Bcl-2_homologous_antagonist_killer
は哺乳類のBAK1遺伝子についてです。同じ記号の植物遺伝子については、BRI1関連受容体キナーゼ1を参照してください Bcl-2相同アンタゴニスト/キラーは、ヒトでは第6染色体上のBAK1遺伝子によってコードされるタンパク質です。 この遺伝子によってコードされるタンパク質は、BCL2タンパク質ファミリーに属しています。BCL2ファミリーのメンバーは、オリゴマーまたはヘテロダイマーを形成し、さまざまな細胞活動に関与する抗アポトーシスまたはアポトーシス促進調節因子として機能します。このタンパク質はミトコンドリアに局在し、アポトーシスを誘導するように機能します。ミトコンドリアの電位依存性陰イオンチャネルと相互作用してその開口を加速し、膜電位の低下とシトクロムcの放出を引き起こします。 。このタンパク質は、細胞ストレスにさらされた後、腫瘍抑制因子P53とも相互作用します。 BAK1 利用可能な構造 PDB オーソログ検索：PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
5AJK、1BXL、2IMS、2IMT、2JBY、2JCN、2LP8、2M5B、2XPX、3I1H、3QBR、4D2L、4U2U、4U2V、4UF1、5FMK、5FMI
識別子
エイリアス
BAK1、BAK、BAK-LIKE、BCL2L7、CDN1、BCL2アンタゴニスト/キラー1
外部ID
OMIM：600516 MGI：1097161 HomoloGene：917 GeneCards：BAK1
遺伝子の位置（ヒト） Chr。 6番染色体（ヒト）
バンド 6p21.31 始める
33，572，547 bp
終わり
33，580，293 bp
RNA発現パターン
その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
• 膜貫通トランスポーター結合• 金属イオン結合• GO：0001948タンパク質結合• 同一タンパク質結合• タンパク質ホモ二量体化活性• 分子機能• 熱ショックタンパク質結合• タンパク質ヘテロ二量体化活性• シャペロン結合• BHドメイン結合
細胞成分
• 膜の不可欠な構成要素• サイトゾル• 膜• ミトコンドリア膜• ミトコンドリア外膜の不可欠な構成要素• 細胞内解剖学的構造• 小胞体• ミトコンドリア• 細孔複合体• ミトコンドリア外膜• BAK複合体
生物学的プロセス
• ミトコンドリア融合• 白血球ホメオスタシス• アポトーシスプロセスの調節• 小胞体小胞体ストレスの正の調節• 膜貫通電気化学的勾配の確立または維持• 四肢形態形成• サイトゾルへのカルシウムイオン輸送の正の調節• 有機環状化合物に応答• B細胞アポトーシスプロセス• タンパク質のヘテロ二量体活性の調節• アポトーシスシグナル伝達経路に関与するミトコンドリア外膜透過化の正の調節• 膣開発• 細胞の数の恒常性• UVに対する細胞応答• 骨髄細胞ホメオスタシス• 老化• 後胚カメラ型眼形態形成• B細胞ホメオスタシス• 胸腺細胞アポトーシスプロセス• 小胞体カルシウムイオンホメオスタシス• 遺伝子発現の負の調節• 細胞周期の調節• ミトコンドリア膜電位の調節• IRE1を介した折りたたまれていないタンパク質応答の正の調節• 血管リモード ling • 小胞体ストレスに応答する内因性アポトーシスシグナル伝達経路• 脳の発達• 真菌への応答• ミトコンドリア膜透過性の調節• 機械的刺激に対する細胞応答• 線維芽細胞アポトーシスプロセス• システイン型エンドペプチダーゼ活性の活性化• 血管に関与するアポトーシスプロセス形態形成• チトクロームcによるアポトーシスプロセスに関与するシステイン型エンドペプチダーゼ活性の活性化• 動物器官の再生• ペプチジルセリンリン酸化の負の調節• タンパク質分解の正の調節• ミトコンドリアからのチトクロームcの放出の正の調節• アポトーシスシグナル伝達経路• 負の調節細胞内網状組織のカルシウムイオン濃度の変化• 細胞集団の増殖• エタノールへの応答• アポトーシスプロセスに関与するシステイン型エンドペプチダーゼ活性の活性化• ガンマ線への応答• タンパク質ホモ二量体化活性の調節• UV-Cへの応答• 解像度 過酸化水素への応答• 薬物への応答• 内分泌膵臓の発達• ミトコンドリアからのチトクロームcの放出• B細胞の負の選択• 細胞集団増殖の負の調節• マイコトキシンへの応答• アポトーシスプロセスの正の調節• DNAに応答した内因性アポトーシスシグナル伝達経路損傷• リガンドの非存在下での外因性アポトーシスシグナル伝達経路• アポトーシスプロセス• 折りたたまれていないタンパク質に対する細胞応答
出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみ Entrez578 12018 nsembl ENSG00000030110 ENSMUSG00000057789 niProt Q16611 O08734
RefSeq（mRNA）NM_001188 NM_007523
RefSeq（タンパク質）NP_001179 NP_031549
場所（UCSC）
Chr 6：33.57 – 33.58 Mb
該当なし
PubMed検索
ウィキデータ
人間の表示/
マウスの表示/
コンテンツ
1 構造
2 関数
3 臨床的な意義
4 相互作用
5 参考文献
6 参考文献
7 外部リンク
構造
BAK1は、4つのBcl-2相同性（BH）ドメイン（BH1、BH2、BH3、およびBH4）を含むアポトーシス促進性Bcl-2タンパク質です。これらのドメインは9つのα-ヘリックスで構成され、疎水性のα-ヘリックスコアは両親媒性ヘリックスに囲まれ、膜貫通型C末端α-ヘリックスはミトコンドリア外膜（MOM）に固定されています。α2のC末端からα5のN末端に沿って形成された疎水性の溝、およびα8からのいくつかの残基は、他のBCL-2タンパク質のBH3ドメインにその活性型で結合します。
関数
BCL2タンパク質ファミリーのメンバーとして、BAK1は多種多様な細胞活動に関与するアポトーシス促進性調節因子として機能します。健康な哺乳類細胞では、BAK1は主にMOMに局在しますが、アポトーシスシグナル伝達によって刺激されるまで不活性な形のままです。BAK1の不活性型は、VDAC2、Mtx2、およびBCL2タンパク質ファミリーの他の抗アポトーシスメンバーとのタンパク質の相互作用によって維持されます。それにもかかわらず、VDAC2は、新たに合成されたBAK1をミトコンドリアに動員してアポトーシスを実行するように機能します。さらに、BAK1はミトコンドリアの電位依存性陰イオンチャネルの開口を誘導し、ミトコンドリアからのシトクロムcの放出をもたらすと考えられています。あるいは、BAK1自体がMOMにオリゴマーの細孔MACを形成し、MOMの透過化と呼ばれるプロセスでアポトーシス促進因子が漏れます。
臨床的な意義
一般に、BAK1のアポトーシス促進機能は、過剰発現すると神経変性疾患と自己免疫疾患に、阻害すると癌に寄与します。例えば、BAK遺伝子の調節不全はヒトの胃腸 癌に関係しており、この遺伝子がいくつかの癌の病因に関与していることを示しています。
ウイルスはCasp8p41を介してT細胞のアポトーシスを誘導し、BAKを活性化して膜透過性を実行し、細胞死を引き起こすため、BAK1はHIV複製経路にも関与しています。その結果、BAK1活性を調節する薬剤は、これらの疾患の有望な治療法を提示します。
最近、腹部大動脈瘤（AAA）における遺伝学の役割に関するある研究では、一致する血液サンプルと比較して、罹患したAA組織と罹患していないAA組織の両方に異なるBAK1変異体が存在する可能性があることが示されました。 、BAK1遺伝子は容易に第6染色体上BAK1遺伝子の発現によって説明し得る異なる組織で変異体のすべてのセルが同一のゲノムDNAを有することが現在のパラダイムを考える1つの染色体20上の編集コピー
相互作用
BAK1は以下と相互作用することが示されています：
BCL2のような1、
Bcl-2、
MCL1、 P53、 Casp8p41、 VDAC2、 Mtx2、
Mcl-1、
入札、
ビム、そして
プーマ。
参考文献
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外部リンク
UCSC GenomeBrowserのヒトBAK1ゲノム位置とBAK1遺伝子詳細ページ。