S-アデノシル-L-ホモシステイン加水分解酵素


S-adenosyl-L-homocysteine_hydrolase

S-アデノシル-L-ホモシステイン加水分解酵素(EC 3.3.1.1)(AdoHcyase)は、活性化されたメチルサイクルの酵素であり、S-アデノシル-L-ホモシステインのアデノシンとホモシステインへの可逆的水和に関与します。
S-アデノシル-L-ホモシステイン加水分解酵素
ラット肝臓からのS-アデノシルホモシステイン加水分解酵素の構造。
識別子
シンボルd_hcy_hydrolase Pfam F05221 InterPro PR000043 PROSITE DOC00603 SCOP2
1b3r / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
Pfam  
構造/ ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要 PDB 1a7a、 1b3r、 1d4f、 1k0u、 1ky4、 1ky5、 1li4、 1v8b、 1xwf
AdoHcyaseNAD結合ドメイン
非結晶学的拘束で精製されたd244e変異体s-アデノシルホモシステイン加水分解酵素
識別子
シンボルdoHcyase_NAD Pfam F00670
Pfam氏族L0063 InterPro PR015878 PROSITE DOC00603 SCOP2
1b3r / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
Pfam  
構造/ ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
AdoHcyaseは、補因子としてNAD +に結合し、それを必要とする遍在する酵素です。AdoHcyaseは、約430〜470アミノ酸の高度に保存されたタンパク質です。このファミリーには、AdoHcyaseの中央部にグリシンが豊富な領域が含まれています。NAD結合に関与すると考えられる領域。
AdoHcyaseは、アデノシンデアミナーゼ欠損症と有意に関連しており、これは古典的に重症複合免疫不全症(SCID)に現れます。蓄積されたアデノシン誘導体であるdATPは、AdoHcyaseに不可逆的に結合して阻害し、メチル転移反応の強力な阻害剤であるS-アデノシル-L-ホモシスチン(平衡定数がS-アデノシル-L-ホモシスチンに有利であるため)の蓄積を促進します。
このタンパク質は、アロステリック調節のモルフェインモデルを使用している可能性が

参考文献
^ Hu Y、Komoto J、Huang Y、他。(1999年6月)。「ラット肝臓からのS-アデノシルホモシステイン加水分解酵素の結晶構造」。生化学。38(26):8323–33。土井:10.1021 / bi990332k。PMID  10387078。
^ Sganga MW、Aksamit RR、Cantoni GL、Bauer CE(1992)。「RhodobactercapsulatusからのS-アデノシル-L-ホモシステイン加水分解酵素の突然変異およびヌクレオチド配列分析」。手順 国立 Acad。科学。アメリカ。89(14):6328–6332。Bibcode:1992PNAS … 89.6328S。土井:10.1073 /pnas.89.14.6328。PMC 49494。PMID 1631127。    ^ ハーシュフィールド、MS(1979)。「アデノシンデアミナーゼ欠損患者における2′-デオキシアデノシンによる赤血球S-アデノシルホモシステイン加水分解酵素のinvivo不活化」。J ClinInvest。63(4):807–811。土井:10.1172 / JCI109367。PMC 372019。PMID 312296。    ^ T。セルウッド; EKジャッフェ。(2011)。「動的解離ホモオリゴマーとタンパク質機能の制御」。アーチ。生化学。生物物理学。519(2):131–43。土井:10.1016 /j.abb.2011.11.020。PMC 3298769。PMID 22182754。   
には、パブリックドメインのPfamと
InterProからのテキストが組み込まれています: PR000043
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