DAPK3

DAPK3
死に関連するプロテインキナーゼ3は、ヒトではDAPK3遺伝子によってコードされる酵素です。 DAPK3 利用可能な構造 PDB オーソログ検索:PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
1YRP、2J90、3BHY、3BQR、5A6O、5A6N
識別子
エイリアス
DAPK3、DLK、ZIP、ZIPK、死に関連するプロテインキナーゼ3、死に関連するプロテインキナーゼ3
外部ID
OMIM:603289 MGI:1203520 HomoloGene:20353 GeneCards:DAPK3
遺伝子の位置(ヒト) Chr。 19番染色体(ヒト)
バンド 19p13.3 開始
3,958,453 bp
終わり
3,971,123 bp
遺伝子の位置(マウス) Chr。 10番染色体(マウス)
バンド
10 C1 | 10 39.72 cM
開始
81,183,005 bp
終わり
81,193,197 bp
RNA発現パターン
その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
• トランスフェラーゼ活性• ヌクレオチド結合• タンパク質キナーゼ活性• タンパク質ホモ二量体化活性• cAMP応答エレメント結合タンパク質結合• キナーゼ活性• タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性• ロイシンジッパードメイン結合• GO:0001948タンパク質結合• 同一タンパク質結合• RhoGTPase結合• ATP結合• タンパク質C末端結合
細胞成分
• PML本体• アクチンフィラメント• 膜ラフト• 細胞核• 細胞質
生物学的プロセス
• アポトーシスプロセスの調節• アクチン細胞骨格再編成の調節• 翻訳の負の調節• GO:0007243細胞内シグナル伝達• 転写の調節、DNAテンプレート• 平滑筋収縮の調節• リン酸化• 細胞移動の正の調節• カノニカルの正の調節Wntシグナル伝達経路• ミオシンIIフィラメント組織の調節• 転写、DNAテンプレート• 細胞運動の調節• タンパク質リン酸化• リガンドの非存在下での外因性アポトーシスシグナル伝達経路の正の調節• オートファジーの調節• ニューロン分化• 有糸分裂細胞サイクルの調節• 細胞形状の調節• アポトーシスプロセスの正の調節• 焦点接着アセンブリの調節• インターフェロンガンマに対する細胞応答• アポトーシスシグナル伝達経路• 自己リン酸化• 翻訳の調節• 有糸分裂核分裂の調節• アポトーシス過程• ペプチジル-セリンリン酸化 • ペプチジル-スレオニンリン酸化• クロマチン構成
出典:Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間
マウス Entrez 1613 13144 Ensembl ENSG00000167657 ENSMUSG00000034974 UniProt O43293 O54784 RefSeq(mRNA) NM_001348 NM_001375658 NM_001190473 NM_001190474 NM_007828
RefSeq(タンパク質) NP_001339 NP_001362587 NP_001177402 NP_001177403 NP_031854
場所(UCSC)
19番染色体:3.96 – 3.97 Mb
Chr 10:81.18 – 81.19 Mb
PubMed検索
ウィキデータ
人間の表示/
マウスの表示/
内容
1 関数
2 相互作用
3 参考文献
4 参考文献
関数
死関連プロテインキナーゼ3(DAPK3)は、哺乳類細胞で過剰発現するとアポトーシスの形態学的変化を誘発します。これらの結果は、DAPK3がアポトーシスの誘導に役割を果たす可能性があることを示唆しています。
他のほとんどの哺乳類の遺伝子とは異なり、マウス(ラットとマウス)のDAPK3は進化が加速し、魚からヒトへと維持されている厳密に保存されたコンセンサスから分岐しています。
相互作用
DAPK3は、PAWR およびDeath関連タンパク質6と相互作用することが示されています。
参考文献
^ a b c GRCh38:Ensemblリリース89:ENSG00000167657 – Ensembl、2017年5月 ^ a b c GRCm38:Ensemblリリース89:ENSMUSG00000034974 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス:」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。 ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ Kawai T、Matsumoto M、Takeda K、Sanjo H、Akira S(1998年3月)。「アポトーシスを媒介する新しいセリン/スレオニンキナーゼであるZIPキナーゼ」。分子生物学および細胞生物学。18(3):1642–51。土井:10.1128 /mcb.18.3.1642。PMC 108879。PMID 9488481。    ^ a b “Entrez Gene:DAPK3デスアソシエートプロテインキナーゼ3″。
^ Shoval Y、Pietrokovski S、Kimchi A。「ZIPK:保存された脊椎動物遺伝子のマウス特異的分岐のユニークなケース」。PLOS遺伝学。3(10):1884–93。土井:10.1371 /journal.pgen.0030180。PMC 2041995。PMID 17953487。    ^ a b Kawai T、Akira S、Reed JC。「ZIPキナーゼは核PML発癌ドメインからアポトーシスを引き起こします」。分子生物学および細胞生物学。23(17):6174–86。土井:10.1128 /MCB.23.17.6174-6186.2003。PMC 180930。PMID 12917339。   
参考文献
齋藤徹、関直樹、大平正明、林晃、小妻晋、服部晃、堀毅(1998)。「体細胞ハイブリッド分析および蛍光insituハイブリダイゼーションによるヒト染色体19p13.3へのZIPキナーゼ遺伝子の割り当て」。Journal of HumanGenetics。43(3):209–11。土井:10.1007 / s100380050073。PMID  9747039。
村田堀正樹、水津文雄、岩崎徹、菊池晃、細谷秀樹(1999年5月)。「HeLa細胞における新規ミオシン調節軽鎖キナーゼとして同定されたZIPキナーゼ」。FEBSレター。451(1):81–4。土井:10.1016 / S0014-5793(99)00550-5。PMID  10356987。S2CID  43329315。
ページG、LödigeI、KögelD、Scheidtmann KH(1999年11月)。「AATF、Dlk / ZIPキナーゼと相互作用し、アポトーシスを妨害する新しい転写因子」。FEBSレター。462(1–2):187–91。土井:10.1016 / S0014-5793(99)01529-X。PMID  10580117。S2CID  6061613。
ページG、KögelD、Rangnekar V、Scheidtmann KH(1999年12月)。「Dlk / ZIPキナーゼの相互作用パートナー:Dlk / ZIPキナーゼとPar-4の共発現は、細胞質の保持とアポトーシスをもたらします」。オンコジーン。18(51):7265–73。土井:10.1038 /sj.onc.1203170。PMID  10602480。
Cariou B、Perdereau D、Cailliau K、Browaeys-Poly E、BéréziatV、Vasseur-Cognet M、Girard J、Burnol AF。「アダプタータンパク質ZIPはGrb14に結合し、プロテインキナーゼCzetaを動員することによってインスリンシグナル伝達に対するその阻害作用を調節します」。分子生物学および細胞生物学。22(20):6959–70。土井:10.1128 /MCB.22.20.6959-6970.2002。PMC  139806。PMID  12242277。
Preuss U、Landsberg G、Scheidtmann KH。「Dlk / ZIPキナーゼによって媒介されるThr11でのヒストンH3の新しい有糸分裂特異的リン酸化」。核酸研究。31(3):878–85。土井:10.1093 / nar / gkg176。PMC  149197。PMID  12560483。
河合T、晃S、リードJC。「ZIPキナーゼは核PML発癌ドメインからアポトーシスを引き起こします」。分子生物学および細胞生物学。23(17):6174–86。土井:10.1128 /MCB.23.17.6174-6186.2003。PMC  180930。PMID  12917339。
Burch LR、Scott M、Pohler E、Meek D、Hupp T。「ファージペプチドディスプレイは、インターフェロン応答性の死活性化プロテインキナーゼファミリーをMDM2およびp21WAF1の新規修飾因子として特定します」。分子生物学ジャーナル。337(1):115–28。土井:10.1016 /j.jmb.2003.10.081。PMID  15001356。
Endo A、Surks HK、望月S、望月N、Mendelsohn ME。「ユニークな血管平滑筋ミオシンホスファターゼ関連キナーゼとしてのジッパー相互作用プロテインキナーゼの同定と特性化」。Journal of BiologicalChemistry。279(40):42055–61。土井:10.1074 /jbc.M403676200。PMID  15292222。
Schaaf CP、Benzing J、Schmitt T、Erz DH、Tewes M、Bartram CR、Janssen JW。「TPR / METチロシンキナーゼの新しい相互作用パートナー」。FASEBJournal。19(2):267–9。土井:10.1096 /fj.04-1558fje。PMID  15546961。S2CID  17142907。
Yu H、Jiang D、Guo Z、Saiyin H、Guo J、Wang X、Yu L。「TCP10Lは精子形成細胞で特異的に発現し、死に関連するプロテインキナーゼ-3に結合します」。アンドロロジーの国際ジャーナル。28(3):163–70。土井:10.1111 /j.1365-2605.2005.00522.x。PMID  15910542。
Shoval Y、Pietrokovski S、Kimchi A。「ZIPK:保存された脊椎動物遺伝子のマウス特異的分岐のユニークなケース」。PLOS遺伝学。3(10):1884–93。土井:10.1371 /journal.pgen.0030180。PMC  2041995。PMID  17953487。
タカモトN、コマツS、コマバS、ニイロN、池部M。「新規ZIPキナーゼアイソフォームはロイシンジッパーを欠いている」。生化学および生物物理学のアーカイブ。456(2):194–203。土井:10.1016 /j.abb.2006.09.026。PMC  2758612。PMID  17126281。

 生物学ポータル
 
人間の19番染色体上の遺伝子に関するこ

投稿日:
カテゴリー: D