、ストレスファイバーの形成と細胞質分裂に関連しています。この遺伝子の3 ‘末端の選択的スプライシングは、未決定の機能の3つの産物をもたらします。

相互作用
BAIAP2は、以下と相互作用することが示されています。 ATN1、 CDC42、
EPS8、 RAC1、 シャンク1、
WASF1、および
WASF2。

参考文献
^ GRCh38：Ensemblリリース89：ENSG00000175866 – Ensembl、2017年5月 ^ GRCm38：Ensemblリリース89：ENSMUSG00000025372 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス：」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 小田K、白土T、西森H、稲沢J、吉川H、竹谷Y、中村Y、時野T（1999年6月）。「SH3ドメインがBAI1の細胞質ドメインと相互作用するハムスターIRSp53の新規ヒト相同体であるBAIAP2（BAI関連タンパク質2）の同定」。Cytogenet CellGenet。84（1–2）：75–82。土井：10.1159 / 000015219。PMID 10343108。S2CID 27688560。    ^ “Entrez Gene：BAIAP2BAI1関連タンパク質2″。
^ 岡村-大穂Y、宮下T、近江K、山田M（1999年6月）。「歯状核赤核淡蒼球萎縮タンパク質は、ポリグルタミンに近いプロリンに富む領域を介して、インスリン受容体型チロシンキナーゼ基質のSH3ドメインと相互作用します」。ハム。モル。ジェネット。8（6）：947–57。土井：10.1093 / hmg /8.6.947。PMID 10332026。   ^ Miki H、Yamaguchi H、Suetsugu S、Takenawa T。「IRSp53は、膜の波打ちの調節におけるRacとWAVEの重要な中間体です」。自然。408（6813）：732–5。Bibcode：2000Natur.408..732M。土井：10.1038 / 35047107。PMID 11130076。S2CID 4426046。    ^ Soltau M、Richter D、Kreienkamp HJ。「インスリン受容体基質IRSp53はシナプス後シャンク1を小さなGタンパク質cdc42にリンクします」。モル。細胞。Neurosci。21（4）：575–83。土井：10.1006 /mcne.2002.1201。PMID 12504591。S2CID 572407。    ^ Krugmann S、Jordens I、Gevaert K、Driessens M、Vandekerckhove J、ホールA。「Cdc42はIRSp53：Mena複合体の形成を促進することにより糸状仮足を誘発します」。Curr。Biol。11（21）：1645–55。土井：10.1016 / S0960-9822（01）00506-1。PMID 11696321。S2CID 11290377。    ^ Rual JF、Venkatesan K、Hao T、Hirozane-Kishikawa T、Dricot A、Li N、Berriz GF、Gibbons FD、Dreze M、Ayivi-Guedehoussou N、Klitgord N、Simon C、Boxem M、Milstein S、Rosenberg J、 Goldberg DS、Zhang LV、Wong SL、Franklin G、Li S、Albala JS、Lim J、Froughton C、Llamosas E、Cevik S、Bex C、Lamesch P、Sikorski RS、Vandenhaute J、Zoghbi HY、Smolyar A、Bosak S 、Sequerra R、Doucette-Stamm L、Cusick ME、Hill DE、Roth FP、Vidal M。「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。自然。437（7062）：1173–8。Bibcode：2005Natur.437.1173R。土井：10.1038 / nature04209。PMID 16189514。S2CID 4427026。    ^ 船戸Y、寺林T、末永N、精機M、竹縄T、三木H。「IRSp53 / Eps8複合体は、Racおよび癌細胞の運動性/浸潤性の正の調節に重要です」。CancerRes。64（15）：5237–44。土井：10.1158 /0008-5472.CAN-04-0327。PMID 15289329。S2CID 9844872。   

外部リンク
UCSC GenomeBrowserのヒトBAIAP2ゲノム位置とBAIAP2遺伝子詳細ページ。

参考文献
丸山K、菅野S（1994）。「オリゴキャッピング：真核生物のmRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドに置き換える簡単な方法」。遺伝子。138（1–2）：171–4。土井：10.1016 / 0378-1119（94）90802-8。PMID  8125298。
鈴木恭子、吉友中川健一、丸山健一ほか （1997）。「完全長濃縮および5 ‘末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」。遺伝子。200（1–2）：149–56。土井：10.1016 / S0378-1119（97）00411-3。PMID  9373149。
Okamura-Oho Y、Miyashita T、Ohmi K、Yamada M（1999）。「歯状核赤核淡蒼球萎縮タンパク質は、ポリグルタミンに近いプロリンに富む領域を介して、インスリン受容体型チロシンキナーゼ基質のSH3ドメインと相互作用します」。ハム。モル。ジェネット。8（6）：947–57。土井：10.1093 / hmg /8.6.947。PMID  10332026。
アボットMA、ウェルズDG、ファロンJR（1999）。「インスリン受容体チロシンキナーゼ基質p58 / 53とインスリン受容体はCNSシナプスの構成要素です」。J.Neurosci。19（17）：7300–8。土井：10.1523 /JNEUROSCI.19-17-07300.1999。PMC  6782521。PMID  10460236。
藤原徹、マンモトA、キムY、タカイY（2000）。「Src相同性3ドメインを含むIRSp53 / BAIAP2へのmDiaのロースモールGタンパク質依存性結合」。生化学。生物物理学。解像度 コミュン。271（3）：626–9。土井：10.1006 /bbrc.2000.2671。PMID  10814512。
美希H、山口H、末次S、竹縄T（2001）。「IRSp53は、膜の波打ちの調節におけるRacとWAVEの重要な中間体です」。自然。408（6813）：732–5。Bibcode：2000Natur.408..732M。土井：10.1038 / 35047107。PMID  11130076。S2CID  4426046。
Govind S、Kozma R、Monfries C、他 （2001）。「Cdc42hsは、58 Kdインスリン受容体基質をフィラメント状アクチンに局在化させることにより、細胞骨格の再編成と神経突起伸長を促進します」。J. CellBiol。152（3）：579–94。土井：10.1083 /jcb.152.3.579。PMC  2195994。PMID  11157984。
Krugmann S、Jordens I、Gevaert K、他 （2002）。「Cdc42はIRSp53：Mena複合体の形成を促進することにより糸状仮足を誘発します」。Curr。Biol。11（21）：1645–55。土井：10.1016 / S0960-9822（01）00506-1。PMID  11696321。S2CID  11290377。
ミキH、タケナワT（2002）。「WAVE2は、Racとの相互作用を調節することにより、IRSp53の機能パートナーにサービスを提供します」。生化学。生物物理学。解像度 コミュン。293（1）：93–9。土井：10.1016 / S0006-291X（02）00218-8。PMID  12054568。
Strausberg RL、Feingold EA、GrouseLHなど。（2003）。「15，000を超える完全長のヒトおよびマウスのcDNA配列の生成と初期分析」。手順 国立 Acad。科学 アメリカ。99（26）：16899–903。Bibcode：2002PNAS … 9916899M。土井：10.1073 /pnas.242603899。PMC  139241。PMID  12477932。
Soltau M、Richter D、Kreienkamp HJ（2003）。「インスリン受容体基質IRSp53はシナプス後シャンク1を小さなGタンパク質cdc42にリンクします」。モル。細胞。Neurosci。21（4）：575–83。土井：10.1006 /mcne.2002.1201。PMID  12504591。S2CID  572407。
SekerkováG、Loomis PA、Changyaleket B、他 （2003）。「新しいエスピンアクチンバンドルタンパク質はプルキンエ細胞樹状突起棘に局在し、SH3アダプタータンパク質インスリン受容体基質p53に結合します」。J.Neurosci。23（4）：1310–9。土井：10.1523 /JNEUROSCI.23-04-01310.2003。PMC  2854510。PMID  12598619。
宮原晃、岡村大穂悠、宮下毅他 （2003）。「53kDaタンパク質のインスリン受容体チロシンキナーゼ基質のゲノム構造と選択的スプライシング」。J.ハム。ジェネット。48（8）：410–4。土井：10.1007 / s10038-003-0047-x。PMID  12884081。
堀K、紺野D、丸岡H、祖父江K（2003）。「MALSは細胞間接触におけるIRSp53の結合パートナーです」。FEBSLett。554（1–2）：30–4。土井：10.1016 / S0014-5793（03）01074-3。PMID  14596909。S2CID  30329043。
Lehner B、Semple JI、BrownSEなど。（2004）。「ハイスループット酵母ツーハイブリッドシステムの分析と、ヒトMHCクラスIII領域内にコードされている細胞内タンパク質の機能を予測するためのその使用」。ゲノミクス。83（1）：153–67。土井：10.1016 / S0888-7543（03）00235-0。PMID  14667819。
太田毅、鈴木悠、西川毅他 （2004）。「21，243個の完全長ヒトcDNAの完全な配列決定と特性評価」。ナット。ジェネット。36（1）：40–5。土井：10.1038 / ng1285。PMID  14702039。
山岸晃、増田眞、大木毅他 （2004）。「インスリン受容体型チロシンキナーゼ基質p53に保存され、転移タンパク質に欠けている新しいアクチンバンドリング/糸状仮足形成ドメイン」。J.Biol。化学。279（15）：14929–36。土井：10.1074 /jbc.M309408200。PMID  14752106。
船戸悠、寺林毅、末永直樹ほか （2004）。「IRSp53 / Eps8複合体は、Racおよび癌細胞の運動性/浸潤性の正の調節に重要です」。CancerRes。64（15）：5237–44。土井：10.1158 /0008-5472.CAN-04-0327。PMID  15289329。S2CID  9844872。
Jin J、Smith FD、Stark C、他 （2004）。「細胞骨格の調節と細胞組織に関与するinvivo14-3-3結合タンパク質のプロテオミクス、機能、およびドメインベースの分析」。Curr。Biol。14（16）：1436–50。土井：10.1016 /j.cub.2004.07.051。PMID  15324660。S2CID  2371325。