DBT（遺伝子）

DBT_(gene)
分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体のリポアミドアシルトランスフェラーゼ成分であるミトコンドリアは、ヒトではDBT遺伝子によってコードされる酵素です。 DBT 利用可能な構造 PDB オーソログ検索：PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
1K8M、1K8O、1ZWV、2COO、3RNM
識別子
エイリアス
DBT、BCATE2、BCKAD-E2、BCKADE2、E2、E2B、BCOADC-E2、ジヒドロリポアミド分岐鎖トランスアシラーゼE2、BCKDH-E2
外部ID
OMIM：248610 MGI：105386 HomoloGene：1444 GeneCards：DBT
遺伝子の位置（ヒト） Chr。 1番染色体（ヒト）
バンド 1p21.2 始める
100，186，919 bp
終わり
100，249，834 bp
遺伝子の位置（マウス） Chr。 3番染色体（マウス）
バンド
3 G1 | 3 50.37 cM
始める
116，513，070 bp
終わり
116，549，981 bp
RNA発現パターン Bgee トップ表現
迷走神経の下神経節 後頭葉 腎髄質
小脳
頭頂葉
延髄
側坐核
その他の参照発現データ BioGPS その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
アシルトランスフェラーゼ活性
ユビキチンタンパク質リガーゼ結合
トランスフェラーゼ活性
ジヒドロリポイルリジン残基（2-メチルプロパノイル）トランスフェラーゼ活性
アセチルトランスフェラーゼ活性
リポ酸結合
細胞成分
ミトコンドリアマトリックス
ミトコンドリアα-ケトグルタル酸デヒドロゲナーゼ複合体
ミトコンドリア核様体
ミトコンドリア
細胞質
生物学的プロセス
代謝
分枝鎖アミノ酸異化プロセス
出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみEntrez 1629年 13171 Ensembl ENSG00000137992 ENSMUSG00000000340 UniProtP11182 P53395
RefSeq（mRNA）NM_001918 NM_010022 NM_001357344
RefSeq（タンパク質）NP_001909 NP_034152 NP_001344273
場所（UCSC）
Chr 1：100.19 – 100.25 Mb
Chr 3：116.51 – 116.55 Mb
PubMed検索
ウィキデータ

人間の表示/

マウスの表示/
分枝鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体（BCKD）は、分枝鎖アミノ酸であるイソロイシン、ロイシン、およびバリンの分解に関与するミトコンドリア内酵素複合体です。BCKD複合体は、24個のトランスアシラーゼ（E2）サブユニットのコアと、関連するデカルボキシラーゼ（E1）、デヒドロゲナーゼ（E3）、および調節サブユニットで構成されていると考えられています。この遺伝子はトランスアシラーゼ（E2）サブユニットをコードしています。この遺伝子の変異は、メープルシロップ尿症、タイプ2を引き起こします。あるいは、選択的スプライシングされた転写変異体が報告されていますが、それらの生物学的妥当性は決定され

参考文献
^ GRCh38：Ensemblリリース89：ENSG00000137992 – Ensembl、2017年5月 ^ GRCm38：Ensemblリリース89：ENSMUSG00000000340 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ Lau KS、Chuang JL、Herring WJ、Danner DJ、Cox RP、Chuang DT（1992年12月）。「ヒト分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体のジヒドロリポイルトランスアシラーゼ（E2）の完全なcDNA配列」。Biochim BiophysActa。1132（3）：319–21。土井：10.1016 / 0167-4781（92）90169-z。PMID1420314。_   ^ Lau KS、Herring WJ、Chuang JL、McKean M、Danner DJ、Cox RP、Chuang DT（1992年12月）。「ヒト分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体のジヒドロリポイルトランスアシラーゼ（E2）成分をコードする遺伝子の構造とE2偽遺伝子の特徴づけ」。J BiolChem。267（33）：24090–6。土井：10.1016 / S0021-9258（18）35950-7。PMID1429740。_   ^ “Entrez Gene：DBTジヒドロリポアミド分岐鎖トランスアシラーゼE2″。

参考文献
Patel MS、Harris RA（1995）。「哺乳類のα-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体：遺伝子調節と遺伝的欠陥」。FASEBJ。9（12）：1164–72。土井：10.1096 /fasebj.9.12.7672509。PMID7672509 。_ S2CID25326935 。_
Popov KM、Zhao Y、Shimomura Y、他 （1992）。「分枝鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼキナーゼ。分子クローニング、発現、およびヒスチジンプロテインキナーゼとの配列類似性」。J.Biol。化学。267（19）：13127–30。土井：10.1016 / S0021-9258（18）42179-5。PMID1377677 。_
フィッシャーCW、ラウKS、フィッシャーCR、他。（1991）。「チアミン応答性メープルシロップ尿症患者WG-34からのジヒドロリポイルトランスアシラーゼ（E2）mRNAにおける17bp挿入およびPhe215 —- Cysミスセンス変異」。生化学。生物物理学。解像度 コミュン。174（2）：804–9。土井：10.1016 / 0006-291X（91）91489-Y。PMID1847055 。_
Zneimer SM、Lau KS、EddyRLなど。（1991）。「ヒト分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体の2つの遺伝子の地域的割り当て：染色体6p21-22へのE1ベータ遺伝子（BCKDHB）と染色体1p31へのE2遺伝子（DBT）」。ゲノミクス。10（3）：740–7。土井：10.1016 / 0888-7543（91）90458-Q。PMID1889817 。_
Chuang DT、Fisher CW、LauKSなど。（1991）。「メープルシロップ尿症：分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体のジヒドロリポイルトランスアシラーゼ（E2）成分におけるドメイン構造、変異、およびエクソンスキッピング」。モル。Biol。Med。8（1）：49–63。PMID1943690 。_
Herring WJ、Litwer S、Weber JL、Danner DJ（1991）。「分枝鎖アシルトランスフェラーゼとヒト1番染色体への遺伝子の局在化のための2つの欠陥のある対立遺伝子を持つ家族におけるメープルシロップ尿症の分子遺伝学的基礎」。午前。J.ハム。Genet。48（2）：342–50。PMC1683011 。_ PMID1990841 。_
ラウKS、リーJ、フィッシャーCW、他。（1991）。「分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体のヒトトランスアシラーゼ（E2）遺伝子における転写の早期終了と選択的スプライシング」。FEBSLett。279（2）：229–32。土井：10.1016 / 0014-5793（91）80155-V。PMID2001734 。_
三淵H、信国Y、赤星I他 （1991）。「異常なスプライシングによる分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体の内部E2コアドメインの部分的欠失によって引き起こされるメープルシロップ尿症。E2遺伝子のイントロンの5′-スプライスドナー部位での一塩基欠失この領域のコンセンサス配列を混乱させます」。J.Clin。投資する。87（4）：1207–11。土井：10.1172 / JCI115120。PMC295137 。_ PMID2010537 。_
Danner DJ、Litwer S、Herring WJ、Pruckler J（1989）。「ヒト分枝鎖アシルトランスフェラーゼの完全長プレタンパク質をコードするcDNAの構築とヌクレオチド配列」。J.Biol。化学。264（13）：7742–6。土井：10.1016 / S0021-9258（18）83297-5。PMID2708389 。_
信国Y、三淵H、遠藤F、松田I（1989）。「ヒト分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体のトランスアシラーゼ（E2b）サブユニットの完全な一次構造」。生化学。生物物理学。解像度 コミュン。161（3）：1035–41。土井：10.1016 / 0006-291X（89）91347-8。PMID2742576 。_
Lau KS、Griffin TA、Hu CW、Chuang DT（1988）。「哺乳類の分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体のリポイル含有およびジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ結合ドメインにおける一次構造の保存：ヒトおよびウシのトランスアシラーゼ（E2）cDNAの分子クローニング」。生化学。27（6）：1972–81。土井：10.1021 / bi00406a025。PMID2837277 。_
Litwer S、Danner DJ（1985）。「分岐鎖ケト酸デヒドロゲナーゼのトランスアシラーゼ成分のラムダgt11におけるcDNAクローンの同定」。生化学。生物物理学。解像度 コミュン。131（2）：961–7。土井：10.1016 / 0006-291X（85）91333-6。PMID2932110 。_
Litwer S、Danner DJ（1988）。「invitroで合成されたヒトプレブランチ鎖アシルトランスフェラーゼフラグメントのミトコンドリアへのインポートとプロセシング」。午前。J.ハム。Genet。43（5）：764–9。PMC1715554 。_ PMID3189339 。_
Hummel KB、Litwer S、BradfordAPなど。（1988）。「推定タンパク質構造の分析による分岐鎖アシルトランスフェラーゼのcDNAのヌクレオチド配列」。J.Biol。化学。263（13）：6165–8。土井：10.1016 / S0021-9258（18）68766-6。PMID3245861 。_
Chuang DT、Niu WL、Cox RP（1982）。「正常および古典的なメープルシロップ尿症の被験者からの皮膚線維芽細胞における分岐鎖2-オキソ酸デヒドロゲナーゼおよびその成分の活性」。生化学。J。 _ 200（1）：59–67。土井：10.1042 / bj2000059。PMC1163502 。_ PMID6895847 。_
Wynn RM、Kochi H、Cox RP、Chuang DT（1994）。「ラット配列のN末端プロリンによって引き起こされる分岐鎖α-ケト酸デヒドロゲナーゼ複合体のヒトおよびラットE1α前駆体の異なるプロセシング」。Biochim。生物物理学。アクタ。1201（1）：125–8。土井：10.1016 / 0304-4165（94）90161-9。PMID7918575 。_
フィッシャーCW、フィッシャーCR、チュアンJL、他。（1993）。「メープルシロップ尿症の6人の患者のE2（DBT）遺伝子座での2 bp（AT）欠失対立遺伝子とナンセンス（G-to-T）変異対立遺伝子の発生：突然変異」。午前。J.ハム。Genet。52（2）：414–24。PMC1682180 。_ PMID8430702 。_

  人間の1番染色体上の遺伝子に関するこ”