KAT6A – 日本の辞書

KAT6A
K（リジン）アセチルトランスフェラーゼ6A（KAT6A）は、ヒトではKAT6A 遺伝子によってコードされる酵素です。この遺伝子は、ヒトの第8染色体、バンド8p11.21に KAT6A 利用可能な構造 PDB オーソログ検索：PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
1M36、2LN0、2OZU、2RC4、3V43、4LJN、4LK9、4LKA、4LLB _ _ _ _ _ _ _ _ _ _
識別子
エイリアス
KAT6A、MOZ、MYST3、RUNXBP2、ZC2HC6A、ZNF220、MRD32、MYST-3、リジンアセチルトランスフェラーゼ6A、ARTHS
外部ID
OMIM：601408 MGI：2442415 HomoloGene：4924 GeneCards：KAT6A
遺伝子の位置（ヒト） Chr。 8番染色体（ヒト）
バンド 8p11.21 始める
41，929，479 bp
終わり
42，051，994 bp
遺伝子の位置（マウス） Chr。 8番染色体（マウス）
バンド
8 | 8 A2
始める
23，349，551 bp
終わり
23，433，275 bp
RNA発現パターン Bgee トップ表現
乳首
淡蒼球内部乳管噴門
外陰部
小脳虫部
浅側頭動脈
海綿骨
骨髄細胞
脳梁
その他の参照発現データ BioGPS その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
トランスフェラーゼ活性
DNA結合
GO：0001105転写コアクチベーター活性
転写因子の結合
金属イオン結合
ヒストンアセチルトランスフェラーゼ活性
GO：0001948タンパク質結合
アシルトランスフェラーゼ活性
アセチルトランスフェラーゼ活性
亜鉛イオン結合
H4ヒストンアセチルトランスフェラーゼ活性
ヒストンバインディング
細胞成分
PML本体
ヌクレオソーム
MOZ/MORFヒストンアセチルトランスフェラーゼ複合体核核質
核小体
サイトゾル
核スペック
ヒストンアセチルトランスフェラーゼ複合体
生物学的プロセス
動物の臓器の発達
ヌクレオソームアセンブリ
骨髄細胞の分化
転写の調節、DNAテンプレート
DNAパッケージ
転写、DNAテンプレート
転写の正の調節、DNAテンプレート
細胞老化
ヒストンH3のアセチル化
転写の負の調節、DNAテンプレート
タンパク質のアセチル化
p53クラスメディエーターによるシグナル伝達の調節
ヒストンのアセチル化
クロマチン構成
ヒストンH4のアセチル化
RNAポリメラーゼIIによる転写の正の調節
出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみEntrez7994 244349 Ensembl ENSG00000083168 ENSMUSG00000031540 UniProt Q92794 Q8BZ21
RefSeq（mRNA）
NM_001099412 NM_001099413 NM_001305878 NM_006766 NM_001081149 NM_001364449 RefSeq（タンパク質）NP_001292807 NP_006757 NP_001074618 NP_001351378
場所（UCSC）
Chr 8：41.93 – 42.05 Mb
Chr 8：23.35 – 23.43 Mb
PubMed検索
ウィキデータ

人間の表示/
マウスの表示/編集

コンテンツ
1 タンパク質機能
2 Arboleda-Tham症候群
3 参考文献
4 参考文献

タンパク質機能
KAT6Aタンパク質には、 C 2HC3ジンクフィンガーとアセチルトランスフェラーゼドメインの2つの核局在化ドメインが含まれています。この構造は、KAT6Aがクロマチン結合アセチルトランスフェラーゼとして機能することを示唆しています。 KAT6Aは、造血幹細胞の適切な発達に重要です。

Arboleda-Tham症候群
Arboleda-Tham症候群（ARTHS）は、KAT6A症候群（Arboleda-Tham症候群）とも呼ばれ、さまざまなミスセンス変異、ナンセンス変異、およびフレームシフト変異によって引き起こされる常染色体優性発達障害です。この症候群の主な特徴は、発達の遅れ、知的発達の障害、言語の遅れ、小頭症、心臓の異常、および胃腸の合併症です。

参考文献
^ GRCh38：Ensemblリリース89：ENSG00000083168 – Ensembl、2017年5月 ^ GRCm38：Ensemblリリース89：ENSMUSG00000031540 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「Entrez遺伝子：MYST3 MYSTヒストンアセチルトランスフェラーゼ（単球性白血病）3」。
^ Borrow J、Stanton VP、Andresen JM、Becher R、Behm FG、Chaganti RS、Civin CI、Disteche C、DubéI、Frischauf AM、Horsman D、Mitelman F、Volinia S、Watmore AE、Housman DE（1996年9月））。「急性骨髄性白血病の転座t（8; 16）（p11; p13）は、推定アセチルトランスフェラーゼをCREB結合タンパク質に融合させます」。ナット Genet。14（1）：33–41。土井：10.1038/ng0996-33。PMID8782817。_ S2CID205342752。_ ^ –KAT6A NCBI ^ omim.org/entry/601408 ^ ヤンXJ、ウラーM。「MOZとMORF、正常幹細胞と癌幹細胞の2つの大きなMYSTicHAT」。オンコジーン。26（37）：5408–19。土井：10.1038/sj.onc.1210609。PMID17694082。_ ^ 「OMIMエントリ-＃616268-ARBOLEDA-THAM症候群;ARTHS」。
^ Kennedy、J.、Goudie、D.、Blair、E.etal。KAT6A症候群：病原性KAT6A変異を有する76人の患者における遺伝子型-表現型の相関。Genet Med 21、850–860（2019）。https://doi.org/10.1038/s41436-018-0259-2

参考文献
Schuler GD、Boguski MS、StewartEAなど。（1996）。「ヒトゲノムの遺伝子地図」。科学。274（5287）：540–6。Bibcode：1996Sci…274..540S。土井：10.1126/science.274.5287.540。PMID8849440 。_ S2CID22619 。_
借りるJ、スタントン副社長、アンドレセンJM、他。（1996）。「急性骨髄性白血病の転座t（8; 16）（p11; p13）は、推定アセチルトランスフェラーゼをCREB結合タンパク質に融合させます」。ナット Genet。14（1）：33–41。土井：10.1038/ng0996-33。PMID8782817 。_ S2CID205342752 。_
Carapeti M、Aguiar RC、Goldman JM、Cross NC（1998）。「急性骨髄性白血病におけるMOZと核内受容体コアクチベーターTIF2の新しい融合」。血。91（9）：3127–33。土井：10.1182/blood.V91.9.3127。PMID9558366 。_
Chaffanet M、Gressin L、Preudhomme C、他（2000）。「MOZは、t（8; 22）を伴う急性単球性白血病においてp300に融合している」。遺伝子染色体がん。28（2）：138–44。土井：10.1002 /（SICI）1098-2264（200006）28：2 <138 :: AID-GCC2>3.0.CO;2-2。PMID10824998 。_ S2CID12096923 。_
シャンパンN、ペルティエN、ヤンXJ（2001）。「単球性白血病ジンクフィンガータンパク質MOZはヒストンアセチルトランスフェラーゼです」。オンコジーン。20（3）：404–9。土井：10.1038/sj.onc.1204114。PMID11313971 。_
北林I、相川Y、グエンLA他（2002）。「MOZによるAML1を介した転写の活性化とMOZ-CBP融合タンパク質による阻害」。EMBOJ。20（24）：7184–96。土井：10.1093 / emboj/20.24.7184。PMC125775 。_ PMID11742995 。_
ペルティエN、シャンパンN、スティファニS、ヤンXJ（2002）。「MOZおよびMORFヒストンアセチルトランスフェラーゼはRuntドメイン転写因子Runx2と相互作用します」。オンコジーン。21（17）：2729–40。土井：10.1038/sj.onc.1205367。PMID11965546 。_
Strausberg RL、Feingold EA、GrouseLHなど。（2003）。「15，000を超える完全長のヒトおよびマウスcDNA配列の生成と初期分析」。Proc。国立 Acad。科学アメリカ。99（26）：16899–903。土井：10.1073/pnas.242603899。PMC139241 。_ PMID12477932 。_
Deguchi K、Ayton PM、Carapeti M、他。（2003）。「MOZ-TIF2誘発性急性骨髄性白血病には、MOZヌクレオソーム結合モチーフとTIF2を介したCBPの動員が必要です」。がん細胞。3（3）：259–71。土井：10.1016 / S1535-6108（03）00051-5。PMID12676584 。_
ブリストーCA、ショアP（2003）。「RUNX1およびMOZによるヒトMIP-1alphaプロモーターの転写調節」。NucleicAcidsRes。31（11）：2735–44。土井：10.1093 / nar/gkg401。PMC156734 。_ PMID12771199 。_
太田毅、鈴木悠、西川毅他（2004）。「21，243個の完全長ヒトcDNAの完全な配列決定と特性評価」。ナット Genet。36（1）：40–5。土井：10.1038/ng1285。PMID14702039 。_
Kindle KB、Troke PJ、CollinsHMなど。（2005）。「MOZ-TIF2は核内受容体による転写を阻害し、p53はCBP機能の障害によって阻害します」。モル。細胞。Biol。25（3）：988–1002。土井：10.1128/MCB.25.3.988-1002.2005。PMC544007 。_ PMID15657427 。_
チェレゼートA、マンガナロL、グティエレスMI、他（2005）。「p300によるHIV-1インテグラーゼのアセチル化はウイルスの統合を調節します」。EMBOJ。24（17）：3070–81。土井：10.1038/sj.emboj.7600770。PMC1201351 。_ PMID16096645 。_
木村K、若松A、鈴木Y他（2006）。「転写調節の多様化：ヒト遺伝子の推定上の代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」。GenomeRes。16（1）：55–65。土井：10.1101/gr.4039406。PMC1356129 。_ PMID16344560 。_
コリンズHM、Kindle KB、松田S他（2006）。「MOZ-TIF2はRARbeta2プロモーターでの補因子動員とヒストン修飾を変化させる：CBPおよびMOZ依存性活性化因子に対するMOZ融合タンパク質の異なる効果」。J.Biol。化学。281（25）：17124–33。土井：10.1074/jbc.M602633200。PMID16613851 。_
Lim J、Hao T、Shaw C、他（2006）。「ヒトの遺伝性運動失調およびプルキンエ細胞変性の障害のためのタンパク質間相互作用ネットワーク」。セル。125（4）：801–14。土井：10.1016/j.cell.2006.03.032。PMID16713569 。_ S2CID13709685 。_
キムSC、スプリングR、チェンY、他。（2006）。「プロテオミクス調査によって明らかにされたリジンアセチル化の基質および機能的多様性」。モル。セル。23（4）：607–18。土井：10.1016/j.molcel.2006.06.026。PMID16916647 。_
Olsen JV、Blagoev B、Gnad F、他（2006）。「シグナル伝達ネットワークにおけるグローバル、インビボ、および部位特異的リン酸化ダイナミクス」。セル。127（3）：635–48。土井：10.1016/j.cell.2006.09.026。PMID17081983 。_ S2CID7827573 。_
トッパーM、羅Y、Zhadina M、他。（2007）。「ヒト免疫不全ウイルス1型インテグラーゼのカルボキシル末端ドメインの翻訳後アセチル化は、ウイルス複製に不可欠です」。J.Virol。81（6）：3012–7。土井：10.1128/JVI.02257-06。PMC1865993 。_ PMID17182677 。_

ヒト8番染色体上の遺伝子に関するこ”