Ste5
Ste5は、酵母の接合に関与するMAPK 足場タンパク質です。活性複合体は、MAPK Fus3、MAPKキナーゼ（MAPKK）Ste7、およびMAPKKキナーゼSte11との相互作用によって形成されます。適切な交配フェロモン（a因子またはα因子のいずれか）による交配の誘導後、Ste5とその関連タンパク質が膜に動員されます。
Ste5タンパク質の結晶構造
Ste4はSte5の補充に役立ちます。Ste5を膜に取り付けるためにSte4は必要ありません。膜の会合は、プレクストリン相同ドメイン、およびアミノ末端の両親媒性α-ヘリックスドメインに依存します。
交配中、Fus3 MAPKとPtc1ホスファターゼは、Ste5足場の4つのリン酸化部位を制御するために競合します。4つのサイトすべてがPtc1によって脱リン酸化されると、Fus3が放出され、アクティブになります。
Ste5は、交配シグナル経路において2つの主要な役割を果たします。
MAPKカスケードの構成要素を結合し、それらをアクティブな複合体に保持します
膜と結合し、キナーゼを膜に運び、シグナルの増幅を促進します（結合したキナーゼを濃縮します）。 Ste5は原形質膜に安定して結合したままです。
Ste5のオリゴマー化は、安定した膜の動員にとって非常に重要です。一つのモデルでは、経路の活性化は、STE5でのベータ-ガンマサブユニットに結合することができるアクティブSTE5ダイマーにSTE5の活性が低い、閉じた形から変換されたと同時に起こるヘテロ三量体Gタンパク質と形A MAPKカスケードを組み立てるための格子。
Ste5は、フェロモンシグナルの伝播に寄与するだけでなく、シグナル伝達のダウンレギュレーションにも関与しています。これはFus3の自己リン酸化を刺激し、Ste5のリン酸化を引き起こし、シグナル伝達のダウンレギュレーションを引き起こします。
Ste5はまた、Ste7によるリン酸化のためにFus3（ただしその相同体Kss1ではない）のロックを触媒的に解除します。この触媒的に活性なSte5ドメインとSte7の両方が、Fus3の完全な活性化に必要です。これは、Fus3が交配経路のみによって活性化され、Ste7を利用する他の経路でも不活性のままである理由を説明しています。
Ste5は、細胞質、接合する突起先端、核、および原形質膜に局在化する可能性が
生物学的プロセス
Ste5は以下の生物学的プロセスに関与しています：
ブドウ糖制限に応じた侵襲的成長
MAPKカスケードの負の調節
細胞融合との接合に関与するフェロモン依存性シグナル伝達
タンパク質リン酸化の正の調節
RNAを介した転位の調節
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