C-terminus
C末端（としても知られているカルボキシル末端、カルボキシ末端、C末端尾部、C末端、またはCOOH末端は）の端部であるアミノ酸鎖（タンパク質又はポリペプチドの遊離によって終了します）カルボキシル基（-COOH）。タンパク質がメッセンジャーRNAから翻訳されるとき、それはN末端からC末端に作成されます。ペプチド配列を書くための慣習は、C末端を右側に置き、N末端からC末端に配列を書くことです。
テトラペプチド（例：
ヴァル-
のGly -セリン- アラ）と
緑強調表示された
N：末端αアミノ酸（L-例えば
バリン及び）
ブルー顕著な
C末端αアミノ酸（例：L-
アラニン）。
コンテンツ
1 化学
2 関数
2.1 C末端保持シグナル 2.2 C末端の修飾
2.2.1 プレニル化
2.2.2 GPIアンカー
2.3 C末端ドメイン
3 も参照してください
4 参考文献
化学
各アミノ酸には、カルボキシル基とアミン基があるアミノ酸のアミン基を次のアミノ酸のカルボキシル基に結合する脱水反応により、アミノ酸が互いに結合して鎖を形成します。したがって、ポリペプチド鎖は、非結合のカルボキシル基を有する末端、Ｃ末端、および非結合のアミン基を有する末端、Ｎ末端を有する。タンパク質は、N末端からC末端まで自然に合成されます。
関数
C末端保持シグナル
タンパク質のN末端にはターゲティングシグナルが含まれていることがよくありますが、C末端にはタンパク質ソーティング用の保持シグナルが含まれている場合が最も一般的なER保持シグナルは、C末端のアミノ酸配列-KDEL（Lys-Asp-Glu-Leu）または-HDEL（His-Asp-Glu-Leu）です。これにより、タンパク質が小胞体に保持され、分泌経路に入るのを防ぎます。
C末端の修飾
タンパク質のC末端は、翻訳後修飾することができます。最も一般的なのは、膜貫通ドメインを持たずにタンパク質を膜に挿入できるようにする脂質アンカーをC末端に追加することです。
プレニル化
プレニル化
C末端修飾の1つの形態はプレニル化です。プレニル化中に、ファルネシル-またはゲラニルゲラニル-イソプレノイド膜アンカーがC末端近くのシステイン残基に付加されます。小さな膜結合型Gタンパク質は、このように修飾されることがよく
GPIアンカー
グリコシルホスファチジルイノシトール
C末端修飾の別の形態は、膜アンカーとしてのホスホグリカン、グリコシルホスファチジルイノシトール（GPI）の付加です。GPIアンカーは、C末端プロペプチドのタンパク質分解切断後にC末端に結合します。このタイプの修飾の最も顕著な例は、プリオンタンパク質です。
C末端ドメイン
動作中のRNAPOLII。
一部のタンパク質のC末端ドメインには特殊な機能がヒトでは、RNAポリメラーゼIIのCTDは通常、Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser配列の最大52回の繰り返しで構成されます。これにより、他のタンパク質がRNAポリメラーゼのC末端ドメインに結合して、ポリメラーゼ活性を活性化することができます。これらのドメインは、DNA転写の開始、RNA転写物のキャッピング、およびRNAスプライシングのためのスプライセオソームへの付着に関与します。
も参照してください
N末端
TopFIND、プロテアーゼ、それらの切断部位特異性、基質、阻害剤、およびそれらの活性に由来するタンパク質末端をカバーする科学データベース
参考文献
^ Meinhart A、Cramer P。「3′-RNAプロセシング因子によるRNAポリメラーゼIIカルボキシ末端ドメインの認識」。自然。430（6996）：223–6。Bibcode：2004Natur.430..223M。土井：10.1038 / nature02679。hdl：11858 / 00-001M-0000-0015-8512-8。PMID 15241417。S2CID 4418258。
^ Brickey WJ、Greenleaf AL（1995年6月）。「invivoでのショウジョウバエRNAポリメラーゼIIのカルボキシ末端リピートドメインの機能研究」。遺伝学。140（2）：599–613。PMC 1206638。PMID 7498740。
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