Bam_A
BamAは、グラム陰性菌に見られるβバレルの外膜タンパク質であり、これらの細菌のβバレルアセンブリ機構（BAM）複合体の主要かつ重要な構成要素です。 BAMコンプレックスは5つのコンポーネントで構成されています。BamB、BamC、BamD、BamE（すべてリポタンパク質）およびBamA（外膜タンパク質）。 この複合体は、グラム陰性菌の外膜へのβバレルタンパク質の折り畳みと挿入を触媒する役割を果たします。
OMP挿入（BamComplex）ポリン
識別子
シンボルamA Pfam F01103 InterPro PR023707 TCDB .B.33 OPMスーパーファミリー 179 OPMタンパク質 5ayw 利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
βバレル膜タンパク質は、グラム陰性菌の外膜と、細菌から発生したミトコンドリアや葉緑体などの細胞小器官にのみ見られます。 グラム陰性菌では、外膜タンパク質が細胞質で合成され、Secトランスロコン機構によってペリプラズムに輸送されます。次に、それらは分子シャペロンによって外膜の内面に護送されます。最後に、これらの新生タンパク質はBAM複合体と相互作用し、βバレルタンパク質として外膜に挿入されます。
構造と機能
N. gonorrhoeaeの完全に分解されたBamA構造によれば、BamAは、16本の逆平行βストランドからなる膜貫通βバレルドメインに接続された大きなペリプラズムドメインを持っています。 BamAのペリプラズムドメインのバレルから伸びる5つのポリペプチド転座関連（POTRA）ドメインが現在の研究では、BAM複合体の4つのリポタンパク質（BamB、BamC、BamD、BamE）がBamAのPOTRAドメインに集合し、BAM複合体の重要な構成要素になることが示唆されています。最初と最後または16番目のβストランドがバレルを閉じる際に結合します。バレルの細胞外ループ（eL）eL4、eL6、およびeL7は、バレルの内部を細胞外空間から隔離することによってバレル上にドームを形成し、BamAバレルの内部は完全に空になっています。
βバレルの外縁は、疎水性の表面が狭く、疎水性が低く、脂質の秩序とバレル周辺の膜の厚さが減少しています。バレルを閉じることに関連する第１および第１６のβストランドの一時的な分離は、バレルの横方向の開放を引き起こし、ＢａｍＡの内部空洞から外膜への経路を作る。BamAのPOTRA5ドメインは、βバレルの近くに位置し、ペリプラズムループ（pL）pL3、pL4、pL5、pL7と相互作用し、バレルの閉じたコンフォメーションを安定化します。POTRA 5ドメインのスイング動作と、pLとの相互作用がないため、バレルが開きます。したがって、POTRAドメインは、βバレルの内部へのアクセスを制御するためのゲートとして機能します。したがって、外膜へのβバレルタンパク質の侵入を調節するBamAに関連する3つの構造的特徴がまず、BamAβバレルのオープンおよびクローズドコンフォメーション。第二に、βバレルの表面にある狭くて減少した疎水性の縁は、外膜の局所的な不安定化を引き起こします。第三に、1番目と16番目のβバレルストランドの一時的な分離によってバレルが横方向に開く能力。
参考文献
^ Walther DM、Rapaport D、Tommassen J。「細菌および真核生物におけるベータバレル膜タンパク質の生合成：進化的保存および分岐」。細胞および分子生命科学。66（17）：2789–804。土井：10.1007 / s00018-009-0029-z。PMC 2724633。PMID 19399587。
^ Habib SJ、Waizenegger T、Niewienda A、Paschen SA、Neupert W、Rapaport D。「Tob55のN末端ドメインは、ミトコンドリアのベータバレルタンパク質の生合成において受容体のような機能を持っています」。細胞生物学ジャーナル。176（1）：77–88。土井：10.1083 /jcb.200602050。PMC 2063629。PMID 17190789。 ^ Knowles TJ、Scott-Tucker A、Overduin M、Henderson IR。「膜タンパク質アーキテクト：外膜タンパク質集合におけるBAM複合体の役割」。ネイチャーレビュー。微生物学。7（3）：206–14。土井：10.1038 / nrmicro2069。PMID 19182809。 ^ Hagan CL、Silhavy TJ、Kahne D（2011）。「Bam複合体によるβバレル膜タンパク質の集合」。生化学の年次レビュー。80：189–210。土井：10.1146 / annurev-biochem-061408-144611。PMID 21370981。 ^ Rigel NW、Silhavy TJ。「ベータバレルの作成：グラム陰性菌における外膜タンパク質の集合」。微生物学における現在の意見。15（2）：189–93。土井：10.1016 /j.mib.2011.12.007。PMC 3320693。PMID 22221898。 ^ Jiang JH、Tong J、Tan KS、Gabriel K（2012）。「進化から病因へ：ミトコンドリア外膜のβバレル集合機構とグラム陰性菌との関連」。分子科学の国際ジャーナル。13（7）：8038–50。土井：10.3390 / ijms13078038。PMC 3430219。PMID 22942688。 ^ Tommassen J。「細菌とミトコンドリアにおける外膜タンパク質の集合」。微生物学。イギリスのレディング。156（Pt 9）：2587–2596。土井：10.1099 /mic.0.042689-0。PMID 20616105。 ^ Chacinska A、Koehler CM、Milenkovic D、Lithgow T、Pfanner N。「ミトコンドリアタンパク質のインポート：機械とメカニズム」。セル。138（4）：628–44。土井：10.1016 /j.cell.2009.08.005。PMC 4099469。PMID 19703392。 ^ Webb CT、Heinz E、Lithgow T。「βバレル組立機械の進化」。微生物学の動向。20（12）：612–20。土井：10.1016 /j.tim.2012.08.006。PMID 22959613。 ^ Goujon M、McWilliam H、Li W、Valentin F、Squizzato S、Paern J、Lopez R。「EMBL-EBIの新しいバイオインフォマティクス分析ツールフレームワーク」。核酸研究。38（Webサーバーの問題）：W695–9。土井：10.1093 / nar / gkq313。PMC 2896090。PMID 20439314。 ^ Wu T、Malinverni J、Ruiz N、Kim S、Silhavy TJ、Kahne D。「大腸菌の外膜生合成に必要な多成分複合体の同定」。セル。121（2）：235–45。土井：10.1016 /j.cell.2005.02.015。PMID 15851030。 ^ Noinaj N、Kuszak AJ、Gumbart JC、Lukacik P、Chang H、Easley NC、Lithgow T、Buchanan SK。「βバレル膜タンパク質の生合成への構造的洞察」。自然。501（7467）：385–90。土井：10.1038 / nature12521。PMC 3779476。PMID 23995689。