BST1

BST1
BST1（B 1骨髄ST romal細胞抗原1、ADPリボシルシクラーゼ2、CD157は）である酵素ヒトでによりコードされていることBST1の 遺伝子。 CD157はCD38のパラログであり、どちらもヒトの4番染色体（4p15）に位置しています。 BST1 利用可能な構造 PDB オーソログ検索：PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
1ISF、1ISG、1ISH、1ISI、1ISJ、1ISM
識別子
エイリアス
BST1、CD157、骨髄間質細胞抗原1
外部ID
OMIM：600387 MGI：105370 HomoloGene：3198 GeneCards：BST1
遺伝子の位置（ヒト） Chr。 4番染色体（ヒト）
バンド 4p15.32 始める
15，703，065 bp
終わり
15，738，313 bp
遺伝子の位置（マウス） Chr。 5番染色体（マウス）
バンド
5 B3 | 5 23.84 cM
始める
43，818，885 bp
終わり
43，843，986 bp
RNA発現パターン
その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
• NAD（P）+ヌクレオシダーゼ活性• トランスフェラーゼ活性• 加水分解酵素活性• NAD +ヌクレオチダーゼ、サイクリックADP-リボース生成• ADP-リボシルシクラーゼ活性• サイクリックADP-リボースヒドロラーゼ• NAD +ヌクレオチダーゼ活性• リン-酸素リアーゼ活性
細胞成分
• 膜の固定成分• 細胞外エクソソーム• 膜• ウロポッド• 細胞外領域• インテグリン複合体• 膜の外因性成分• 特異顆粒膜• 原形質膜
生物学的プロセス
• 細胞-マトリックス接着の調節• 細胞溢出の調節• C末端タンパク質脂質化• 体液性免疫応答• シグナル伝達• 細胞集団増殖の正の調節• NAD代謝プロセス• アクチン細胞骨格組織の調節• 好中球脱顆粒• 炎症反応の調節• ペプチジル-チロシンリン酸化の調節• カルシウム媒介性の調節は、シグナル• 好中球走化性の調節• スーパーオキシド代謝過程の調節• インテグリン媒介性シグナル伝達経路の調節• B細胞増殖の正の調節を
出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみ Entrez683 12182 Ensembl ENSG00000109743 ENSMUSG00000029082 UniProt Q10588 Q64277
RefSeq（mRNA）NM_004334 NM_009763
RefSeq（タンパク質）NP_004325 NP_033893
場所（UCSC）
Chr 4：15.7 – 15.74 Mb
Chr 5：43.82 – 43.84 Mb
PubMed検索
ウィキデータ

人間の表示/

マウスの表示/
Bst1は、間質細胞株由来のグリコシルホスファチジルイノシトールアンカー型分子であり、プレB細胞の増殖を促進します。推定アミノ酸配列はCD38と33％の類似性を示します。BST1の発現は、関節リウマチの患者に由来する骨髄間質細胞株で増強されます。関節リウマチにおけるポリクローナルB細胞の異常は、少なくとも部分的には、間質細胞集団におけるBST1の過剰発現に起因する可能性が
CD157とCD38はどちらも、NAD +からのニコチンアミドとアデノシン二リン酸リボース（ADPR）またはサイクリックADP-リボース（cADPR）の形成を触媒する酵素のADP-リボシルシクラーゼファミリーのメンバーですが、CD157はCD38よりもはるかに弱い触媒です。 cADPRは、細胞内のCa22 +の調節に必要です。 CD38のみがcADPRをADPRに加水分解しました。 CD38は組織で広く発現していますが、CD157は主に腸およびリンパ組織で見られます。
CD157は、白血球の遊走、血管壁への白血球の接着、および血管壁を通る白血球の通過を制御する上で重要な役割を果たします。
CD157は、結核の原因となる結核菌のマクロファージによる死滅に寄与します。
CD157は急性骨髄性白血病で高度に発現しており、診断の兆候として、治療の標的として、そして治療の進行を監視する手段として評価されています。

コンテンツ
1 も参照してください
2 参考文献
3 外部リンク
4 参考文献

も参照してください
分化のクラスター

参考文献
^ GRCh38：Ensemblリリース89：ENSG00000109743 – Ensembl、2017年5月 ^ GRCm38：Ensemblリリース89：ENSMUSG00000029082 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス：」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ Ferrero E、Lo Buono N、Morone S、Parrotta R（2017）。「ヒトカノニカルCD157 / Bst1は、新規転写物に含まれる、これまで同定されていなかった霊長目特異的エクソンをマスキングする選択的スプライシングアイソフォームです」。ScientificReports。7（1）：159231. Bibcode：2017NatSR … 715923F。土井：10.1038 / s41598-017-16184-w。PMC 5698419。PMID 29162908。    ^ Kaisho T、Ishikawa J、Oritani K、Inazawa J、Tomizawa H、Muraoka O、Ochi T、Hirano T（1994年7月）。「BST-1、プレB細胞の成長を促進する骨髄間質細胞株の表面分子」。Proc Natl Acad SciUSA。91（12）：5325–9。Bibcode：1994PNAS … 91.5325K。土井：10.1073 /pnas.91.12.5325。PMC 43987。PMID 8202488。    ^ “Entrez Gene：BST1骨髄間質細胞抗原1″。
^ Quarona V、Zaccarello G、Chillemi A（2013）。「CD38とCD157：活性化マーカーから多機能分子への長い道のり」。フローサイトメトリーパートB。84（4）：207–217。土井：10.1002 /cyto.b.21092。PMID 23576305。S2CID 205732787。    ^ 東田H、橋井M、田中Y、松川S（2019）。「社会的行動の分子決定因子としてのCD38、CD157、およびRAGE」。セル。9（1）：62 DOI：10.3390 / cells9010062。PMC 7016687。PMID 31881755。    ^ Malavasi F、Deaglio S、Funaro A、Ferrero E、Horenstein AL、Ortolan E、Vaisitti T、Aydin S（2008）。「生理学および病理学におけるADPリボシルシクラーゼ/ CD38遺伝子ファミリーの進化と機能」。生理学的レビュー。88（3）：841–886。土井：10.1152 /physrev.00035.2007。PMID 18626062。   ^ Rajman L、Chwalek K、Sinclair DA（2018）。「NADを高める分子の治療の可能性：invivoの証拠」。細胞代謝。27（3）：529–547。土井：10.1016 /j.cmet.2018.02.011。PMC 6342515。PMID 29514064。    ^ GlaríaE、Valled AF（2020）。「感染に対する免疫応答におけるCD38の役割」。セル。9（1）：228 DOI：10.3390 / cells9010228。PMC 7017097。PMID 31963337。    ^ Yakymiv Y、Augeri S、Fissolo G、Peola S（2019）。「CD157：急性骨髄性白血病における骨髄細胞分化マーカーから治療標的まで」。セル。8（12）：1580 DOI：10.3390 / cells8121580。PMC 6952987。PMID 31817547。   

外部リンク
UCSC GenomeBrowserのヒトBST1ゲノム位置とBST1遺伝子詳細ページ。
UniProtのPDBで利用可能なすべての構造情報の概要：PDBe-KBのQ10588（ヒトADP-リボシルシクラーゼ/サイクリックADP-リボースヒドロラーゼ2）。

参考文献
Ortolan E、Vacca P、Capobianco A、他 （2003）。「CD157、CD38のヤヌスですが、独特の個性を持っています」。CellBiochem。機能。20（4）：309–22。土井：10.1002 /cbf.978。PMID  12415565。S2CID  23453325。
Lee BO、Ishihara K、Denno K、他 （1996）。「重度の関節リウマチ患者の血清中の可溶型骨髄間質細胞抗原1のレベルの上昇」。関節炎リューム。39（4）：629–37。土井：10.1002 /art.1780390414。PMID  8630113。
梶本恭子、宮川淳、石原晃他 （1996）。「膵島細胞は、ADP-リボシルシクラーゼ活性を有するCD38様表面分子であるBST-1を発現します」。生化学。生物物理学。解像度 コミュン。219（3）：941–6。土井：10.1006 /bbrc.1996.0327。PMID  8645283。
奥山悠、石原晃、木村晃他 （1997）。「骨髄細胞に発現するヒトBST-1は受容体分子として機能します」。生化学。生物物理学。解像度 コミュン。228（3）：838–45。土井：10.1006 /bbrc.1996.1741。PMID  8941363。
村岡修、田中秀樹、伊藤正明ほか （1997）。「ヒトBST-1のゲノム構造」。Immunol。Lett。54（1）：1–4。土井：10.1016 / S0165-2478（96）02633-8。PMID  9030974。
Wimazal F、Ghannadan M、MüllerMR、他 （2000）。「ヒト肥満細胞および好塩基球におけるホーミング受容体および関連分子の発現：マルチカラーフローサイトメトリーおよびトルイジンブルー/免疫蛍光染色技術を使用した比較分析」。組織抗原。54（5）：499–507。土井：10.1034 /j.1399-0039.1999.540507.x。PMID  10599889。
山本片山S、佐藤A、有吉M他 （2001）。「BST-1 / CD157のN-グリコシル化部位の部位特異的除去：分子的および機能的不均一性への影響」。生化学。J。357（Pt 2）：385–92。土井：10.1042 / 0264-6021：3570385。PMC  1221964。PMID  11439087。
Liang F、Qi RZ、Chang CF（2001）。「MCA102線維芽細胞における接着斑キナーゼを介したGPIアンカー型CD157のシグナル伝達」。FEBSLett。506（3）：207–10。土井：10.1016 / S0014-5793（01）02912-X。PMID  11602246。S2CID  34408861。
山本片山S、有吉M、石原K他 （2002）。「ADP-リボシルシクラーゼおよびNADグリコヒドロラーゼ活性を有するヒトBST-1 / CD157に関する結晶学的研究」。J.Mol。Biol。316（3）：711–23。土井：10.1006 /jmbi.2001.5386。PMID  11866528。
Strausberg RL、Feingold EA、GrouseLHなど。（2003）。「15，000を超える完全長のヒトおよびマウスのcDNA配列の生成と初期分析」。手順 国立 Acad。科学 アメリカ。99（26）：16899–903。土井：10.1073 /pnas.242603899。PMC  139241。PMID  12477932。
Funaro A、Ortolan E、Ferranti B、他 （2005）。「CD157は好中球の接着と移動の重要なメディエーターです」。血。104（13）：4269–78。土井：10.1182 / blood-2004-06-2129。PMID  15328157。
Gerhard DS、Wagner L、FeingoldEAなど。（2004）。「NIH完全長cDNAプロジェクトの状況、品質、および拡大：哺乳類遺伝子コレクション（MGC）」。ゲノム解像度。14（10B）：2121–7。土井：10.1101 /gr.2596504。PMC  528928。PMID  15489334。
Hillier LW、Graves TA、FultonRSなど。（2005）。「ヒト2番染色体と4番染色体のDNA配列の生成と注釈」。自然。434（7034）：724–31。Bibcode：2005Natur.434..724H。土井：10.1038 / nature03466。PMID  15815621。
Liu T、Qian WJ、Gritsenko MA、他 （2006）。「免疫親和性サブトラクション、ヒドラジド化学、および質量分析によるヒト血漿N-グリコプロテオーム分析」。J.プロテオーム解像度。4（6）：2070–80。土井：10.1021 / pr0502065。PMC  1850943。PMID  16335952。
には、パブリックドメインにある米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。

  この膜タンパク質関連
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