Treadmilling
トレッドミリングは、多くの細胞 骨格 フィラメント、特にアクチンフィラメントと微小管で観察される現象です。これは、フィラメントの一方の端が長くなり、もう一方の端が収縮して、フィラメントのセクションが層またはサイトゾルを横切って「移動」しているように見える場合に発生します。これは、フィラメントの一方の端でこれらのフィラメントからタンパク質サブユニットが絶えず除去され、もう一方の端でタンパク質サブユニットが絶えず追加されるためです。トレッドミリングはウェグナーによって発見されました熱力学的および速度論的制約を定義したのは誰ですか。ウェグナーは次のことを認識しました。「モノマーとポリマーの結合の平衡定数（K）は、両端で同じです。これは、両端にモノマーを追加すると同じポリマーになるためです。」; 単純なリバーシブルポリマーはトレッドミルできません。ATP加水分解が必要です。GTPは微小管トレッドミリングのために加水分解されます。
アクチントレッドミリングメカニズム。この図は、ポジティブエンドの臨界濃度がネガティブエンドのクリティカル濃度よりも低く、サイトゾルサブユニット濃度がポジティブエンドとネガティブエンドの臨界濃度の間にあることを前提としています。
コンテンツ
1 詳細なプロセス
1.1 フィラメントのダイナミクス
1.1.1 マイクロフィラメント
1.1.2 微小管
1.2 臨界濃度 1.3 微小管トレッドミリング
2 参考文献
3 外部リンク
詳細なプロセス
フィラメントのダイナミクス
細胞骨格は絶えず添加し、サブユニットの除去を介して成長し、収縮細胞及び細胞骨格フィラメントの高度に動的な部分です。マクロファージなどの細胞の方向性のある這う動きは、細胞の前部（前縁）でのアクチンフィラメントの方向性のある成長に依存しています。
マイクロフィラメント
アクチンフィラメントの両端は、サブユニットの追加と削除のダイナミクスが異なります。したがって、これらはプラス端（より速いダイナミクスで、とげのある端とも呼ばれます）およびマイナス端（より遅いダイナミクスで、尖った端とも呼ばれます）と呼ばれます。この違いは、マイナス端でのサブユニットの追加にはサブユニットのコンフォメーション変化が必要であるという事実に起因します。各サブユニットは構造的に極性があり、特定の方向でフィラメントに付着する必要があることに注意して結果として、アクチンフィラメントも構造的に極性が
アクチンフィラメントの伸長は、ATPに結合した遊離アクチン（G-アクチン）がフィラメントと結合したときに起こります。生理学的条件下では、G-アクチンはフィラメントの正の端で結合しやすく、負の端で結合しにくくなります。ただし、どちらの端でもフィラメントを伸ばすことは可能です。G-アクチンのF-アクチンへの結合は、以下に概説する臨界濃度によって調節されます。アクチン重合は、プロフィリンとコフィリンによってさらに調節することができます。コフィリンは、フィラメントの負の端にあるADP-アクチンに結合し、それを不安定化し、解重合を誘発することによって機能します。プロフィリンはG-アクチンへのATP結合を誘導するため、フィラメントの正の端に組み込むことができます。
微小管
細胞内の微小管の動きには、動的不安定性とトレッドミリングという2つの主要な理論が存在します。動的不安定性は、微小管が一方の端でのみ組み立ておよび分解されるときに発生し、一方、トレッドミリングは、一方の端が重合し、もう一方の端が分解するときに発生します。
臨界濃度
臨界濃度は、G-アクチン（アクチン）またはアルファ、ベータ-チューブリン複合体（微小管）のいずれかの濃度であり、末端は正味の成長または収縮なしに平衡状態に留まります。末端が成長するか収縮するかを決定するものは、周囲の領域で利用可能なモノマーサブユニットの細胞質ゾル濃度に完全に依存しています。臨界濃度は、正の端（C C +）および負の端（C C −）とは異なり、通常の生理学的条件下では、臨界濃度は負の端よりも正の端の方が低くなります。細胞質ゾル濃度が臨界濃度および重合にどのように関連するかの例は以下の通りである：
C両方の上記サブユニットの細胞質濃度C +およびC C -両端のサブユニットに加えて終了結果
両方のC以下のサブユニットの細胞質濃度C +およびC C -両端のサブユニットの除去で終わる結果
C間のモノマーサブユニットの細胞質濃度そのノートC +およびC C -端はプラス端での成長があったtreadmilling、マイナス端に収縮として定義されているものです。
セルは、ポリマーのプラス端とマイナス端の解離定数の間にサブユニット濃度を維持しようとします。
微小管トレッドミリング
純粋なチューブリンから形成された微小管は、ランダム交換拡散と方向性（トレッドミリング）要素の両方によって、末端でサブユニットの取り込みと喪失を起こします。トレッドミリングは非効率的であり、定常状態の微小管の場合：ウェグナーのs値1（サブユニットの正味の取り込みに必要な分子イベントの数の逆数）は0.0005〜0.001に等しくなります。つまり、1000を超えるイベントが必要です。純粋なチューブリンを用いた微小管トレッドミリングは、微小管の成長とともに起こり、末端に結合するタンパク質によって増強されます11。急速なトレッドミリングは細胞内で起こります。
FtsZトレッドミリング
細菌のチューブリン同族体FtsZは、最もよく記録されているトレッドミリングポリマーの1つです。FtsZは、1サブユニットの厚さのプロトフィラメントに組み立てられ、さらに平行なプロトフィラメントの小さなパッチに結合できます。単一のフィラメントおよび/またはパッチは、invitro および細菌細胞内でトレッドミルすることが実証されています。 FtsZトレッドミリングのモンテカルロモデルは、重合およびGTP加水分解によるサブユニットのコンフォメーション変化に基づいて設計されています。
参考文献
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外部リンク
MBInfo-アクチントレッドミリング