KAT5
ヒストンアセチルトランスフェラーゼKAT5は、ヒトではKAT5遺伝子によってコードされる酵素です。 一般的にTIP60としても識別されます。 KAT5 利用可能な構造 PDB オーソログ検索：PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
2EKO、2OU2、4QQG _ _
識別子
エイリアス
KAT5、ESA1、HTATIP、HTATIP1、PLIP、TIP、TIP60、ZC2HC5、cPLA2、リジンアセチルトランスフェラーゼ5、NEDFASB
外部ID
OMIM：601409 MGI：1932051 HomoloGene：100661 GeneCards：KAT5
遺伝子の位置（ヒト） Chr。 11番染色体（ヒト）
バンド 11q13.1 始める
65，711，996 bp
終わり
65，719，604 bp
遺伝子の位置（マウス） Chr。 19番染色体（マウス）
バンド
19 | 19 A
始める
5，653，042 bp
終わり
5，660，265 bp
RNA発現パターン Bgee トップ表現
右卵管
甲状腺の右葉
胃粘膜
甲状腺の左葉
左卵管
膝窩動脈
子宮頸管
神経節の卓越性
腓腹神経
腹部の皮膚
その他の参照発現データ BioGPS その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
トランスフェラーゼ活性
GO：0001105転写コアクチベーター活性
金属イオン結合
ヒストンアセチルトランスフェラーゼ活性
GO：0001948タンパク質結合
アンドロゲン受容体結合
アセチルトランスフェラーゼ活性
アシルトランスフェラーゼ活性
H4ヒストンアセチルトランスフェラーゼ活性
ヒストンバインディング
細胞成分
細胞質
転写調節因子複合体
ピッコロNuA4ヒストンアセチルトランスフェラーゼ複合体
核質
核小体
細胞質の核周辺領域 核 Swr1コンプレックス
NuA4ヒストンアセチルトランスフェラーゼ複合体
ヒストンアセチルトランスフェラーゼ複合体
生物学的プロセス
電離放射線への応答
アンドロゲン受容体シグナル伝達経路
転写の調節、DNAテンプレート
エストラジオール刺激に対する細胞応答
RNAポリメラーゼIIによる転写の負の調節
転写、DNAテンプレート
タンパク質のアセチル化の正の調節
転写の正の調節、DNAテンプレート
成長の規制
GO：0022415ウイルスプロセス
転写の負の調節、DNAテンプレート
非相同端結合による二本鎖切断修復
インターロイキン-2産生の負の調節
RNAポリメラーゼIIによる転写の正の調節
DNA損傷応答、p21クラスメディエーターの転写をもたらすp53クラスメディエーターによるシグナル伝達
プロテアソームを介したユビキチン依存性タンパク質異化プロセス
DNA複製
DNA二本鎖切断処理
ベータカテニン-TCF複合体アセンブリ
二本鎖切断修理
ヒストンのアセチル化
クロマチン構成
ヒストンH4のアセチル化
p53クラスメディエーターによるシグナル伝達の調節
出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみEntrez10524 81601 Ensembl ENSG00000172977 ENSMUSG00000024926 UniProt Q92993 Q8CHK4
RefSeq（mRNA）
NM_001206833 NM_006388 NM_182709 NM_182710
NM_001199247 NM_001199248 NM_001199249 NM_178637 NM_001362370 NM_001362371 NM_001362372 RefSeq（タンパク質）
NP_001193762 NP_006379 NP_874368 NP_874369
NP_001186176 NP_001186177 NP_001186178 NP_848752 NP_001349299 NP_001349300 NP_001349301 場所（UCSC）
Chr 11：65.71 – 65.72 Mb
19番染色体：5.65 – 5.66 Mb
PubMed検索
ウィキデータ
人間の表示/
マウスの表示/
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、ヒストンアセチルトランスフェラーゼ（HAT）のMYSTファミリーに属し、HIV-1TAT相互作用タンパク質として最初に単離されました。HATは、ヒストンおよび非ヒストンタンパク質をアセチル化することにより、クロマチンリモデリング、転写、およびその他の核プロセスを調節する上で重要な役割を果たします。このタンパク質は、DNA修復とアポトーシスに関与するヒストンアセチラーゼであり、シグナル伝達に重要な役割を果たしていると考えられています。この遺伝子の選択的スプライシングは、複数の転写変異体をもたらします。
コンテンツ
1 構造
2 関数
2.1 転写 2.2 DNA修復 2.3 アポトーシス
3 規制
4 臨床的関連性
4.1 癌 4.2 HIV 4.3 老化と神経変性
5 相互作用
6 参考文献
7 参考文献
8 外部リンク
構造
KAT5の構造には、MYSTドメインのアセチルCoA結合ドメインとジンクフィンガー、およびCHROMOドメインが含まれます。ヒストンのアセチル化には過剰なアセチルCoAが必要です。ジンクフィンガードメインは、アセチル化プロセスにも役立つことが示されています。クロモドメインは、DNA修復に重要なクロマチンに結合するKAT5の能力を助けます。
関数
KAT5酵素は、ヌクレオソームのヒストンをアセチル化することで知られており、DNAとの結合を変化させます。アセチル化はヒストンの正電荷を中和し、負に帯電したDNAの結合親和性を低下させます。これにより、DNAの立体障害が減少し、転写因子と他のタンパク質の相互作用が増加します。KAT5の3つの重要な機能は、転写、DNA修復、およびアポトーシスを調節する能力です。
転写
E2Fタンパク質やc-Mycなどの転写因子は、タンパク質、特に細胞周期に関与するタンパク質の発現を調節することができます。 KAT5は、これらの転写因子の遺伝子のヒストンをアセチル化し、それらの活性を促進します。
DNA修復
KAT5は、毛細血管拡張性運動失調症変異体（ATM）プロテインキナーゼの調節を通じてDNAを修復し、細胞機能を正常に戻すための重要な酵素です。 ATMプロテインキナーゼはリン酸化するため、DNA修復に関与するタンパク質を活性化します。ただし、機能するためには、ATMプロテインキナーゼはKAT5タンパク質によってアセチル化されている必要がKAT5の欠如は、ATMプロテインキナーゼ活性を抑制し、細胞がそのDNAを修正する能力を低下させます。
KAT5は、 TRRAPの補因子として機能するため、DNA修復プロセスの後半でも機能します。 TRRAPは、壊れた二本鎖DNA配列の近くのクロマチンに結合することによってDNAリモデリングを強化します。KAT5はこの認識を支援します。
アポトーシス
P53は、DNA損傷後に細胞アポトーシスを引き起こすことでよく知られています。KAT5によるp53のアセチル化は、この細胞死を誘導します。したがって、KAT5がないため、DNAが損傷した細胞はアポトーシスを回避し、分裂を続けることができます。
規制
KAT5の触媒活性は、細胞周期のG2/M期におけるヒストンのリン酸化によって調節されます。 KAT5セリン86および90のリン酸化は、その活性を低下させます。したがって、制御されていない成長と不適切なG2 / Mチェックポイントを持つ癌細胞は、サイクリン依存性キナーゼ（CDK）リン酸化によるKAT5調節を欠いています。
臨床的関連性
KAT5には多くの臨床的に重要な意味があり、診断または治療アプローチの有用なターゲットになります。最も注目すべきことに、KAT5は癌、HIV、および神経変性疾患の調節に役立ちます。
癌
上記のように、KAT5はDNAを修復し、p53などの腫瘍抑制因子をアップレギュレートするのに役立ちます。したがって、多くの癌はKAT5mRNAの減少によって特徴づけられます。KAT5は転移と悪性腫瘍にも関連しています。
結腸がん 肺がん 乳がん
膵臓
胃がん
転移性黒色腫
研究はまた、KAT5が腫瘍増殖を停止する化学療法の能力を増強することを示しており、併用療法での使用の可能性を示しています。
ただし、KAT5は必ずしも抗がん剤ではありません。白血病やリンパ腫を引き起こす可能性のあるヒトT細胞リンパ球向性ウイルス1型（HTLV）などの癌を引き起こすウイルスに対するタンパク質の活性を高めることができます。さらに、KAT5は子宮頸がんの原因となるウイルスであるヒトパピローマウイルス（HPV）と反応します。
KAT5が促進する他のタンパク質も同様に癌を引き起こす可能性がたとえば、転写因子である過剰発現したE2F1は、黒色腫の進行に関与しています。 KAT5が癌において持つ全体的な役割を明確に解明するには、さらに研究を行う必要が
HIV
KAT5はHIV- 1Tatトランス活性化因子に結合し、HIV複製を促進するのに役立ちます。
老化と神経変性
TIP60は、オートファジー、DNA修復、ニューロンの生存、学習/記憶、睡眠/覚醒パターン、タンパク質代謝回転などの多様な細胞経路を調節します。これらはすべて、細胞の恒常性と生体の健康に寄与し、老化と神経変性に対抗します。
相互作用
HTATIPは以下と相互作用することが示されています：
アンドロゲン受容体、CL3、 REB1、 TV6、 DNRA ANCD2、 DAC7A、 dm2、
Myc、および PLA2G4A。 PXR
参考文献
^ GRCh38：Ensemblリリース89：ENSG00000172977 – Ensembl、2017年5月
^ GRCm38：Ensemblリリース89：ENSMUSG00000024926 – Ensembl、2017年5月
^ 「HumanPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ Kamine J、Elangovan B、Subramanian T、Coleman D、Chinnadurai G（1996年2月）。「HIV-1Tatトランス活性化因子の必須システイン領域と特異的に相互作用する細胞タンパク質の同定」。ウイルス学。216（2）：357–66。土井：10.1006/viro.1996.0071。PMID8607265。_
^ “Entrez Gene：HTATIP HIV-1 Tat相互作用タンパク質、60kDa”。
^ Mattera、L（2011）。「HTATIP（HIV-1 Tat相互作用タンパク質、60kDa）」。腫瘍学および血液学における遺伝学および細胞遺伝学のアトラス（3）。土井：10.4267/2042/38522。hdl：2042/38522。
^ Kim MY、Ann EJ、Kim JY、Mo JS、Park JH、Kim SY、Seo MS、Park HS。「Tip60ヒストンアセチルトランスフェラーゼは、アセチル化によるNotch1シグナル伝達の負の調節因子として機能します」。分子生物学および細胞生物学。27（18）：6506–19。土井：10.1128/MCB.01515-06。PMC2099611。_ PMID17636029。_
^ Koonin EV、Zhou S、Lucchesi JC（1995年11月）。「クロマスーパーファミリー：新しいメンバー、クロモドメインの複製、および転写調節因子をクロマチンに送達する際の可能な役割」。核酸研究。23（21）：4229–33。土井：10.1093 / nar/23.21.4229。PMC307373。_ PMID7501439。_
^ リー、フランク。「遺伝子転写：ヒストンのアセチル化、DNAメチル化およびエピジェネティクス」。分子生物学のウェブブック。ウェブブック出版。
^ Van Den Broeck A、Nissou D、Brambilla E、Eymin B、Gazzeri S。「シスプラチンに曝露されたヒト肺腺癌細胞におけるTip60/E2F1/ERCC1ネットワークの活性化」。発がん。33（2）：320–5。土井：10.1093 / carcin/bgr292。PMID22159227。_
^ Patel JH、Du Y、Ard PG、Phillips C、Carella B、Chen CJ、Rakowski C、Chatterjee C、Lieberman PM、Lane WS、Blobel GA、McMahon SB。「c-MYC腫瘍性タンパク質はアセチルトランスフェラーゼhGCN5/PCAFおよびTIP60の基質です」。分子生物学および細胞生物学。24（24）：10826–34。土井：10.1128/MCB.24.24.10826-10834.2004。PMC533976。_ PMID15572685。_
^ Sun Y、Jiang X、Chen S、Fernandes N、Price BD。「ATMのアセチル化と活性化におけるTip60ヒストンアセチルトランスフェラーゼの役割」。アメリカ合衆国科学アカデミー紀要。102（37）：13182–7。Bibcode：2005PNAS..10213182S。土井：10.1073/pnas.0504211102。PMC1197271。_ PMID16141325。_
^ Murr R、Loizou JI、Yang YG、Cuenin C、Li H、Wang ZQ、Herceg Z。「Trrap-Tip60によるヒストンアセチル化は、修復タンパク質の負荷とDNA二本鎖切断の修復を調節します」。ネイチャーセルバイオロジー。8（1）：91–9。土井：10.1038/ncb1343。PMID16341205。_ S2CID25051471。_
^ Lemercier C、Legube G、Caron C、Louwagie M、Garin J、Trouche D、Khochbin S。「Tip60アセチルトランスフェラーゼ活性はリン酸化によって制御されています」。Journal ofBiologicalChemistry。278（7）：4713–8。土井：10.1074/jbc.M211811200。PMID12468530。_ S2CID8276821。_
^ Chen G、Cheng Y、Tang Y、Martinka M、Li G。「ヒトメラノーマ細胞の遊走、転移、および患者の生存におけるTip60の役割」。Journal ofInvestigativeDermatology。132（11）：2632–41。土井：10.1038/jid.2012.193。PMID22673729。_
^ Chevillard-Briet M、Quaranta M、GrézyA、Mattera L、Courilleau C、Philippe M、Mercier P、Corpet D、Lough J、Ueda T、Fukunaga R、Trouche D、Escaffit F。「クロマチン修飾酵素間の相互作用は、Wntシグナル伝達を介して結腸癌の進行を制御します」。人間の分子遺伝学。23（8）：2120–31。土井：10.1093 / hmg/ddt604。PMID24287617。_
^ Ravichandran P、Ginsburg D。「Tip60の過剰発現は、乳がん、膵臓がん、および肺がんの細胞株における化学療法薬の治療を悪化させます」。FASEBJournal。29（S1）：補足725.21。土井：10.1096/fasebj.29.1_supplement.725.21。
^ 桜場K、横溝K、白畑A、後藤T、斉藤M、石橋K、木川G、根本H、日比K。「胃癌の悪性腫瘍の潜在的なマーカーとしてのTIP60」。抗癌研究。31（1）：77–9。PMID21273583。_
^ Awasthi S、Sharma A、Wong K、Zhang J、Matlock EF、Rogers L、Motloch P、Takemoto S、Taguchi H、Cole MD、LüscherB、Dittrich O、Tagami H、Nakatani Y、McGee M、Girard AM、Gaughan L、Robson CN、Monnat RJ、Harrod R。「Myc形質転換能のヒトT細胞リンパ球向性ウイルス1型エンハンサーは、Myc-TIP60転写相互作用を安定化します」。分子生物学および細胞生物学。25（14）：6178–98。土井：10.1128/MCB.25.14.6178-6198.2005。PMC1168837。_ PMID15988028。_
^ Hong S、Dutta A、Laimins LA。「アセチルトランスフェラーゼTip60は、ヒトパピローマウイルスの分化依存性増幅の重要な調節因子です」。ウイルス学ジャーナル。89（8）：4668–75。土井：10.1128/JVI.03455-14。PMC4442364。_ PMID25673709。_
^ Alla V、Engelmann D、Niemetz A、Pahnke J、Schmidt A、Kunz M、Emmrich S、Steder M、Koczan D、PützerBM。「黒色腫の進行および転移におけるE2F1」。国立がん研究所ジャーナル。102（2）：127–33。土井：10.1093 / jnci/djp458。PMID20026813。_
^ Kamine J、Elangovan B、Subramanian T、Coleman D、Chinnadurai G（1996年2月）。「HIV-1Tatトランス活性化因子の必須システイン領域と特異的に相互作用する細胞タンパク質の同定」。ウイルス学。216（2）：357–66。土井：10.1006/viro.1996.0071。PMID8607265。_
^ Li、Zhiquan; Rasmussen、Lene Juel（2020-10-19）。「老化と神経変性におけるTIP60」。老化研究レビュー。64：101195。doi ： 10.1016 /j.arr.2020.101195。ISSN1568-1637。_ PMID33091598。_ S2CID224775578。_
^ Gaughan L、Logan IR、Cook S、Neal DE、Robson CN。「Tip60とヒストンデアセチラーゼ1は、受容体のアセチル化状態の変化を通じてアンドロゲン受容体の活性を調節します」。Journal ofBiologicalChemistry。277（29）：25904–13。土井：10.1074/jbc.M203423200。PMID11994312。_ S2CID9930504。_
^ Dechend R、Hirano F、Lehmann K、Heissmeyer V、Ansieau S、Wulczyn FG、Scheidereit C、Leutz A（1999年6月）。「Bcl-3腫瘍性タンパク質は、NF-κB/Relと核共調節因子の間の橋渡し因子として機能します」。オンコジーン。18（22）：3316–23。土井：10.1038/sj.onc.1202717。PMID10362352。_ S2CID2356435。_
^ Gavaravarapu S、Kamine J。「Tip60はプロテインキナーゼAによるCREBタンパク質の活性化を阻害します」。生化学的および生物物理学的研究コミュニケーション。269（3）：758–66。土井：10.1006/bbrc.2000.2358。PMID10720489。_
^ Nordentoft I、JørgensenP。「HIV1型相互作用タンパク質（Tip60）のアセチルトランスフェラーゼ60 kDaトランス作用性調節タンパク質は、トランスロケーションE26トランスフォーミング特異的白血病遺伝子（TEL）と相互作用し、転写コリプレッサーとして機能します」。生化学ジャーナル。374（Pt 1）：165–73。土井：10.1042/BJ20030087。PMC1223570。_ PMID12737628。_
^ Lee HJ、Chun M、Kandror KV。「Tip60とHDAC7はエンドセリン受容体aと相互作用し、下流のシグナル伝達に関与している可能性があります」。Journal ofBiologicalChemistry。276（20）：16597–600。土井：10.1074/jbc.C000909200。PMID11262386。_ S2CID38498534。_
^ Hejna J、Holtorf M、Hines J、Mathewson L、Hemphill A、Al-Dhalimy M、Olson SB、Moses RE。「Tip60はファンコニ貧血経路のDNA鎖間架橋修復に必要です」。Journal ofBiologicalChemistry。283（15）：9844–51。土井：10.1074/jbc.M709076200。PMC2398728。_ PMID18263878。_
^ Xiao H、Chung J、Kao HY、Yang YC。「Tip60はSTAT3のコリプレッサーです」。Journal ofBiologicalChemistry。278（13）：11197–204。土井：10.1074/jbc.M210816200。PMID12551922。_ S2CID6317335。_
^ Legube G、Linares LK、Lemercier C、Scheffner M、Khochbin S、Trouche D。「Tip60はMdm2によるプロテアソームを介した分解を標的とし、UV照射後に蓄積します」。EMBOジャーナル。21（7）：1704–12。土井：10.1093 / emboj/21.7.1704。PMC125958。_ PMID11927554。_
^ Frank SR、Parisi T、Taubert S、Fernandez P、Fuchs M、Chan HM、Livingston DM、Amati B。「MYCはTIP60ヒストンアセチルトランスフェラーゼ複合体をクロマチンに動員します」。EMBOレポート。4（6）：575–80。土井：10.1038/sj.embor.embor861。PMC1319201。_ PMID12776177。_
^ Sheridan AM、Force T、Yoon HJ、O’Leary E、Choukroun G、Taheri MR、Bonventre JV。「Tip60の新規スプライスバリアントであるPLIPは、グループIVの細胞質型ホスホリパーゼA（2）と相互作用し、アポトーシスを誘導し、プロスタグランジン産生を増強します」。分子生物学および細胞生物学。21（14）：4470–81。土井：10.1128/MCB.21.14.4470-4481.2001。PMC87107。_ PMID11416127。_
^ Bakshi、K.、Ranjitha、B.、Dubey、S.etal。HATタンパク質TIP60と核内受容体PXRの新しい複合体は、細胞の移動と接着を促進します。Sci Rep 7、3635（2017）。https://doi.org/10.1038/s41598-017-03783-w
参考文献
Doyon Y、CôtéJ。「高度に保存された多機能のNuA4HAT複合体」。遺伝学と開発における現在の意見。14（2）：147–54。土井：10.1016/j.gde.2004.02.009。PMID15196461 。_
Sapountzi V、Logan IR、Robson CN（2006）。「TIP60のセルラー機能」。生化学および細胞生物学の国際ジャーナル。38（9）：1496–509。土井：10.1016/j.biocel.2006.03.003。PMID16698308 。_
丸山K、菅野S（1994年1月）。「オリゴキャッピング：真核生物のmRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドに置き換える簡単な方法」。遺伝子。138（1–2）：171–4。土井：10.1016 / 0378-1119（94）90802-8。PMID8125298 。_
鈴木恭子、吉友・中川晃、丸山晃、須山晃、菅野晋（1997年10月）。「全長濃縮および5’末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」。遺伝子。200（1–2）：149–56。土井：10.1016 / S0378-1119（97）00411-3。PMID9373149 。_
山本T、堀越M（1997年12月）。「HIV-1-Tat相互作用タンパク質Tip60のヒストンアセチルトランスフェラーゼ活性の新規基質特異性」。Journal ofBiologicalChemistry。272（49）：30595–8。土井：10.1074/jbc.272.49.30595。PMID9388189 。_ S2CID21873080 。_
木村晃、堀越M（1998年12月）。「Tip60はinvitroでコアヒストンの特定のクラスの6つのリジンをアセチル化します」。細胞への遺伝子。3（12）：789–800。土井：10.1046/j.1365-2443.1998.00229.x。PMID10096020 。_ S2CID41070266 。_
Dechend R、Hirano F、Lehmann K、Heissmeyer V、Ansieau S、Wulczyn FG、Scheidereit C、Leutz A（1999年6月）。「Bcl-3腫瘍性タンパク質は、NF-κB/Relと核共調節因子の間の橋渡し因子として機能します」。オンコジーン。18（22）：3316–23。土井：10.1038/sj.onc.1202717。PMID10362352 。_ S2CID2356435 。_
Brady ME、Ozanne DM、Gaughan L、Waite I、Cook S、Neal DE、Robson CN（1999年6月）。「Tip60は核内ホルモン受容体コアクチベーターです」。Journal ofBiologicalChemistry。274（25）：17599–604。土井：10.1074/jbc.274.25.17599。PMID10364196 。_ S2CID38058299 。_
Creaven M、Hans F、Mutskov V、Col E、Caron C、Dimitrov S、Khochbin S（1999年7月）。「HIV-1トランス活性化タンパク質TatによるTip60のヒストン-アセチルトランスフェラーゼ活性の制御」。生化学。38（27）：8826–30。土井：10.1021/bi9907274。PMID10393559 。_
Sliva D、Zhu YX、Tsai S、Kamine J、Yang YC（1999年9月）。「Tip60はヒトインターロイキン-9受容体アルファ鎖と相互作用します」。生化学的および生物物理学的研究コミュニケーション。263（1）：149–55。土井：10.1006/bbrc.1999.1083。PMID10486269 。_
Gavaravarapu S、Kamine J。「Tip60はプロテインキナーゼAによるCREBタンパク質の活性化を阻害します」。生化学的および生物物理学的研究コミュニケーション。269（3）：758–66。土井：10.1006/bbrc.2000.2358。PMID10720489 。_
Husi H、Ward MA、Choudhary JS、Blackstock WP、Grant SG。「NMDA受容体-接着タンパク質シグナル伝達複合体のプロテオミクス分析」。ネイチャーニューロサイエンス。3（7）：661–9。土井：10.1038/76615。hdl：1842/742。PMID10862698 。_ S2CID14392630 。_
Ikura T、Ogryzko VV、Grigoriev M、Groisman R、Wang J、Horikoshi M、Scully R、Qin J、Nakatani Y。「DNA修復とアポトーシスにおけるTIP60ヒストンアセチラーゼ複合体の関与」。セル。102（4）：463–73。土井：10.1016 / S0092-8674（00）00051-9。PMID10966108 。_ S2CID18047169 。_
Ran Q、Pereira-Smith OM。「Tat相互作用タンパク質（Tip60）、Tip60（ベータ）の選択的スプライシング型の同定」。遺伝子。258（1–2）：141–6。土井：10.1016 / S0378-1119（00）00410-8。PMID11111051 。_
Lee HJ、Chun M、Kandror KV。「Tip60とHDAC7はエンドセリン受容体aと相互作用し、下流のシグナル伝達に関与している可能性があります」。Journal ofBiologicalChemistry。276（20）：16597–600。土井：10.1074/jbc.C000909200。PMID11262386 。_ S2CID38498534 。_
Hlubek F、LöhbergC、Meiler J、Jung A、Kirchner T、Brabletz T。「Tip60は細胞型特異的な転写調節因子です」。生化学ジャーナル。129（4）：635–41。土井：10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002901。PMID11275565 。_
Sheridan AM、Force T、Yoon HJ、O’Leary E、Choukroun G、Taheri MR、Bonventre JV。「Tip60の新規スプライスバリアントであるPLIPは、グループIVの細胞質型ホスホリパーゼA（2）と相互作用し、アポトーシスを誘導し、プロスタグランジン産生を増強します」。分子生物学および細胞生物学。21（14）：4470–81。土井：10.1128/MCB.21.14.4470-4481.2001。PMC87107 。_ PMID11416127 。_
Cao X、SüdhofTC。「APPとFe65およびヒストンアセチルトランスフェラーゼTip60との転写的に活性な複合体」。科学。293（5527）：115–20。土井：10.1126/science.1058783。PMID11441186 。_ S2CID43920642 。_
Legube G、Linares LK、Lemercier C、Scheffner M、Khochbin S、Trouche D。「Tip60はMdm2によるプロテアソームを介した分解を標的とし、UV照射後に蓄積します」。EMBOジャーナル。21（7）：1704–12。土井：10.1093 / emboj/21.7.1704。PMC125958 。_ PMID11927554 。_
外部リンク
UniProtのPDBで利用可能なすべての構造情報の概要：PDBe-KBのQ92993（ヒストンアセチルトランスフェラーゼKAT5）。
ポータル：
生物学”