DAK(遺伝子)

DAK_(gene)
トリオキナーゼ/ FMNシクラーゼは、ヒトではDAK遺伝子によってコードされる酵素です。 TKFC 識別子
エイリアス
TKFC、NET45、DAK、トリオキナーゼおよびFMNシクラーゼ、TKFCD
外部ID
OMIM:615844 MGI:2385084 HomoloGene:56710 GeneCards:TKFC
遺伝子の位置(ヒト) Chr。 11番染色体(ヒト)
バンド 11q12.2 開始
61,333,210 bp
終わり
61,353,295 bp
遺伝子の位置(マウス) Chr。 19番染色体(マウス)
バンド
19 | 19 A
開始
10,587,791 bp
終わり
10,605,654 bp
RNA発現パターン
その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
• トランスフェラーゼ活性• ヌクレオチド結合• 金属イオン結合• キナーゼ活性• GO:0001948タンパク質結合• グリセロンキナーゼ活性• 触媒活性• リアーゼ活性• トリオキナーゼ活性• FAD-AMPリアーゼ(環化)活性• ATP結合
細胞成分
• サイトゾル• 細胞外エクソソーム• 細胞核
生物学的プロセス
• MDA-5シグナル伝達経路の負の調節• 自然免疫応答の調節• リン酸化• ヒドロキシアセトンリン酸およびグリセルアルデヒド-3-リン酸へのフルクトース異化過程• 炭水化物リン酸化• 細胞炭水化物代謝過程• 代謝• 自然免疫系• グリセロール代謝過程• グリセロール代謝プロセス
出典:Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間
マウス Entrez 26007 225913 Ensembl ENSG00000149476 ENSMUSG00000034371 UniProt Q3LXA3 Q8VC30 RefSeq(mRNA)
NM_015533 NM_001351976 NM_001351977 NM_001351978 NM_001351979 NM_001351980 NM_145496
RefSeq(タンパク質)
NP_056348 NP_001338905 NP_001338906 NP_001338907 NP_001338908 NP_001338909 NP_663471
場所(UCSC)
Chr 11:61.33 – 61.35 Mb
19番染色体:10.59 – 10.61 Mb
PubMed検索
ウィキデータ
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マウスの表示/
関数
この遺伝子は、他のキナーゼとは異なるタンパク質構造を持つジヒドロキシアセトンキナーゼのファミリーのメンバーです。この遺伝子の産物は、ジヒドロキシアセトンをリン酸化し、FADからのリボフラビン4 ‘、5’-リン酸(別名環状FMN)の形成も触媒します。いくつかの選択的スプライシングされた転写変異体が同定されていますが、1つだけの完全長の性質が決定されています。
参考文献
^ a b c GRCh38:Ensemblリリース89:ENSG00000149476 – Ensembl、2017年5月 ^ a b c GRCm38:Ensemblリリース89:ENSMUSG00000034371 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス:」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。 ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ a b “Entrez Gene:DAKジヒドロキシアセトンキナーゼ2ホモログ(S. cerevisiae)”。
参考文献
Diao F、Li S、Tian Y、Zhang M、Xu LG、Zhang Y、Wang RP、Chen D、Zhai Z、Zhong B、Tien P、Shu HB。「MDA5の負の調節。ただし、RIG-Iを介したジヒドロキシアセトンキナーゼによる先天性抗ウイルスシグナル伝達は負ではない」。アメリカ合衆国科学アカデミー紀要。104(28):11706–11。土井:10.1073 /pnas.0700544104。PMC  1913852。PMID  17600090。
木村K、若松A、鈴木Y、太田T、西川T、山下R、山本J、関根M、鶴谷K、若栗H、石井S、菅野T、斉藤K、磯貝Y、入江R、櫛田N、米山T 、大塚R、神田K、横井T、近藤H、若栗M、村川K、石田S、石橋T、高橋藤井A、棚瀬T、永井K、菊池H、中井K、磯貝T、菅野S )。「転写調節の多様化:ヒト遺伝子の推定上の代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」。ゲノム研究。16(1):55–65。土井:10.1101 /gr.4039406。PMC  1356129。PMID  16344560。
Cabezas A、Costas MJ、Pinto RM、Couto A、Cameselle JC。「ATP依存性ジヒドロキシアセトンキナーゼとしてのヒトおよびラットFAD-AMPリアーゼ(環状FMN形成)の同定」。生化学的および生物物理学的研究コミュニケーション。338(4):1682–9。土井:10.1016 /j.bbrc.2005.10.142。PMID  16289032。
Cheek S、Ginalski K、Zhang H、Grisin NV(2006)。「キナーゼの配列および構造分類の包括的な更新」。BMC構造生物学。5:6。DOI:10.1186 / 1472-6807-5-6。PMC  1079889。PMID  15771780。
Cabezas A、Pinto RM、Fraiz F、Canales J、González-SantiagoS、Cameselle JC。「ラット肝臓FAD-AMPリアーゼ(環化)の精製、特性評価、基質および阻害剤の構造活性研究:FADの優先度と、リボヌクレオシド二リン酸-XをリボヌクレオチドとXの5原子環状ホスホジエステル(単環式)に分割する特異性化合物またはシス-二環式ホスホジエステル-ピラノース融合」。生化学。40(45):13710–22。土井:10.1021 / bi0157159。PMID  11695920。
鈴木恭子、吉友中川健一、丸山健一、須山晃、菅野智之(1997年10月)。「完全長濃縮および5 ‘末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」。遺伝子。200(1–2):149–56。土井:10.1016 / S0378-1119(97)00411-3。PMID  9373149。
丸山K、菅野S(1994年1月)。「オリゴキャッピング:真核生物のmRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドに置き換える簡単な方法」。遺伝子。138(1–2):171–4。土井:10.1016 / 0378-1119(94)90802-8。PMID  8125298。
 
ヒト11番染色体上の遺伝子に関するこ

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カテゴリー: D