HAX1

HAX1
HCLS1関連タンパク質X-1は、ヒトではHAX1遺伝子によってコードされるタンパク質です。 HAX1 識別子
エイリアス
HAX1、HCLSBP1、HS1BP1、SCN3、HCLS1関連タンパク質X-1
外部ID
OMIM：605998 MGI：1346319 HomoloGene：4463 GeneCards：HAX1
遺伝子の位置（ヒト） Chr。 1番染色体（ヒト）
バンド 1q21.3 始める
154，272，589 bp
終わり
154，275，875 bp
遺伝子の位置（マウス） Chr。 3番染色体（マウス）
バンド
3 | 3 F1
始める
89，902，753 bp
終わり
89，906，087 bp
RNA発現パターン Bgee トップ表現
心筋
脚の筋肉 右心室 左心室
脳下垂体
下垂体前葉
心臓
その他の参照発現データ BioGPS その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
タンパク質のN末端結合
GO：0001948タンパク質結合
インターロイキン-1結合
細胞成分
細胞質
核膜
核膜 膜 転写調節因子複合体
ミトコンドリア膜間腔
筋小胞体
ミトコンドリア外膜
小胞体
ミトコンドリア
アクチン細胞骨格
GO：0016023細胞質小胞 核 膜状仮足
Pボディ
原形質膜
細胞皮質
生物学的プロセス
アポトーシスプロセスの調節
プロテインキナーゼBシグナル伝達の正の調節
ミトコンドリア組織
アポトーシスプロセスの負の調節
サイトカイン刺激に対する細胞応答
ペプチジル-セリンリン酸化の正の調節
アクチンフィラメント重合の調節
マイトファジーのオートファジーの調節
ミトコンドリアを標的とするタンパク質の調節
ペプチジルチロシンリン酸化の正の調節
顆粒球分化の正の調節
ホスファチジルイノシトール3-キナーゼシグナル伝達の正の調節
アクチン細胞骨格再編成の正の調節
RNAポリメラーゼIIによる転写の正の調節
出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみEntrez10456 23897 Ensembl ENSG00000143575 ENSMUSG00000027944 UniProt O00165 Q5VYD6 O35387
RefSeq（mRNA） NM_006118 NM_001018837 NM_001282032 NM_011826 NM_001310681
RefSeq（タンパク質） NP_001018238 NP_006109 NP_001268961 NP_001297610 NP_035956
場所（UCSC）
Chr 1：154.27 – 154.28 Mb
Chr 3：89.9 – 89.91 Mb
PubMed検索
ウィキデータ

人間の表示/

マウスの表示/
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、Srcファミリーのチロシンキナーゼの基質であるHS1と結合することが知られています。また、PKD2遺伝子の産物、常染色体優性多発性嚢胞腎に関連する変異、およびF-アクチン結合タンパク質であるコルタクチンとも相互作用します。この遺伝子産物は主にミトコンドリアに局在すると以前は考えられていましたが、最近の研究では細胞体に局在していることが示されています。この遺伝子には、異なるアイソフォームをコードする2つの転写変異体が見つかっています。
2015年には、タンパク質のP-bodyへの局在が実証されました。

コンテンツ
1 重症先天性好中球減少症
2 相互作用
3 参考文献
4 参考文献

重症先天性好中球減少症
HAX1のホモ接合変異は、常染色体劣性の重症先天性好中球減少症と関連しています。

相互作用
HAX1はIL1Aと相互作用することが示されています。このタンパク質は、ビメンチンの3’非翻訳領域およびDNAポリメラーゼB転写産物と相互作用することも示されています。このタンパク質は、ミトコンドリアタンパク質分解酵素Skd3と相互作用することが示され、 Skd3はミトコンドリア内のHAX1の溶解性に不可欠であることが示されています。

参考文献
^ GRCh38：Ensemblリリース89：ENSG00000143575 – Ensembl、2017年5月 ^ GRCm38：Ensemblリリース89：ENSMUSG00000027944 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 鈴木Y、Demoliere C、北村D、竹下H、Deuschle U、渡辺T（1997年4月）。「ミトコンドリアに局在する新規細胞内タンパク質であるHAX-1は、Srcファミリーチロシンキナーゼの基質であるHS1と直接結合します」。JImmunol。158（6）：2736–44。PMID9058808。_   ^ Gallagher AR、Cedzich A、Gretz N、Somlo S、Witzgall R。「多発性嚢胞腎タンパク質PKD2は、アクチン細胞骨格に関連するタンパク質であるHax-1と相互作用します」。Proc Natl AcadSciUSA。97（8）：4017–22。Bibcode：2000PNAS…97.4017G。土井：10.1073/pnas.97.8.4017。PMC18134。_ PMID10760273。_    ^ “Entrez Gene：HAX1HCLS1関連タンパク質X-1″。
^ Zayat V、Balcerak A、Korczynski J、Trebinska A、Wysocki J、Sarnowska E、Chmielarczyk M、Macech E、KonopińskiR、Dziembowska M、Grzybowska EA（2015年1月1日）。「HAX-1：新しいP-Bodyタンパク質」。DNAと細胞生物学。34（1）：43–54。土井：10.1089/dna.2014.2657。PMC4281894。_ PMID25289648。_    ^ Klein C、Grudzien M、Appaswamy G、他。。「HAX1欠損症は常染色体劣性重症先天性好中球減少症（コストマン病）を引き起こします」。ナット Genet。39（1）：86–92。土井：10.1038/ng1940。PMID17187068。_ S2CID22757727。_    ^ 陰、H; 盛岡H; タウルCA; Vidal M; 渡辺T; ワイスバッハL。「HAX-1がインターロイキン-1アルファN末端結合タンパク質であるという証拠」。サイトカイン。15（3）：122–37。土井：10.1006/cyto.2001.0891。ISSN1043-4666。_ PMID11554782。_    ^ キューポ、ライアンR; 短い、ジェームズ（2020-06-23）。「Skd3（ヒトCLPB）は、3-メチルグルタコン酸尿症に関連する変異によって不活化される強力なミトコンドリアタンパク質脱凝集酵素です」。eLife。9：e55279。土井：10.7554/eLife.55279。ISSN2050-084X。_ PMC7343390。_ PMID32573439。_    

参考文献
モデムS、Reddy TR（2007）。「抗アポトーシスタンパク質であるHax-1は、細胞内局在を変化させることにより、HIV-1のrev機能を阻害します」。J.セル。生理。214（1）：14–19。土井：10.1002/jcp.21305。PMID17929250 。_ S2CID36596625 。_
Klein C、Grudzien M、Appaswamy G、他 （2007）。「HAX1欠損症は常染色体劣性重症先天性好中球減少症（コストマン病）を引き起こします」。ナット Genet。39（1）：86–92。土井：10.1038/ng1940。PMID17187068 。_ S2CID22757727 。_
川口恭子、西萬悦、栃本晃他 （2006）。「細胞内IL-1α結合タンパク質は、全身性硬化症線維芽細胞における内因性IL-1αの生物学的機能に寄与する」。Proc。国立 Acad。科学 アメリカ。103（39）：14501–06。Bibcode：2006PNAS..10314501K。土井：10.1073/pnas.0603545103。PMC1599989 。_ PMID16971486 。_
ハンY、チェンYS、劉Z、他。（2006）。「HAX-1の過剰発現は、カスパーゼ-9阻害を介して心筋細胞をアポトーシスから保護します」。サーキュラー Res。99（4）：415–23。土井：10.1161/01.RES.0000237387.05259.a5。PMID16857965 。_
Rual JF、Venkatesan K、Hao T、他 （2005）。「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。自然。437（7062）：1173–78。Bibcode：2005Natur.437.1173R。土井：10.1038/nature04209。PMID16189514 。_ S2CID4427026 。_
Gerhard DS、Wagner L、FeingoldEAなど。（2004）。「NIH完全長cDNAプロジェクトの状況、品質、および拡大：哺乳類遺伝子コレクション（MGC）」。GenomeRes。14（10B）：2121–27。土井：10.1101/gr.2596504。PMC528928 。_ PMID15489334 。_
Ortiz DF、Moseley J、Calderon G、他 （2004）。「胆汁酸塩輸出タンパク質に結合し、Madin-Darbyイヌ腎臓細胞の頂端膜におけるその存在量を調節するタンパク質としてのHAX-1の同定」。J.Biol。化学。279（31）：32761–70。土井：10.1074/jbc.M404337200。PMID15159385 。_
Bouwmeester T、Bauch A、Ruffner H、他。（2004）。「ヒトTNF-α/NF-κBシグナル伝達経路の物理的および機能的地図」。ナット CellBiol。6（2）：97–105。土井：10.1038/ncb1086。PMID14743216 。_ S2CID11683986 。_
Mirmohammadsadegh A、Tartler U、Michel G、他。（2003）。「ディファレンシャルディスプレイ逆転写ポリメラーゼ連鎖反応によって同定されたHAX-1は、病変性乾癬で過剰発現しています」。J.インベスト。ダーマトール。120（6）：1045–51。土井：10.1046/j.1523-1747.2003.12247.x。PMID12787133 。_
Strausberg RL、Feingold EA、GrouseLHなど。（2003）。「15，000を超える完全長のヒトおよびマウスcDNA配列の生成と初期分析」。Proc。国立 Acad。科学 アメリカ。99（26）：16899–903。Bibcode：2002PNAS…9916899M。土井：10.1073/pnas.242603899。PMC139241 。_ PMID12477932 。_
Yin H、Morioka H、Towle CA、他 （2001）。「HAX-1がインターロイキン-1アルファN末端結合タンパク質であるという証拠」。サイトカイン。15（3）：122–37。土井：10.1006/cyto.2001.0891。PMID11554782 。_

  人間の1番染色体上の遺伝子に関するこ
“