NAA15

NAA15
N-α-アセチルトランスフェラーゼ 15、胃癌抗原 Ga19 (GA19)、NMDA 受容体調節タンパク質 1 (NARG1)としても知られるNatA 補助サブユニット、および Tbdn100 は、ヒトではNAA15遺伝子によってコードされるタンパク質です。 NARG1 は、NatA ( N α -アセチルトランスフェラーゼ A ) 複合体の補助サブユニットです。このNatA複合体は、リボソームと会合することができ、タンパク質が出口トンネルから出現する際に、タンパク質のNα末端アミノ基へのアセチル基の転移を触媒します。 NAA15 識別子
エイリアス
NAA15、Ga19、NARG1、NAT1P、NATH、TBDN、TBDN100、N(α)-アセチルトランスフェラーゼ 15、NatA 補助サブユニット、MRD50、N-α-アセチルトランスフェラーゼ 15、NatA 補助サブユニット
外部 ID
OMIM : 608000 MGI : 1922088 ホモ遺伝子: 14211 GeneCards : NAA15
遺伝子の位置 (ヒト) Chr. 染色体 4 (人間)
バンド 4q31.1 始める
139，301，505 bp
終わり
139，420，033 bp
遺伝子位置 (マウス) Chr. 染色体 3 (マウス)
バンド 3|3C 始める
51，322，569 bp
終わり
51，383，928 bp
RNA発現パターン
ブギー
人間
マウス（オルソログ）
トップ表現
アキレス腱 心膜 胸腺
二次卵母細胞
幽門
神経節隆起
舌の体
脳梁
口の空洞
舌の上面
トップ表現
精子細胞
腹壁
プリミティブストリーク
毛包
骨髄集合管
上顎突出
尿管
精母細胞
体節
パネート細胞
より多くの参照発現データ
バイオGPS
より多くの参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
タンパク質結合
ペプチド α-N-アセチルトランスフェラーゼ活性
アセチルトランスフェラーゼ活性
リボソーム結合
RNA結合
細胞成分
NatAコンプレックス
転写調節因子複合体核 膜
細胞質
サイトゾル
生物学的プロセス
転写調節、DNAテンプレート
N末端ペプチジル-メチオニンアセチル化
タンパク質の安定化
多細胞生物の発生
転写の正の調節、DNAテンプレート
細胞分化
血管新生
アポトーシス過程の負の調節
N末端タンパク質アミノ酸のアセチル化
転写、DNAテンプレート
ソース:アミーゴ/ QuickGO
オルソログ 種族 人間
ねずみ
エントレズ80155 74838
アンサンブルENSG00000164134 ENSMUSG00000063273
ユニプロットQ9BXJ9 Q80UM3
RefSeq (mRNA)NM_057175 NM_053089
RefSeq (タンパク質) NP_476516 なし
場所 (UCSC)
Chr 4: 139.3 – 139.42 Mb
Chr 3: 51.32 – 51.38 Mb
PubMed検索
ウィキデータ

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コンテンツ
1 遺伝子と転写産物2 構造 3 関数 4 疾患
5 ノート
6 参考文献
7 参考文献

遺伝子と転写産物
ヒト NAA15 は染色体 4q31.1 に位置し、23個のエクソンを含んでいます。最初に、サイズ 4.6 および 5.8 kb の 2 つの mRNA 種が同定されました。どちらも、ほとんどの成人組織で検出できる 866 アミノ酸 (約 105 kDa) の推定タンパク質をコードする同じオープンリーディング フレームを含んでいます。 RefSeq/NCBI によると、ヒト転写バリアントは 1 つしか存在しませんが、さらに 2 つのアイソフォームが予測されています。全長 Naa15 に加えて、Naa15 のN 末端が切断されたバリアント (チューブダウン 1 と命名)、Naa15 273-865が記載されています。ただし、マウスでは完全な長さの Naa15 のみが広く発現されていますが、より小さい転写物は心臓と精巣でのみ視覚化されているようです。
これに加えて、NAA15 遺伝子の重複である NAA16 が同定されており、コードされたタンパク質は hNaa15 と 70% の配列同一性を共有し、さまざまなヒト細胞株で発現されますが、一般に hNaa15 と比較して豊富ではありません。これまでに Naa16 の 3 つのアイソフォームが検証されています (NCBI RefSeq)。マウス NAA15 は染色体 2 D に位置し、20 個のエクソンを含みますが、マウス NAA16 は染色体 14 D3 に位置し、21 個のエクソンで構成されています。
原則として、NatA はヒトおよびマウスのすべての Naa10 および Naa15 アイソフォームから組み立てることができ、下等真核生物と比較して Nα 末端アセチル化のためのより複雑で柔軟なシステムを作成します。

構造
S. pombe 由来のホロ NatA 複合体 (Naa10/Naa15) の X 線結晶構造は、Naa15 が 13 の保存されたヘリカル バンドルテトラトリコペプチドリピート (TPR) モチーフで構成され、触媒サブユニットを包むリング状のトポロジーを採用していることを明らかにしました。 NatA、Naa10の。この相互作用は、従来の NatA 基質のアセチル化を可能にする Naa10 の触媒中心の構造変化を誘発します。タンパク質HYPKに結合したヒトNatAの結晶構造も解明されている。
TPR モチーフはタンパク質間相互作用を媒介するため、このドメインはリボソームや Naa50/NatE などの他の NatA 結合パートナーとの相互作用を促進する可能性があると仮定されています。 Naa15 は、残基 612 ～ 628 (KKNAEKEKQQRNQKKKK) の間に推定 NLS を保有しています。ただし、Naa15 の核局在化の分析は矛盾した結果を明らかにしました。

関数
Naa15 は、その触媒サブユニット Naa10 とともに、進化的に保存された NatA (N α -アセチルトランスフェラーゼ A) 複合体を構成し、セリン、グリシン、アラニンなどの小さな側鎖から始まるタンパク質の最初のアミノ酸残基の α-アミノ基をアセチル化します。開始メチオニンがメチオニンアミノペプチダーゼによって切断された後、スレオニンとシステイン。
Naa15 と Naa16 の両方が、酵母 (リボソームタンパク質 uL23 と uL29 を介して)、ヒト、およびラットのリボソームと相互作用し、それによって NatA/Naa10 をリボソームに結合し、新生ポリペプチド鎖が出口から出現する際の翻訳と同時にアセチル化を促進します。トンネル。 さらに、Naa15 は、シャペロン様タンパク質 HYPK (Huntingtin Interacting Protein K) や Naa50 の触媒アセチルトランスフェラーゼ サブユニットなど、他の因子の足場として機能する可能性が NatE S. cerevisiaeでは、NAA15Δ および NAA10Δ ノックアウト細胞は同じ表現型を示し、生化学的データは複合体を形成していない Naa15 が不安定で分解されることを示しています。 したがって、Naa15 の機能は、NatA 複合体の一部として Naa10 のアセチルトランスフェラーゼ活性と密接に関連しています。
NatAは、おそらく同じリボソーム結合部位に対するSRPおよびNACとの競合を通じて、またはMetAPなどの他のリボソーム関連タンパク質生合成因子とのまだ未知の干渉を通じて、共翻訳タンパク質フォールディングと小胞体へのタンパク質ターゲティングを調節する可能性がシャペロンHsp70 / Hsp40、SRP、および NAC は、新しく合成されたタンパク質がリボソーム出口トンネルから出てくるとすぐに作用します。 しかし、そのような作用の正確なメカニズムは不明である。これとは別に、Naa15 は、健康な網膜の維持 内皮細胞の透過性腫瘍の進行 の生成と分化など、多くの細胞プロセスに関連しています。ニューロン アポトーシス および転写調節。しかし、これらがNaa15のNatAに依存しない機能なのか、Naa15に依存する機能なのかはよくわかっ

疾患
2 つの有害な de novo NAA15 変異が、先天性心疾患の親子トリオのエクソームシーケンシングによって報告されました。患者 1 はフレームシフト変異 (p. Lys335fs) を有し、ヘテロタキシー(右心筋症、総肺静脈還流異常、左上大静脈、形成不全 TV、二重出口右心室、形成不全 RV、大動脈の D 転位、肺動脈狭窄症）および水腎症、無脾症、回転異常および異常な神経発達、2 番目の患者はナンセンス変異（p.S761X）を保有し、円錐幹の欠陥（ファロー四徴症、単一の左冠状動脈）を示します。

ノート
の 2015 年版は、デュアル パブリケーション モデルの下で外部の専門家によって更新されました。対応する学術的な査読済み論文がGeneに掲載され、次のように引用できます
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