エドウィン・W・テイラー – 日本語百科事典辞書

Edwin_W._Taylor

Edwin Taylor (生物学者)をに
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Edwin W. Taylorは、ノースウェスタン大学の細胞および発生生物学の非常勤教授です。彼は2001 年に全米科学アカデミーの会員に選ばれました。テイラーは1952 年にトロント大学で物理学と化学の学士号を取得しました。1955 年にマクマスター大学で物理化学の修士号、1957 年にシカゴ大学で生物物理学の博士号を取得しています。 2001 年にテイラーは、細胞発生生物学および生化学の全米科学アカデミーに選出されました。
テイラーは、筋肉の収縮方法やその他の関連する細胞骨格研究に貢献してきました。彼の研究は、分子モーターがどのようにして化学エネルギーを機械力に変換できるかについての最初の運動モデルを説明しました。彼は、特定の白血球の移動を助けるものを含む、いくつかの分子細胞モーターを発見しました。彼はまた、アクチンとミオシンが筋肉以外の細胞でどのように動きを生み出すかを解明しました。 1950年、テイラーは、テイラーの研究室の大学院生だったゲイリー・ボリシーと共に、微小管の構成要素であるタンパク質を発見しましたが、そのタンパク質の名前はチューブリンであるが、 1967 年に Taylor は、コルヒチンが細胞に結合する作用が単一の種類の結合部位によってモデル化できることを発見し、おそらく固有の標的が存在する可能性があることを示した. テイラーはマサチューセッツ州のウッズホール研究センターで夏を過ごします。

コンテンツ
1 教育
2 リサーチ
3 リサーチ
4 賞と栄誉
5 参考文献

教育
1952 年、テイラーはトロント大学で物理学と化学の学士号を取得しました。彼は 1955 年までにマクマスター大学で物理化学の修士号を取得しました。この同じ年、テイラーはシカゴ大学に通い、生物物理学の大学院研究を開始し、有糸分裂のメカニズムを研究することに興味を持ちました。彼の博士号有糸分裂プロセスの速度の測定に焦点を当てた論文。彼は、偏光顕微鏡法を適用して紡錘体とその成長率を評価することができました。 1957 年までに、彼は博士号を取得しました。シカゴ大学で生物物理学の博士号を取得。
ポスドク研究員として、テイラーはマサチューセッツ工科大学のフランシスシュミットの研究室で 2 年間過ごし、ピーターデイヴィソンと共にニューロフィラメントタンパク質の特性を調査しました。彼は最終的にシカゴ大学に戻り、自分の研究室を紹介しました。1970 年代初頭までに、テイラーはキングスカレッジの医学研究評議会筋肉生物物理学ユニットに移り、ジーンハンソンと協力して筋肉収縮サイクルの単純なモデルを作成しました。
1999 年、テイラーは、ノースウェスタン大学の細胞および発生生物学部門にあるゲイリー・ボリシーの研究室で時間を過ごしました。研究室にいない間、Taylor はシカゴ大学で分子遺伝学と細胞生物学の Louis Block 教授としてハーフタイムの職に就いていました。

リサーチ
テイラーは、細胞の動きを調節する分子メカニズムにかなりの量の研究を集中させました。彼の発見は、筋収縮サイクルに関与する化学的事象の理解を深めるのに貢献しました。分子モーター、アクチンを含むミオシン、および微小管を含むキネシンの調査を通じて、テイラーは、力と運動の原因となる構造変化を決定する運動メカニズムを発見することに熱心でした。研究室での彼の研究は、微小管のタンパク質サブユニットであるチューブリンの発見につながっただけでなく、これらの分子モーターが化学エネルギーを機械力に変換する方法を説明する最初の運動モデルも開発しました。収縮サイクルを最もよく理解するために、モデルは横紋筋から派生し、アクトミオシン ATPase サイクルの動力学的メカニズムを研究しました。主な焦点は、酵素による ATP の加水分解が力と運動の生成にどのようにつながるかを決定することでした。それにもかかわらず、ミオシンとキネシンがたどる非常に異なる反応経路から、これら2つのモーターが非常に重要な構造的特徴を共有しているという考えを考えると、テイラーへの懸念が刺激されました.

リサーチ
テイラーの有糸分裂メカニズムの研究への関心は、コルヒチンの使用につながりました。細胞への結合に対するその高い親和性は、コルヒチンとその結合タンパク質の複合体を分離できる可能性を示唆しています。Taylor と大学院生の Gary Borisy は、コルヒチンが実際に特異的であり、その最高の結合活性が分裂細胞、有糸分裂装置、繊毛、精子尾部、および脳組織に存在することを発見しました。
1967 年、ボリシーとテイラーは「コルヒチンの作用機序」という作品を発表しました。コルヒチン-3Hの細胞タンパク質への結合。彼らのプロジェクトの目標は、6S コルヒチン結合タンパク質が微小管のサブユニットタンパク質であることを実証することでした。彼らは、コルヒチン結合活性が微小管に豊富に存在する供給源と有意な相関関係にあることを観察したが、有糸分裂活性または運動性との相関関係には欠けていた. 微小管は有糸分裂紡錘体を伝導し、繊毛と精子尾部で 9 + 2 種類のフィラメントを構成し、神経プロセスの大部分に関与します。テイラーは、これら 4 つの供給源でコルヒチン結合活性が高いと結論付けたので、微小管が 4 つの供給源で共有される唯一の構造であることを考えると、結果は彼にとって意味のあるものでした。
ウニの卵を使用して、Taylor と Borisy は別の実験を行い、結合部位の位置が有糸分裂装置に存在することをさらに実証しました。有糸分裂装置から紡錘体を取り出し、低イオン強度の処理で懸濁すると、微小管は崩壊して消失した。低イオン強度抽出では、微小管を含むコルヒチン結合活性の 80% 以上が除去されました。これらの条件がコルヒチン結合活性を低下させるため、結果は微小管が存在しないと結論付けます。
チューブリンの導入後、テイラーは何が染色体を動かし、何が運動系を機能させるのかについて論争を起こした. 1960 年代には、ミオシンとダイニンだけが原因と考えられる構造でした。しかし、微小管と相互作用できるのはダイニンだけでした。テイラーは、メカノケミカルカップリングの結果を完全に理解するために、筋肉のアクトミオシンに焦点を当てることを優先しました. 1954 年までに、ヒューハクスリーとジーンハンソンは、ミオシン分子の分枝の収縮を通じて、ミオシン-アクチン結合がアクチンフィラメントを引っ張ることができることを提案する、スライドフィラメントモデルを明らかにしました。構造モデルは収縮性を明確にしましたが、テイラーと他の研究者は ATP 加水分解の役割について確信が持てませんでした。ATP がアクチンの重合で加水分解されることを知っていたテイラーは、それが収縮または弛緩によってアクトミオシンを解離するかどうかについて混乱していました。 1979 年、テイラーと彼の研究パートナーは、リン酸塩の放出に続いて、ミオシンがアクチンに結合すると、自由エネルギーが大幅に減少することを実証しました。
軸索中の小胞の運動タンパク質および順行性輸送体であるキネシンが発見されると、Taylor は運動メカニズムの研究に時間を費やしました。 1995 年、Taylor と Yong-Ze Ma は「Mechanism of Microtubule Kinesin ATPase」を発表し、微小管 – キネシンの K379 二量体の解離は、加水分解前に起こる解離と比較して、加水分解ステップの後に起こったことに注目しました。アクトミオシンのメカニズム。これにより、テイラーは、2 つのメカニズム間で共有される相違点が、サイクルの異なるステップが力の生成に関連している可能性があることを示している可能性があることに気づきました。彼は、アクトミオシン機構におけるリン酸の解離が遅い律速段階であることを発見しましたが、この段階はキネシン-微小管機構では比較的迅速に起こりました。制限速度は、加水分解サイクルで ADP が解離する速度によって支配されます。さらに、Taylor と Richard Lymn は 1971 年に、アクトミオシン ATPase の遅い律速段階は、生成物、ADP、およびリン酸の酵素からの律速解離に起因する可能性があると結論付けました。これは、アクチンがその活性化メカニズムの加水分解段階ではなく、生成物の解離速度に潜在的な影響を与える可能性があるという考えにつながりました. 筋肉のミオシンとキネシンには 2 つの頭部ドメインが ATP が 1 つのヘッドドメインに結合すると、加水分解サイクルで 2 番目のヘッドドメインから ADP の放出が開始されます。
Taylor と共同執筆者の Yvonne S. Aratyn、Thomas E. Schhaus、および Gary G. Borisy は、2007 年に「糸状仮足における Fascin の本質的な動的挙動」を発表しました。Fascin は、糸状仮足フィラメントにおけるアクチンの主要な架橋タンパク質です。細胞の運動性を助ける細胞突起。彼らの研究の結果は、糸状仮足フィラメントの束化にはファシンの脱リン酸化が必要であり、これは糸状仮足での高親和性アクチン結合も開始できることを示しました。糸状仮足フィラメントが形成されるためには、プロセスは、ファシンの不活性または活性の主要な指標として機能するリン酸化または脱リン酸化サイクルに依存します。
12 年経った今でも誤解され続けているのは、パワーストロークの前後でミオシンの細いフィラメントの活性化の度合いが異なることでした。ミオシンの動力学特性はあいまいなままであり、未知のままにされたものをさらに調査するために多くの技術が採用された. これらの技術の 1 つは、1969 年にテイラーと B. フィンレイソンによって陽子放出によって実際に開始されました。 1987 年、S. ローゼンフェルドとテイラーは、アクチンサブフラグメント 1 ヌクレオシド三リン酸の調節機構を評価しました。彼らは、調節されたアクチンへのカルシウム結合が ATPase サイクル率に及ぼす影響に関心を持っていました。加水分解ステップでは、カルシウムの存在下でわずかな変化しかありませんでした。一方、リガンドと生成物の解離については、ATP に対するカルシウムの存在により、速度が 10 ～ 20 倍増加しました。これらの結果は、Ca の存在によって最も影響を受けた ATPase サイクルの特定のステップが遷移ステップであり、その後に活性部位からのリガンドの解離が続くことを Rosenfeld と Taylor に示しました。
筋肉運動におけるアクトミオシン ATP 加水分解サイクルは、ATP 加水分解の調節とパワーストロークとの直接的な相関関係を示すことを目的としていました。ただし、ATP 加水分解の欠如を示した実験では、制御を説明できませんでした。「過渡反応速度論と平衡結合による細いフィラメント調節のメカニズムの調査: 衝突はありますか?」で、テイラーは、デビッド H. ヒーリーとハワード D. ホワイトと共に研究を行い、問題をより明確にしています。彼らの研究では、細いフィラメントの活動が主に無機リン酸塩の解離速度に影響されることを確認しています。さらに、彼らは、細いフィラメントの調節焦点、または無機リン酸塩を放出するステップが、細いフィラメントの結合状態だけでなく、ミオシンのコンフォメーションにも依存することを観察しました。

賞と栄誉
1999 年 3 月 4 日に発行されたシカゴ大学クロニクルは、科学シンポジウムで、メリーランド州ベセスダの国立衛生研究所でのテイラーの名誉について書いています。シンポジウムのタイトルは「ミオシン、微小管、および運動」であり、これらの特定の分野に対するテイラーの貢献と努力を称えるものです。 2001 年 5 月 1 日、テイラーは全米科学アカデミーの会員に選出された。彼は、筋肉収縮の生化学への重要な貢献により選出されました。テイラーは「細胞骨格研究の父」として認められています。

参考文献
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