Cbl_TKB_domain
分子生物学では、のCblのTKBドメイン（チロシンキナーゼとしても知られている結合ドメイン）、ホスホチロシン（PTB）ドメインの結合は、保存された領域は、検出されたN末端ののCblの アダプタータンパク質。このN末端領域は、進化的に保存された3つのドメインで構成されています。N末端の4ヘリックスバンドルドメイン、EFハンドのようなドメイン、SH2のようなドメインで、リン酸化されたチロシン残基に結合することが知られています。
CBLプロトオンコジーンN末端ドメイン1（4ヘリックスバンドル）
zap-70の結合部位と複合体を形成したcblのn末端ドメインの構造
識別子
シンボルbl_N Pfam F02262 InterPro PR003153 SCOP2
1b47 / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
CBLプロトオンコジーンN末端、EFハンド様ドメイン
zap-70の結合部位と複合体を形成したcblのn末端ドメインの構造
識別子
シンボルbl_N2 Pfam F02761 InterPro PR014741 SCOP2
1b47 / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
CBLプロトオンコジーンN末端、SH2様ドメイン
zap-70の結合部位と複合体を形成したcblのn末端ドメインの構造
識別子
シンボルbl_N3 Pfam F02762 InterPro PR014742 SCOP2
1b47 / SCOPe / SUPFAMCDD d09920
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
参考文献
^ Meng W、Sawasdikosol S、Burakoff SJ、Eck MJ（1999年3月）。「ZAP-70キナーゼの結合部位と複合体を形成したCblのアミノ末端ドメインの構造」。自然。398（6722）：84–90。土井：10.1038 / 18050。PMID 10078535。
^ Langenick J、Araki T、Yamada Y、Williams JG。「後生動物Cblタンパク質のDictyosteliumホモログはSTATシグナル伝達を調節します」。細胞科学ジャーナル。121（Pt 21）：3524–30。土井：10.1242 /jcs.036798。PMID 18840649。
には、パブリックドメインのPfamおよび
InterProからのテキストが組み込まれています： PR014742
には、パブリックドメインのPfamと
InterProからのテキストが組み込まれています： PR014741
には、パブリックドメインのPfamと
InterProからのテキストが組み込まれています ： IPR003153