HAT1
HAT1としても知られるヒストンアセチルトランスフェラーゼ1は、ヒトではHAT1遺伝子によってコードされる酵素です。 HAT1 利用可能な構造 PDB オーソログ検索：PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト 2P0W 識別子
エイリアス
HAT1、KAT1、ヒストンアセチルトランスフェラーゼ1
外部ID
OMIM：603053 MGI：96013 HomoloGene：2701 GeneCards：HAT1
遺伝子の位置（ヒト） Chr。 2番染色体（ヒト）
バンド 2q31.1 始める
171，922，448 bp
終わり
171，983，686 bp
遺伝子の位置（マウス） Chr。 2番染色体（マウス）
バンド
2 | 2 C2
始める
71，219，302 bp
終わり
71，271，966 bp
RNA発現パターン Bgee トップ表現
上腕二頭筋
骨髄
物質的な解剖学的実体
卵巣
眼瞼結膜
睾丸
外側広筋
大腿四頭筋
その他の参照発現データ BioGPS 該当なし
遺伝子オントロジー
分子機能
トランスフェラーゼ活性
ヒストン結合
H4ヒストンアセチルトランスフェラーゼ活性
ヒストンアセチルトランスフェラーゼ活性
GO：0001948タンパク質結合
アシルトランスフェラーゼ活性
細胞成分
細胞質
細胞膜に結合した細胞小器官
核マトリックス
核質 核 タンパク質含有複合体
生物学的プロセス
栄養素への反応
内部タンパク質アミノ酸アセチル化
DNAパッケージ
DNA複製に依存するクロマチンアセンブリ
ヒストンのアセチル化
ヒストンH4のアセチル化
DNA複製に依存しないクロマチンアセンブリ
クロマチン構成
出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみEntrez8520 107435 Ensembl ENSG00000128708 ENSMUSG00000027018 UniProt O14929 Q8BY71
RefSeq（mRNA）NM_001033085 NM_003642 NM_026115
RefSeq（タンパク質）NP_003633 NP_080391
場所（UCSC）
Chr 2：171.92 – 171.98 Mb
Chr 2：71.22 – 71.27 Mb
PubMed検索
ウィキデータ
人間の表示/
マウスの表示/編集
働き
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、B型ヒストンアセチルトランスフェラーゼ（HAT）であり、新しく合成された細胞質ヒストンの急速なアセチル化に関与します。これは、核にインポートされて、新生DNA鎖に新たに沈着します。特にヒストンH4のヒストンのアセチル化は、複製依存性のクロマチン集合において重要な役割を果たします。具体的には、このHATは、リシン5および12で可溶性のヒストンH4をアセチル化できますが、リシン5でヒストンH2Aをアセチル化することはできません。
参考文献
^ GRCh38：Ensemblリリース89：ENSG00000128708 – Ensembl、2017年5月 ^ GRCm38：Ensemblリリース89：ENSMUSG00000027018 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ Verreault A、Kaufman PD、Kobayashi R、Stillman B（1998）。「ヌクレオソームDNAはヒトHat1アセチルトランスフェラーゼのコアヒストン結合サブユニットを調節します」。Curr。Biol。8（2）：96–108。土井：10.1016 / S0960-9822（98）70040-5。PMID9427644。_ S2CID201273。_ ^ “Entrez Gene：ヒストンアセチルトランスフェラーゼ1″。
参考文献
Olsen JV、Blagoev B、Gnad F、他 （2006）。「シグナル伝達ネットワークにおけるグローバル、インビボ、および部位特異的リン酸化ダイナミクス」。セル。127（3）：635–48。土井：10.1016/j.cell.2006.09.026。PMID17081983 。_ S2CID7827573 。_
Hillier LW、Graves TA、FultonRSなど。（2005）。「ヒト2番染色体と4番染色体のDNA配列の生成と注釈」。自然。434（7034）：724–31。Bibcode：2005Natur.434..724H。土井：10.1038/nature03466。PMID15815621 。_
ベンソンLJ、フィリップスJA、Gu Y、他。（2007）。「B型ヒストンアセチルトランスフェラーゼHat1の特性：H4テール相互作用、部位選択、およびDNA修復への関与」。J.Biol。化学。282（2）：836–42。土井：10.1074/jbc.M607464200。PMID17052979 。_
Gerhard DS、Wagner L、FeingoldEAなど。（2004）。「NIH完全長cDNAプロジェクトの状況、品質、および拡大：哺乳類遺伝子コレクション（MGC）」。GenomeRes。14（10B）：2121–7。土井：10.1101/gr.2596504。PMC528928 。_ PMID15489334 。_
Makowski AM、Dutnall RN、Annunziato AT（2001）。「Hat1ヒストンアセチルトランスフェラーゼの活性に対するリジン8および16でのヒストンH4のアセチル化の効果」。J.Biol。化学。276（47）：43499–502。土井：10.1074/jbc.C100549200。PMID11585814 。_
マーモスタインR（2001）。「ヒストンアセチルトランスフェラーゼの構造」。J.Mol。Biol。311（3）：433–44。土井：10.1006/jmbi.2001.4859。PMID11492997 。_
宮本直樹、泉秀樹、野口徹他 （2008）。「Tip60は概日転写因子時計によって調節されており、シスプラチン耐性に関与しています」。J.Biol。化学。283（26）：18218–26。土井：10.1074/jbc.M802332200。PMID18458078 。_
Cheung P、Tanner KG、CheungWLなど。（2000）。「上皮成長因子刺激に応答したヒストンH3リン酸化とアセチル化の相乗的カップリング」。モル。セル。5（6）：905–15。土井：10.1016 / S1097-2765（00）80256-7。PMID10911985 。_
Strausberg RL、Feingold EA、GrouseLHなど。（2002）。「15，000を超える完全長のヒトおよびマウスcDNA配列の生成と初期分析」。Proc。国立 Acad。科学 アメリカ。99（26）：16899–903。Bibcode：2002PNAS…9916899M。土井：10.1073/pnas.242603899。PMC139241 。_ PMID12477932 。_
木村K、若松A、鈴木Y他 （2006）。「転写調節の多様化：ヒト遺伝子の推定上の代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」。GenomeRes。16（1）：55–65。土井：10.1101/gr.4039406。PMC1356129 。_ PMID16344560 。_
GrönroosE、Hellman U、Heldin CH、Ericsson J（2002）。「アセチル化とユビキチン化の間の競争によるSmad7の安定性の制御」。モル。セル。10（3）：483–93。土井：10.1016 / S1097-2765（02）00639-1。PMID12408818 。_
Galey D、Becker K、Haughey N、他 （2003）。「ヒト星状細胞におけるヒト免疫不全ウイルス1型およびgp120による異なる転写調節」。J.ニューロビロール。9（3）：358–71。土井：10.1080/13550280390201119。PMID12775419 。_ S2CID22016092 。_
ハリントンJJ、シャーフB、ランドレットS、他。（2001）。「遺伝子発現のランダムな活性化を使用したゲノムワイドなタンパク質発現ライブラリーの作成」。ナット バイオテクノロジー。19（5）：440–5。土井：10.1038/88107。PMID11329013 。_ S2CID25064683 。_
には、パブリックドメインにある米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。