LAMP2


LAMP2
CD107b(C luster of D ifferentiation 107b)およびMac-3としても知られるリソソーム関連膜タンパク質2(LAMP2 )は、ヒトの遺伝子です。そのタンパク質であるLAMP2は、リソソーム関連膜糖タンパク質の1つです。 LAMP2 利用可能な構造 PDB オーソログ検索:PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト 2MOF、2MOM 識別子
エイリアス
LAMP2、CD107b、LAMP-2、LAMPB、LGP110、リソソーム関連膜タンパク質2、LGP-96、DND
外部ID
OMIM:309060 MGI:96748 HomoloGene:7809 GeneCards:LAMP2
遺伝子の位置(ヒト) Chr。 X染色体(ヒト)
バンド Xq24 始める
120,426,148 bp
終わり
120,469,365 bp
遺伝子の位置(マウス) Chr。 X染色体(マウス)
バンド
X A3.3 | X 22.67 cM
始める
37,490,234 bp
終わり
37,545,331 bp
RNA発現パターン Bgee トップ表現
脳梁
外部淡蒼球 尿細管 耳下腺
胆嚢
迷走神経の下神経節
子宮内膜の間質細胞
視床下核
視神経
ランゲルハンス島
その他の参照式データ BioGPS その他の参照式データ
遺伝子オントロジー
分子機能
タンパク質ドメイン特異的結合
GO:0001948タンパク質結合
酵素結合
細胞成分
膜の不可欠なコンポーネント
膜マイクロドメイン
エンドソーム
後期エンドソーム
食作用性小胞膜
シャペロンを介したオートファジー転座複合体 膜 後期エンドソーム膜
原形質膜
リソソーム膜
リソソーム内腔
血小板の密な顆粒膜
リソソーム
エンドソーム膜
細胞外エクソソーム
オートファゴソーム膜
細胞外空間
トランスゴルジネットワーク
GO:0016023細胞質小胞
アズール顆粒膜
オートリソソーム
細胞質の核周辺領域
オートファゴソーム膜の不可欠なコンポーネント
フィコリン-1に富む顆粒膜
膜ラフト
リソソームマトリックス
生物学的プロセス
タンパク質の安定性の調節
筋細胞の細胞恒常性
タンパク質の安定化
血小板の脱顆粒
タンパク質のインポート
タンパク質ターゲティング
オートファジー
飢餓に対する細胞の反応
タンパク質ホモオリゴマー化の負の調節
好中球の脱顆粒
シャペロンを介したオートファジー
シャペロンを介したオートファジーに関与するリソソームを標的とするタンパク質
GO:0000046オートファゴソーム成熟
リソソームタンパク質異化プロセス
オルガネラへのタンパク質局在の確立
出典:Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみEntrez3920 16784 Ensembl ENSG00000005893 ENSMUSG00000016534 UniProt P13473 P17047
RefSeq(mRNA)
NM_013995 NM_001122606 NM_002294
NM_001017959 NM_001290485 NM_010685
RefSeq(タンパク質)
NP_001116078 NP_002285 NP_054701
NP_001017959 NP_001277414 NP_034815
場所(UCSC)
Chr X:120.43 – 120.47 Mb
Chr X:37.49 – 37.55 Mb
PubMed検索
ウィキデータ

人間の表示/

マウスの表示/
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、膜糖タンパク質のファミリーのメンバーです。この糖タンパク質は、セレクチンに炭水化物リガンドを提供します。それは腫瘍細胞の転移に役割を果たす可能性がまた、リソソームの保護、維持、接着にも機能する可能性が遺伝子の選択的スプライシングは、LAMP-2A、LAMP-2B、LAMP-2Cの3つのバリアントを生成します。 LAMP-2Aは、シャペロンを介したオートファジーの受容体です。最近、LAMP-2に対する抗体が、限局性壊死性糸球体腎炎と呼ばれる重篤な腎疾患を患う患者の一部を占めることが判明しました。
LAMP-2Bはダノン病に関連しています。
コンテンツ
1 構造と組織分布
2 関数
3 がんにおける役割
4 インデューサー
5 も参照してください
6 参考文献
7 参考文献
8 外部リンク

構造と組織分布
LAMP2の遺伝子には、9つのコーディングエクソンと2つの代替最後のエクソン、9aと9bが最後のエクソンが代替エクソンとスプライシングされると、それはLAMP2bと呼ばれる変異体であり、C末端配列の最後の11アミノ酸(管腔ドメイン、膜貫通ドメイン、細胞質尾部)が異なります。オリジナル(LAMP2a)は胎盤、肺、肝臓で高度に発現していますが、LAMP2bは骨格筋で高度に発現しています。

関数
リソソームは、ほとんどの動物細胞に見られる細胞小器官です。それらの主な機能は、セル内の材料や破片を分解することを中心としています。これのいくつかは、異物を分解し、特殊な自己消化機能を持つ酸性加水分解酵素を介して行われます。これらの加水分解は、リソソーム膜糖タンパク質も収容するリソソーム膜に保存されます。
LAMP1とLAMP2は、リソソーム膜糖タンパク質の約50%を構成しています。( LAMP1とLAMP2の両方の詳細については、 LAMP1を参照して)これらは両方とも約40 kDのポリペプチドで構成され、コアポリペプチドは16〜20個の結合型N結合型糖に囲まれています。これらの糖タンパク質の生物学的機能については論争がそれらは、完全性、pH、異化作用の維持など、リソソームの操作に大きく関与していると考えられています。さらに、LAMP2の機能のいくつかは、リソソーム自体の中にあるタンパク質分解酵素からリソソーム膜を保護し(自己消化の場合のように)、タンパク質のリソソームへの受容体として作用し、接着(原形質膜)およびシグナル伝達(細胞間および細胞内の両方)。また、変異原物質のメチル化から細胞を保護します。

がんにおける役割
LAMP2は、腫瘍細胞の転移に特に関係しています。 LAMP1とLAMP2の両方が、癌性腫瘍の表面、特に結腸癌や黒色腫などの転移性の高い癌の細胞で発現していることがわかっています。正常細胞の原形質膜にはめったに見られず、転移性の低い腫瘍よりも転移性の高い腫瘍に多く見られます。LAMP2は、LAMP1とともに、E-セレクチンおよびガレクチンと相互作用して、ECMへの一部の癌細胞の接着を仲介します。2つのLAMP分子は、細胞接着分子のリガンドとして機能します。
LAMP2のダウンレギュレーションは、パクリタキセルに対する乳がん細胞の耐性を低下させ 、多発性骨髄腫細胞の細胞増殖を阻害する可能性があることも示されています。
LC3B、p62、CTSBなどの他の遺伝子とともに、膠芽腫の壊死周囲領域でLAMP2の強力なアップレギュレーションが検出されました。これは、神経膠腫におけるオートファジーの誘導が微小環境の変化によって引き起こされる可能性があることを示唆しています。
グリア腫瘍の研究では、グリア細胞と内皮細胞の細胞膜にLAMP1とLAMP2が含まれているのに対し、YKL-40(異なる糖タンパク質)が細胞質に見られました。これは、3つの糖タンパク質が腫瘍の発生、特に血管新生と組織リモデリングのプロセスに関与していることを示唆しています。

インデューサー CA77.1 QX39

も参照してください
分化のクラスター

参考文献
^ GRCh38:Ensemblリリース89:ENSG00000005893 – Ensembl、2017年5月
^ GRCm38:Ensemblリリース89:ENSMUSG00000016534 – Ensembl、2017年5月
^ 「HumanPubMedリファレンス:」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス:」。国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「Entrez遺伝子:LAMP2リソソーム関連膜タンパク質2」。
^ オンラインメンデリアンインヘリタンスインマン(OMIM):リソソーム関連膜タンパク質2-309060
^ Konecki DS、Foetisch K、Zimmer KP、Schlotter M、Lichter-Konecki U(1995年10月)。「ヒトリソソーム関連膜タンパク質-2遺伝子の選択的スプライシング型は、組織特異的に発現します」。生化学的および生物物理学的研究コミュニケーション。215(2):757–67。土井:10.1006/bbrc.1995.2528。PMID7488019。_
^ Sarafian V、Jadot M、Foidart JM、Letesson JJ、VandenBrûleF、Castronovo V、Wattiaux R、Coninck SW(1998年1月)。「ヒト腫瘍細胞におけるLamp-1およびLamp-2の発現とそれらのガレクチン-3との相互作用」。がんの国際ジャーナル。75(1):105–11。土井:10.1002 /(sici)1097-0215(19980105)75:1 <105 :: aid-ijc16>3.0.co;2-f。PMID9426697。_
^ 「LAMP2-リソソーム関連膜糖タンパク質2前駆体-ホモサピエンス(ヒト)-LAMP2遺伝子およびタンパク質」。www.uniprot.org 。
^ Han Q、Chen S、Yang M、Zhang Z、Chen A、Hu C、Li S。「[パクリタキセルに対する乳がん細胞の耐性に対するLAMP2AshRNAの効果]」。Xi Bao Yu Fen Zi Mian Yi Xue Za Zhi = Chinese Journal of Cellular andMolecularImmunology。30(4):351–4。PMID24721399。_
^ Li L、Li J。「[LAMP2Aのレンチウイルスを介したshRNAサイレンシングは多発性骨髄腫細胞の増殖を阻害します]」。Xi Bao Yu Fen Zi Mian Yi Xue Za Zhi = Chinese Journal of Cellular andMolecularImmunology。31(5):605–8、614。PMID25940285。
^ Jennewein L、Ronellenfitsch MW、Antonietti P、Ilina EI、Jung J、Stadel D、Flohr LM、Zinke J、von Renesse J、Drott U、Baumgarten P、Braczynski AK、Penski C、Burger MC、Theurillat JP、Steinbach JP、プレートKH、Dikic I、Fulda S、Brandts C、KögelD、Behrends C、Harter PN、Mittelbronn M。「ヒト神経膠腫におけるオートファゴ-リソソームネットワークの診断的および臨床的関連性」。オンコターゲット。7(15):20016–32。土井:10.18632/oncotarget.7910。PMC4991435。_ PMID26956048。_
  
^ Kazakova MH、Staykov DG、Koev IG、Kitov BD、Sarafian VS(2014-09-01)。「グリア腫瘍におけるLAMPとYKL-40組織発現の比較研究」。フォリアメディカ。56(3):194–8。土井:10.2478/folmed-2014-0028。PMID25507675。_
^ Bourdenx M、Martín-SeguraA、Scrivo A、Rodriguez-Navarro JA、Kaushik S、Tasset I、他 。「シャペロンを介したオートファジーは、ニューロンの準安定プロテオームの崩壊を防ぎます」。セル。184(10):2696–2714.e25。土井:10.1016/j.cell.2021.03.048。PMC8152331。_ PMID33891876。_
  

参考文献
Chang MH、Karageorgos LE、Meikle PJ(2003)。「CD107a(LAMP-1)およびCD107b(LAMP-2)」。Journal of Biological Regulators andHomeostaticAgents。16(2):147–51。PMID12144129 。_
Schleutker J、Haataja L、Renlund M、Puhakka L、Viitala J、Peltonen L、Aula P(1991年11月)。「ヒトランプ遺伝子の染色体局在の確認とSalla病の候補遺伝子としてのそれらの除外」。人間遺伝学。88(1):95–7。土井:10.1007/BF00204936。PMID1959930 。_ S2CID31520394 。_
Manoni M、Tribioli C、Lazzari B、DeBellis G、Patrosso C、Pergolizzi R、Pellegrini M、Maestrini E、Rivella S、Vezzoni P(1991年3月)。「CpGアイランドのヌクレオチド配列は、ヒトリソソーム膜タンパク質lamp2をコードする遺伝子の最初のエクソンの存在を示し、その遺伝子をXq24に割り当てます」。ゲノミクス。9(3):551–4。土井:10.1016 / 0888-7543(91)90424-D。PMID2032724 。_
カールソンSR、福田M(1990年11月)。「ヒトリソソーム膜糖タンパク質ランプ-1およびランプ-2のポリラクトサミノグリカン。ペプチド骨格への局在」。Journal ofBiologicalChemistry。265(33):20488–95。土井:10.1016 / S0021-9258(17)30530-6。PMID2243102 。_
Mattei MG、Matterson J、Chen JW、Williams MA、Fukuda M(1990年5月)。「2つのヒトリソソーム膜糖タンパク質、h-lamp-1およびh-lamp-2は、それぞれ染色体13q34および染色体Xq24-25に局在する遺伝子によってコードされています」。Journal ofBiologicalChemistry。265(13):7548–51。土井:10.1016 / S0021-9258(19)39148-3。PMID2332441 。_
Mane SM、Marzella L、Bainton DF、Holt VK、Cha Y、Hildreth JE、August JT(1989年1月)。「ヒトリソソーム膜糖タンパク質の精製と特性評価」。生化学および生物物理学のアーカイブ。268(1):360–78。土井:10.1016 / 0003-9861(89)90597-3。PMID2912382 。_
福田M、Viitala J、Matteson J、Carlsson SR(1988年12月)。「ヒトリソソーム膜糖タンパク質、h-lamp-1およびh-lamp-2をコードするcDNAのクローニング。それらの推定アミノ酸配列の比較」。Journal ofBiologicalChemistry。263(35):18920–8。土井:10.1016 / S0021-9258(18)37370-8。PMID3198605 。_
Dahlgren C、Carlsson SR、Karlsson A、Lundqvist H、SjölinC(1995年10月)。「リソソーム膜糖タンパク質Lamp-1およびLamp-2は可動性オルガネラに存在しますが、ヒト好中球のアズール顆粒には存在しません」。生化学ジャーナル。311(2):667–74。土井:10.1042/bj3110667。PMC1136051 。_ PMID7487911 。_
Konecki DS、Foetisch K、Zimmer KP、Schlotter M、Lichter-Konecki U(1995年10月)。「ヒトリソソーム関連膜タンパク質-2遺伝子の選択的スプライシング型は、組織特異的に発現します」。生化学的および生物物理学的研究コミュニケーション。215(2):757–67。土井:10.1006/bbrc.1995.2528。PMID7488019 。_
Konecki DS、Foetisch K、Schlotter M、Lichter-Konecki U(1994年11月)。「ヒトリソソーム関連膜タンパク質-2の完全なcDNA配列」。生化学的および生物物理学的研究コミュニケーション。205(1):1–5。土井:10.1006/bbrc.1994.2620。PMID7999007 。_
Carlsson SR、Lycksell PO、Fukuda M(1993年7月)。「ヒトリソソーム膜糖タンパク質lamp-1およびlamp-2のヒンジ様領域へのO-グリカン結合部位の割り当て」。生化学および生物物理学のアーカイブ。304(1):65–73。土井:10.1006/abbi.1993.1322。PMID8323299 。_
澤田R、Jardine KA、福田M(1993年4月)。「主要なリソソーム膜糖タンパク質、ランプ-1およびランプ-2の遺伝子。ランプ-2遺伝子の5’隣接配列および2つの遺伝子におけるエクソン構成の比較」。Journal ofBiologicalChemistry。268(12):9014–22。土井:10.1016 / S0021-9258(18)52972-0。PMID8517882 。_
Kannan K、Stewart RM、Bounds W、Carlsson SR、Fukuda M、Betzing KW、Holcombe RF(1996年7月)。「リソソーム関連膜タンパク質h-LAMP1(CD107a)およびh-LAMP2(CD107b)は、血管内皮への細胞接着を仲介するヒト末梢血単核細胞の活性化依存性細胞表面糖タンパク質です」。細胞免疫学。171(1):10–9。土井:10.1006/cimm.1996.0167。PMID8660832 。_
イスラエルSJ、マクミランEM、ロバートソンC、シンホリーS、マクニコルA(1996年4月)。「リソソーム顆粒膜タンパク質であるLAMP-2は、血小板の密な顆粒膜にも存在します」。血栓症および止血。75(4):623–9。土井:10.1055/s-0038-1650333。PMID8743190 。_
AumüllerG、Renneberg H、Hasilik A(1997年2月)。「ヒト生殖器におけるリソソーム関連タンパク質の分布と細胞内局在」。細胞および組織の研究。287(2):335–42。土井:10.1007/s004410050758。PMID8995204 。_ S2CID6940687 。_
赤崎健一、道原晃、藤原悠、巫香晃、辻秀樹(1996年12月)。「主要なリソソーム関連膜糖タンパク質2、ランプ2の生合成輸送:新しく合成されたランプ2のかなりの部分が初期エンドソームを経由してリソソームに送達されます」。生化学ジャーナル。120(6):1088–94。土井:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021526。PMID9010755 。_
Karlsson K、Carlsson SR(1998年7月)。「リソソーム膜糖タンパク質ランプ1およびランプ2を、トランスゴルジネットワークでマンノース6-リン酸受容体/ガンマアダプチン小胞とは異なる小胞に分類する」。Journal ofBiologicalChemistry。273(30):18966–73。土井:10.1074/jbc.273.30.18966。PMID9668075 。_
Ayala P、Lin L、Hopper S、Fukuda M、So M(1998年10月)。「病原性淋菌による上皮細胞の感染は、複数のリソソーム成分のレベルを低下させます」。感染と免疫。66(10):5001–7。土井:10.1128/IAI.66.10.5001-5007.1998。PMC108621 。_ PMID9746610 。_
フルタK、ヤンXL、チェンJS、ハミルトンSR、8月JT(1999年5月)。「正常なヒト組織におけるリソソーム関連膜タンパク質の差次的発現」。生化学および生物物理学のアーカイブ。365(1):75–82。土井:10.1006/abbi.1999.1147。PMID10222041 。_
西野I、Fu J、Tanji K、山田T、下條S、Koori T、Mora M、Riggs JE、Oh SJ、古賀Y、スーCM、山本A、村上N、シャンスケS、バーンE、ボニーラE、野中I 、DiMauro S、Hirano M。「原発性LAMP-2欠損症は、X連鎖液胞性心筋症およびミオパチー(ダノン病)を引き起こします」。自然。406(6798):906–10。Bibcode:2000Natur.406..906N。土井:10.1038/35022604。PMID10972294 。_ S2CID4332055 。_

外部リンク
LAMP2 +タンパク質、+米国国立医学図書館の医学主題見出し(MeSH)のヒト
PDBe-KBは、ヒトリソソーム関連膜糖タンパク質2のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要を提供します。
には、パブリックドメインにある米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。