HAND_domain
。 分子生物学では、HANDドメインは、 4つのアルファヘリックスからなる二次構造を採用するタンパク質ドメインであり、そのうちの3つ（H2、H3、H4）はLのような構成を形成します。らせんH2はらせんH3およびH4と逆平行に走り、らせんH4に対して密に詰まります。一方、らせんH1は、これら3つのらせんによって形成された凹面にあり、それらに垂直に走ります。このドメインは、それが発生するタンパク質にDNAとヌクレオソームの結合特性を付与します。 4ヘリックス構造が開いた手に似ているため、HANDドメインと呼ばれます。 手 iswiATPaseのヌクレオソーム認識モジュール
識別子
シンボル
手Pfam F09110 InterPro PR015194 SCOP2
1ofc / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
HANDドメインを含むタンパク質には、ヌクレオソームのリモデリングに関与するタンパク質が含まれます。これは、ヌクレオソーム内のヒストン-DNA相互作用を変化させ、それによってヌクレオソームDNAを調節因子にアクセス可能にするエネルギー依存プロセスです。ヌクレオソームのリモデリングに関与するATPaseは、 DEAD /H-ヘリカーゼのSWI2/SNF2サブファミリーに属しており、7つのモチーフを特徴とする保存されたATPaseドメインを含んでいます。このファミリー内のタンパク質は、ドメイン構成、それらに関連するタンパク質、およびそれらが存在するリモデリング複合体に関して異なります。ATPaseISWIはこのファミリーのメンバーです。ISWIは、SWI2 / SNF2 ATPaseドメインを含むN末端領域と、基質認識を担うC末端領域の2つの領域に分けることができます。C末端領域には12個のアルファヘリックスが含まれており、3つのドメインとスペーサー領域に分けることができます：HANDドメイン、SANTドメイン（c-Myb DNA結合のような）、スペーサーヘリックス、およびSLIDEドメイン（SANT-のようですが、いくつかの挿入があります）。
参考文献
^ Grune T、Brzeski J、Eberharter A、Clapier CR、Corona DF、Becker PB、Muller CW。「リモデリング因子ISWIのヌクレオソーム認識モジュールの結晶構造と機能解析」。モル。セル。12（2）：449–60。土井：10.1016 / S1097-2765（03）00273-9。PMID14536084 。_
には、パブリックドメインの
Pfamおよび
InterProからのテキストが組み込まれています：
IPR015194