SbtB_protein
重曹トランスポーターBの略であるSbtBは、細菌に見られるタンパク質です。この小さな可溶性タンパク質は、シグナル伝達に関与するP-IIファミリーの新しいメンバーとして分類されています。このタンパク質は、シアノバクテリアの炭素感知メカニズムを含む多くのプロセスに関与することが実証されています。
膜関連タンパク質slr1513
SbtBの漫画表現（PDB： VMDで行われた503P。
各色はタンパク質の3つの鎖の1つを表します。
識別子
生命体 Synechocystissp。 シンボル slr1513 代替。記号btB UniProt 73954
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構造
スイスモデル
ドメイン InterPro コンテンツ
1 炭素濃縮メカニズム
2 構造
3 リガンド結合
4 遺伝子
4.1 遺伝子モチーフ 4.2 染色体統計 4.3 転写遺伝子：sbtB-1
5 関数
5.1 セリン型エンドペプチダーゼ活性 5.2 炭素濃度 5.3 バインディングプロセスの重要性
6 も参照してください
7 参考文献
炭素濃縮メカニズム
現在、地球上の酸素のほとんどは、酸素光合成に由来しています。シアノバクテリアなどの一部の光合成原核生物は、約27億年前に酸素光合成を実行する能力を発達させました。さらに、20億年前、地球は酸素危機としても知られる「酸素の大量発生」に見舞われました。大気の上昇のレベルO 2、主にシアノバクテリアによって実行される酸素光合成のために、嫌気性生物の大量死をほぼ引き起こしました。周囲のCを落とすという進化の圧力に直面しなければならないO 2レベル、進化する炭素濃縮メカニズム（CCM）によって対処されるシアノバクテリア。したがって、「DICポンプ」としても知られるこれらの炭素濃縮メカニズムは、単細胞緑藻やシアノバクテリアなどのほとんどの光合成微生物に見られます。これらの環境適応は、光合成のパフォーマンスと生存を大幅に改善します。実際、これは細胞内無機炭素（Ci）を蓄積することによって達成され、Cが上昇します。O 2プライマリC周辺のレベルO 2固定酵素、ルビスコ。
ごく最近まで、これらの光タンパク質原核生物が無機炭素（Ci）の変動をどのように感知できるかはよくわかっていませんでしたが、科学者は最近、小さな可溶性タンパク質（SbtB）をコードする遺伝子SbtBが処理する。SbtBはCの変動の検知に参加しますO 2環境中の濃度、したがってCを調整しますO 2 その周囲に応じて固定。
この発見は、地球とそのすべての住民が有機炭素を形成するために光合成二酸化炭素固定に依存しているため、画期的なものでした。さらに、シアノバクテリアは地球上で最も古い生物の一部であり、それらが内部でどのように機能するかについての追加の知識は、地球上で最も初期の生命体についての洞察を提供します。これらのprocaryotic生物は、私たちが知っているように、生命の起源に関してこれまでに提起された最も挑戦的な質問のいくつかへの答えを同封するかもしれません。
構造
SbtBの二次構造とアミノ酸のグラフ表示。SbtBのPDBWebページ（503P）に基づいています。
「SbtB」はホモ三量体タンパク質です。モノマーは、分子量11875Daの120個のアミノ酸残基で構成されています。さらに、モノマーには次の二次構造が含まれています。
ベータシート（鎖の34％）：合計41の残基で構成される合計4つのストランドが
らせん構造（チェーンの26％）：4つのらせん構造。3/10ヘリックスとアルファヘリックスからなる最初のもの。残りはもっぱらアルファヘリックス構造で構成されています。
3Tターン。可撓性Tループは主にPで共通である乱れているII様タンパク質
ベータシートとアルファヘリックス構造はループで接続されています。
SbtBタンパク質の結晶構造はScSbtB（Synechocystis sp。）から得られました。apo -ScSbtBは、すべてのサブユニットに標準的なフェレドキシンのような折り畳みを示します。前に見たように、3つのサブユニットの分子構造は同一です。でN末端の最初のβシートが直面C末端を。最後のシステインのカルボキシル末端は、N末端と水素結合を形成します。この相互作用により、N末端とC末端の安定化が可能になります。
リガンド結合
ScSbtBは結合することが示されたATP、ADP及びcAMPのと解離定数（KのD 46）、19、および11 μMそれぞれ。 cAMPの開環型であるAMPは、はるかに低い親和性で結合します。
遺伝子
このタンパク質は、「SbtB」遺伝子によってコードされており、「CMM_2535」遺伝子とも呼ばれます。クラビバクターmichiganensis種のゲノムに組み込まれている。これは、23545種を含むPTHR10795ファミリーに属する推定セリンプロテアーゼ遺伝子です。
これは、Clavibactermichiganensis種のゲノムに組み込まれています。この種はマイクロバクテリウム科の一部であり、5つの亜種がこの遺伝子をゲノムに含む亜種はC.mです。亜種 ミシガネンシス。後者は、トマトの青枯病や潰瘍に関与しています。
これは、この種の微生物の環状染色体にあり、2984個のコーディング遺伝子と3，297，891ビット/秒（塩基対）が含まれています。具体的には、sbtBは2，851，656-2，855，336ビット/秒の間に位置し、以下に示す6つの異なるモチーフで構成されています。
遺伝子モチーフ
さまざまなsbtBモチーフのグラフィック表現。これは、参考文献の図に基づいています。
観点アミノ酸配列（1224個のアミノ酸）、sbtB遺伝子は以下のモチーフを有します。
モチーフ から に E値
ペプチダーゼ阻害剤I9 85 184 1.4e-11
ペプチダーゼS8（スブチラーゼファミリー） 213 694 6.3e-42
PAドメイン 485 559 1.5e-09
FN 3 6 735 828 5.9e-23
細菌のプレペプチダーゼC末端ドメイン 895 961 0.002
細菌のIg様ドメイン（グループ3） 1146 1224 1.6e-11
染色体統計
この細菌種の環状染色体には、次の特徴が
長さ（bps） 3，297，891
遺伝子のコーディング 2，984
ノンコーディング遺伝子 106
偽遺伝子 24
転写遺伝子：sbtB-1
それは「sbtB-1」と呼ばれる転写遺伝子を持っています。この特定の転写遺伝子は、1つのコーディングエクソンを持ち、23のドメインで注釈が付けられています。統計の観点から、それは3681ビット/秒の転写長と1226残基の翻訳長を持っています。これは、2，855，336〜2，851，656塩基対の間に
関数
SbtAの簡略化された表現は、シアノバクテリアの葉緑体へのナトリウム依存性重炭酸塩トランスポーターとして機能し、直接結合による阻害剤としてのSbtBタンパク質との関係を示しています。SbtBは、SbtAと相互作用するときに膜に結合する傾向が
この相互作用はまだ研究中です。注意：これは単純化されたモデルであるため、そのサイズと場所は相互作用を表すものではありません。また、シアノバクテリア細胞内の他のトランスポーターやレギュレーターも認識し
セリン型エンドペプチダーゼ活性
SbtBは、ペプチドデータベースMEROPS およびuniprotによって分類される、SBクラン内のS8Aファミリーの一部です。このファミリーは、その主な機能によって特徴付けられます： ペプチド結合の加水分解。これは、タンパク質配列の活性部位にある触媒トライアド（アスパラギン酸、セリン、ヒスチジン）が原因で可能です（トライアドはS8ファミリーではこの特定の順序で表示されます）。ペプチド結合の切断に関与するセリン求核試薬は、酸性残基（Asp）と塩基性残基（His）の寄与によって活性化されます。
炭素濃度
SbtBは、シアノバクテリアCCM（CO 2濃縮メカニズム）システムの一部です。これはSbtAタンパク質の翻訳後調節因子（阻害剤）（3つのナトリウム依存性炭酸のいずれし（Naとして働く+ / HCO3 – ）素共輸送体防止するために暗い時間の間にそれに結合することによって細胞膜において）成長してシアノバクテリア細胞に有毒になることによるNa +のレベルの上昇。 SbtBタンパク質は、両方のタンパク質間の直接相互作用を介してSbtbAタンパク質を阻害するため、光合成プロセスにとって非常に重要です。従って、ナの調節因子である+ / HCO 3 -輸送体とを介してシアノバクテリア無機炭素の応答の原因であるのcAMP感知。
バインディングプロセスの重要性
SbtBはの結合過程に関与するだけでなく、ATPとADP、だけでなく、ヌクレオチドに結合する史上初の既知のタンパク質であるのcAMP（環状アデノシン一リン酸）を。この環状ヌクレオチドは、リン酸と糖の間に環状結合を持つ単一リン酸ヌクレオチドであり、ATPからの誘導体です。さらに、cAMPは、すべての生物の炭素代謝の状態を含む幅広いプロセスにおける重要なシグナル伝達分子です。これまで、cAMPはグルコースバランスの維持における重要な役割で広く知られていましたが、SbtBの特定において、研究者はcAMPを介して新しい炭素検知メカニズムを発見しました。 SbtBの役割は、シアノバクテリアの無機炭素変動の検知に直接参加していることが研究によって示されているため、重要性を増しています。
も参照してください
cAMP受容体タンパク質
酸素の大量発生
シアノバクテリア
酸素発生型光合成
参考文献
^ Humphrey W、Dalke A、Schulten K（1996年2月）。「VMD：ビジュアルモレキュラーダイナミクス」。分子グラフィックスジャーナル。14（1）：33–8、27–8。土井：10.1016 / 0263-7855（96）00018-5。PMID 8744570。
^ l m PDB：5O3S ;
Selim KA、Haase F、Hartmann MD、Hagemann M、Forchhammer K。「II様シグナル伝達タンパク質SbtBは、cAMPセンシングとシアノバクテリアの無機炭素応答を結びつけます」。アメリカ合衆国科学アカデミー紀要。115（21）：E4861–E4869。土井：10.1073 /pnas.1803790115。PMC 6003466。PMID 29735650。レイ概要- Phys.org。 ^ Cummins EP、Selfridge AC、Sporn PH、Sznajder JI、Taylor CT。「生物における二酸化炭素感知とその人間の病気への影響」。細胞および分子生命科学。71（5）：831–45。土井：10.1007 / s00018-013-1470-6。PMC 3945669。PMID 24045706。 ^ Ghoshal D、Goyal A。「光合成微生物の炭素濃度メカニズム」（PDF）。Indian Journal of Biochemistry＆Biophysics。37（6）：383–94。PMID 11355625。
^ 「Clavibactermichiganensissubsp。michiganensisNCPPB382」。Ensembl GenomesBacteria。
^ “”Clavibactermichiganensissubsp。michiganensis””。KEGGゲノム。
^ Eichenlaub R、Gartemann KH（2011）。「Clavibactermichiganensis亜種：グラム陽性細菌性植物病原菌の分子調査」。植物病理学の年次レビュー。49：445–64。土井：10.1146 / annurev-phyto-072910-095258。PMID 21438679。 ^ 「染色体：2，851，656-2，855，336-地域の詳細-Clavibactermichiganensissubsp。michiganensisNCPPB382」。Ensembl GenomesBacteria 。
^ 「SSDBモチーフ検索結果：cmi：CMM_2535」。KEGGGENESデータベース。
^ 「トランスクリプト：sbtB-1CAN02617」。Ensemblバクテリア。
^ Du J、FörsterB、Rourke L、Howitt SM、Price GD。「大腸菌におけるシアノバクテリアの重炭酸トランスポーターの特徴は、SbtAホモログがこの異種発現システムで機能していることを示しています」。PLOSONE。9（12）：e115905。Bibcode：2014PLoSO … 9k5905D。土井：10.1371 /journal.pone.0115905。PMC 4275256。PMID 25536191。 ^ 「ファミリーS8」。MEROPS-ペプチダーゼデータベース。
^ 「クランSBの概要」。MEROPS-ペプチダーゼデータベース。
^ 「MEROPS-ペプチダーゼデータベース」。www.ebi.ac.uk 。
^ 「ペプチダーゼ遺伝子名の索引」。MEROPS-ペプチダーゼデータベース。
^ ユニバーサルタンパク質リソースアクセス番号A5CU31のための”sbtB -推定セリンプロテアーゼ、ペプチダーゼ家族S8A – 。Clavibacterのmichiganensis亜種michiganensis（歪みNCPPB 382） – sbtB遺伝子＆タンパク質”でUniProtの。
^ 「AmiGO2：「セリン型エンドペプチダーゼ活性」（GO：0004252）の用語の詳細」。アミーゴ。遺伝子オントロジーコンソーシアム。
^ 「GO：0008236セリン型ペプチダーゼ活性」。QuickGO。EMBL-EBI 。
^ ウェイL（2016）。マッケイD（編）。「ナトリウム依存性重炭酸トランスポーター、SbtAの規制」（PDF）。ANU学部研究ジャーナル。7（2015）。土井：10.22459 /AURJ.07.2015.11。”