NARS(遺伝子)


NARS_(gene)
アスパラギニル tRNA 合成酵素、細胞質は、ヒトではNARS遺伝子によってコードされる酵素です。 NARS1 利用可能な構造 PDB オルソログ検索: PDBe RCSB
PDBのIDコード一覧 4ZYA 識別子
エイリアス
NARS1、ASNRS、アスパラギニル tRNA 合成酵素、アスパラギニル tRNA 合成酵素 1、NARS、NEDMILEG、NEDMILG
外部 ID
OMIM : 108410 MGI : 1917473 ホモ遺伝子: 68404 GeneCards : NARS1
遺伝子の位置 (ヒト) Chr. 染色体 18 (人間)
バンド 18q21.31 始める
57,600,656 bp
終わり
57,622,213 bp
遺伝子位置 (マウス) Chr. 染色体 18 (マウス)
バンド
18|18 E1
始める
64,632,718 bp
終わり
64,649,723 bp
RNA発現パターン
ブギー
人間
マウス(オルソログ)
トップ表現
内皮細胞
膵管細胞
ブロッドマン エリア 23
中側頭回
腎尿細管
耳下腺
適切な海馬の領域 I 腎髄質 胚上皮
気管支上皮細胞
トップ表現
顔面運動核
パネート細胞
運動ニューロン
涙腺
頭蓋冠
精嚢
脊髄の前角
耳下腺
内側前庭核
小腸のリーベルクーン陰窩
より多くの参照発現データ
バイオGPS
より多くの参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
アミノアシルtRNAリガーゼ活性
ヌクレオチド結合
リガーゼ活性
アスパラギン-tRNAリガーゼ活性
ATP結合
核酸結合
細胞成分
細胞外エクソソーム
ミトコンドリア
細胞質
サイトゾル
生物学的プロセス
タンパク質生合成
アスパラギニル-tRNAアミノアシル化
タンパク質翻訳のための tRNA アミノアシル化
ソース:アミーゴ/ QuickGO
オルソログ 種族 人間
ねずみ
エントレズ4677 70223
アンサンブルENSG00000134440 ENSMUSG00000024587
ユニプロットO43776 Q8BP47
RefSeq (mRNA) NM_004539 NM_001142950 NM_027350 NM_001377021 NM_001377022 NM_001377023
RefSeq (タンパク質)NP_004530 NP_001136422 NP_081626
場所 (UCSC)
Chr 18: 57.6 – 57.62 Mb
Chr 18: 64.63 – 64.65 Mb
PubMed検索
ウィキデータ

人間の表示/

マウスの表示/
アミノアシル tRNA 合成酵素は、 tRNAに同族アミノ酸を負荷する酵素のクラスです。アスパラギニル tRNA 合成酵素は細胞質に局在し、tRNA 合成酵素のクラス II ファミリーに属します。N 末端ドメインは、真核生物のアスパラギニル tRNA 合成酵素の特徴的な配列を表します。

参考文献
^ GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000134440 – Ensembl、2017 年 5 月 ^ GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000024587 – Ensembl、2017 年 5 月 ^ 「ヒト PubMed リファレンス:」 . 国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」 . 国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ Cirullo RE、Arredondo-Vega FX、Smith M、Wasmuth JJ (1983 年 5月)。「温度に敏感なチャイニーズハムスター細胞のアスパラギニル-tRNA合成酵素変異体と正常なヒト白血球との間の種間耐熱性雑種の分離と特徴付け:染色体18へのヒトasnS遺伝子の割り当て」 . 体細胞ジェネット。9 (2): 215–33. ドイ: 10.1007/BF01543178 . PMID  6836455。S2CID  42353500 .
^ Beaulande M、Tarbouriech N、Hartlein M (1998 年 2月)。「ヒト細胞質アスパラギニル-tRNA合成酵素:cDNA配列、大腸菌における機能的発現およびヒト自己抗原としての特徴付け」 . 核酸解像度。26 (2): 521–4. ドイ: 10.1093/nar/26.2.521 . PMC  147268 . PMID  9421509。
^ 「Entrez 遺伝子: NARS アスパラギニル tRNA 合成酵素」 .

参考文献
丸山浩一・菅野 茂(1994).「オリゴキャッピング:真核生物のmRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドに置き換える簡単な方法」. ジーン。138 (1–2): 171–4. ドイ:10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID  8125298。
Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, et al. (1996)。「改善されたショットガン ライブラリ構築のための「ダブル アダプター」メソッド」。アナル。バイオケム。236 (1): 107–13. ドイ: 10.1006/abio.1996.0138 . PMID  8619474。
Yu W、Andersson B、Worley KC、他 (1997)。「大規模連結cDNA配列決定」 . ゲノム解像度。7 (4): 353–8. ドイ: 10.1101/gr.7.4.353 . PMC  139146 . PMID  9110174。
鈴木陽一、中川吉智、丸山一等 (1997)。「全長濃縮および 5′ 末端濃縮 cDNA ライブラリの構築と特徴付け」. ジーン。200 (1–2): 149–56. ドイ:10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID  9373149。
Shiba K, Motagi H, Yoshida M, Noda T (1999). 「ヒト アスパラギニル tRNA 合成酵素: 分子クローニングと Asx-tRNA 合成酵素ファミリーの進化史の推​​論」 . 核酸解像度。26 (22): 5045–51. ドイ: 10.1093/nar/26.22.5045 . PMC  147956 . PMID  9801298。
Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他。(2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウスの cDNA 配列の生成と初期分析」 . 議事録 国立 アカデミー。科学。米国。99 (26): 16899–903. ビブコード: 2002PNAS…9916899M . ドイ: 10.1073/pnas.242603899 . PMC  139241 . PMID  12477932。
Lehner B、Sanderson CM (2004)。「ヒトmRNA分解のためのタンパク質相互作用フレームワーク」 . ゲノム解像度。14 (7): 1315–23. ドイ: 10.1101/gr.2122004 . PMC  442147 . PMID  15231747。
ゲルハルト DS、ワーグナー L、ファインゴールド EA 他 (2004)。「NIHの完全長cDNAプロジェクトのステータス、品質、拡大:哺乳類遺伝子コレクション(MGC)」 . ゲノム解像度。14 (10B): 2121–7. ドイ: 10.1101/gr.2596504 . PMC  528928 . PMID  15489334。
Rual JF、Venkatesan K、Hao T、他 (2005)。「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」. 自然。437 (7062): 1173–8. ビブコード: 2005Natur.437.1173R。ドイ: 10.1038/nature04209 . PMID  16189514。S2CID  4427026 .
Lim J、Hao T、Shaw C 他 (2006)。「ヒト遺伝性運動失調およびプルキンエ細胞変性障害のためのタンパク質間相互作用ネットワーク」 . セル。125 (4): 801–14. ドイ: 10.1016/j.cell.2006.03.032 . PMID  16713569。S2CID  13709685 .
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