Sp100核抗原


Sp100_nuclear_antigen

Sp100核抗原は、多くのヒトおよび高等動物細胞の細胞核に見られるインターフェロン刺激抗原です。Sp100に対する自己抗体は、原発性胆汁性肝硬変の患者によく見られます。細胞核の組織学的にSp100の「ドット」領域。ウイルス感染とマイトジェンは、Sp100自己抗原の発現に影響を与えます。インターフェロン(α、β、およびγ)の存在下で増殖した細胞は、Sp100タンパク質を含む核内ドットのサイズと数の両方の増加を明らかにし、タンパク質濃度を増加させました。これは「サイトカインかどうかという疑問を提起しますSp100タンパク質発現の媒介性増加は、抗Sp100自己抗体の誘導に役割を果たします。」
SP100核抗原
識別子
シンボル SP100 NCBI遺伝子672 HGNC 1206 OMIM 04585 RefSeqM_003113 UniProt 23497
その他のデータ
軌跡
Chr。2 q37.1
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構造
スイスモデル
ドメイン
InterPro

Sp100と核内構造体
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  HEp-20-10細胞上の抗Sp100抗体の免疫蛍光染色パターン。
2つのタンパク質、Sp100と前骨髄球性白血病(PML)因子は、核内の点状ドメイン(核内構造体または核体)に局在しています。これらのドメイン(数個から20個)は、細胞のアミノ酸が不足するとドーナツ型の構造を形成することがわかりました。特に、シスチンの堕落は最も顕著な変化をもたらします。つの他のタンパク質、PIC1 / SUMO-1 、それにも相互作用と核膜孔複合要因も相互作用するこれらの2つのタンパク質を有します。さらに、Sp100はクロマチン結合タンパク質であるHP1アルファと相互作用します。

Sp100スプライコフォーム
いくつかのSP100変異体は、2インターフェロン誘導性核に似たドメイン含まリン、suppressinとDEAF1を。これは、新しいタンパク質モチーフであるHNPPボックスを定義します。別のクラスのバリアントは、ドメインとして高移動度グループ1(HMG1)タンパク質配列を持っています。Sp100スプライスバリアントタンパク質の両方の主要なクラスは、核内ドット/ PML体および他の核ドメインに部分的に局在します。

参考文献
^ Szostecki C、Guldner HH、Netter HJ、Will H(1990)。「原発性胆汁性肝硬変患者の自己抗体によって主に認識されるヒト核抗原をコードするcDNAの単離と特性評価」。J.Immunol。145(12):4338–47。PMID  2258622。
^ Guldner HH、Szostecki C、GrötzingerT、Will H(1992)。「IFNは原発性胆汁性肝硬変の自己抗原であるSp100の発現を増強します」。J.Immunol。149(12):4067–73。PMID 1281200。
^ 亀井H(1997)。「シスチン飢餓は、T24細胞の核体から可逆的な大体形成を誘発します」。Exp。CellRes。237(1):207–16。土井:10.1006 /excr.1997.3790。PMID 9417884。
^ Sternsdorf T、Jensen K、Will H(1997)。「PIC1 / SUMO-1による核内ドット関連タンパク質PMLおよびSp100の共有結合修飾の証拠」。J. CellBiol。139(7):1621–34。土井:10.1083 /jcb.139.7.1621。PMC 2132645。PMID 9412458。
  
^ Seeler JS、Marchio A、Sitterlin D、Transy C、Dejean A(1998)。「SP100とHP1タンパク質の相互作用:前骨髄球性白血病関連核体とクロマチンコンパートメントの間のリンク」。手順 国立 Acad。科学 アメリカ。95(13):7316–21。Bibcode:1998PNAS … 95.7316S。土井:10.1073 /pnas.95.13.7316。PMC 22602。PMID 9636146。
  
^ Guldner HH、Szostecki C、SchröderP、他。(1999)。「核内ドット関連Sp100タンパク質のスプライスバリアントには、HMG-1およびヒト核リンタンパク質ボックスモチーフとの相同性が含まれています」。J. CellSci。112.(Pt 5)(5):733–47。土井:10.1242 /jcs.112.5.733。PMID 9973607。
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