Tyrosine-protein_kinase_CSK
はキナーゼCSKについてです。CSKによってリン酸化されるキナーゼについては、c-Srcを参照してください チロシンプロテインキナーゼCSKとしても知られるC末端Srcキナーゼである酵素、ヒトにおいて、CSKのによってコードされる、ことを遺伝子。この酵素をリン酸化チロシンに位置する残基のC末端の端Srcファミリーキナーゼを含む（SFKs）SRC、HCK、FYN、LCK、LYN及びはい1を。 CSK 利用可能な構造 PDB オーソログ検索：PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
1BYG、1CSK、3D7T、3D7U、3EAC、3EAZ
識別子
エイリアス
CSK、Src、c-srcチロシンキナーゼ、CSK / Src、非受容体型チロシンキナーゼ、C末端Srcキナーゼ
外部ID
OMIM：190090、124095 MGI：88537 HomoloGene：55818 GeneCards：CSK
遺伝子の位置（ヒト） Chr。 15番染色体（ヒト）
バンド 15q24.1 始める
74，782，057 bp
終わり
74，803，198 bp
遺伝子の位置（マウス） Chr。 9番染色体（マウス）
バンド
9 B | 9 31.18 cM
始める
57，626，646 bp
終わり
57，653，631 bp
RNA発現パターン Bgee トップ表現
リンパ節
血液 膣 脾臓 胸腺 付録 副腎
その他の参照発現データ BioGPS その他の参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能
トランスフェラーゼ活性
ヌクレオチド結合
プロテインキナーゼ活性
プロテインキナーゼA触媒サブユニット結合
非膜貫通タンパク質チロシンキナーゼ活性
金属イオン結合
タンパク質のC末端結合
GO：0001948タンパク質結合
同一のタンパク質結合
プロテインチロシンキナーゼ活性
タンパク質ホスファターゼ結合
プロリンに富む領域の結合
シグナル伝達受容体結合
ATP結合
キナーゼ活性
細胞成分
細胞質
サイトゾル 膜 細胞間結合
原形質膜の細胞質側の外因性成分
原形質膜
メンブレンラフト
細胞外エクソソーム
生物学的プロセス
細胞分化
適応免疫応答
MAPキナーゼ活性の正の調節
上皮成長因子受容体シグナル伝達経路
食作用の負の調節
リン酸化
膜貫通型受容体タンパク質チロシンキナーゼシグナル伝達経路
低密度リポタンパク質粒子クリアランスの負の調節
免疫システムプロセス
インターロイキン-6産生の負の調節
T細胞共刺激
オリゴデンドロサイトの分化
ゴルジの原形質膜タンパク質輸送への負の調節
Fc受容体を介した刺激性シグナル伝達経路の調節
サイトカイン産生の調節
タンパク質のリン酸化
脳の発達
ペプチドホルモン刺激に対する細胞応答
細胞集団増殖の調節
ペプチジル-チロシンの自己リン酸化
ERK1およびERK2カスケードの負の調節
タンパク質の自己リン酸化
自然免疫応答
接着結合組織
T細胞受容体シグナル伝達経路
細胞集団増殖の負の調節
骨吸収の負の調節
キナーゼ活性の負の調節
中枢神経系の発達
ペプチジル-チロシンリン酸化
出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみEntrez1445 12988 Ensembl ENSG00000103653 ENSMUSG00000032312 UniProtP41240 P41241
RefSeq（mRNA）
NM_001127190 NM_004383 NM_001354988 NM_007783 NM_001304761 RefSeq（タンパク質）
NP_001120662 NP_004374 NP_001341917 NP_001291690 NP_031809 場所（UCSC）
15番染色体：74.78 – 74.8 Mb
Chr 9：57.63 – 57.65 Mb
PubMed検索
ウィキデータ
人間の表示/
マウスの表示/
コンテンツ
1 関数
2 開発と規制における役割
3 発現と細胞内位置
4 突然変異
5 臨床的な意義
6 参考文献
7 外部リンク
関数
この非受容体型チロシンプロテインキナーゼは、細胞の成長、分化、移動、免疫応答の調節に重要な役割を果たします。CSKは、Srcの保存されたC末端テール部位でSrcファミリーメンバーをリン酸化することにより、プロテインキナーゼのSrcファミリーの活性を抑制することによって作用します。 他のキナーゼによるリン酸化の際、SrcファミリーのメンバーはホスホチロシンテールとSH2ドメイン間の分子内相互作用に関与し、不活性なコンフォメーションをもたらします。SFKを阻害するために、CSKは原形質膜の近くにある膜貫通タンパク質またはアダプタータンパク質への結合を介して原形質膜に動員され、最終的にT細胞受容体（TCR）やB細胞受容体（BCR）などのさまざまな表面受容体を介したシグナル伝達を抑制します。いくつかのエフェクター分子をリン酸化して不活性に保つことによって。
開発と規制における役割
チロシンプロテインキナーゼCSKは、以下の発生、代謝、およびシグナル伝達カスケードに関与しています。
アドヘレンス接合組織、血液凝固、脳発達、細胞分化、細胞移動、ペプチドホルモン刺激に対する細胞応答、中枢神経系発達、表皮成長因子受容体シグナル伝達経路、先天性免疫応答、上皮形態形成、骨吸収の調節、の負の調節細胞増殖、ERK1およびERK2カスケードの負の調節、原形質膜タンパク質輸送へのゴルジの負の調節、インターロイキン-6産生の負の調節、キナーゼ活性の負の調節、低密度リポタンパク質粒子クリアランスの負の調節、食作用の負の調節、樹状細胞分化、ペプチジルチロシン自己リン酸化、血小板活性化、MAPキナーゼ活性の正の調節、細胞増殖の調節、サイトカイン産生の調節、Fc受容体媒介刺激シグナル伝達経路の調節、T細胞共刺激、T細胞受容体シグナル伝達経路。
発現と細胞内位置
CSKは、肺やマクロファージ、その他のいくつかの組織で発現しています。チロシンキナーゼCSKは主に細胞質に存在しますが、細胞間結合を形成する脂質ラフトにも見られます。
突然変異
Y184F –リン酸化を廃止します。
Y304F –アクティビティを3分の2減少させ、コンフォメーションを変更します。
S364A – PRKACA（プロテインキナーゼAの触媒サブユニット）によるリン酸化の大幅な減少。
臨床的な意義
Cskとホスファターゼ（「Lyp」、PTPN22の遺伝子産物）との相互作用は、PTPN22変異に関連する自己免疫疾患の増加に関連している可能性が
参考文献
^ GRCh38：Ensemblリリース89：ENSG00000103653 – Ensembl、2017年5月
^ GRCm38：Ensemblリリース89：ENSMUSG00000032312 – Ensembl、2017年5月
^ 「HumanPubMedリファレンス：」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「Entrez遺伝子：C-srcチロシンキナーゼ」。
^ Bergman M、Mustelin T、Oetken C、Partanen J、Flint NA、Amrein KE、Autero M、Burn P、Alitalo K（1992年8月）。「ヒトp50cskチロシンキナーゼはTyr-505でp56lckをリン酸化し、その触媒活性をダウンレギュレートします」。EMBOジャーナル。11（8）：2919–24。土井：10.1002 /j.1460-2075.1992.tb05361.x。PMC 556773。PMID 1639064。
^ Sun G、Budde RJ（1997年9月）。「細菌発現系からのヒトYesタンパク質チロシンキナーゼの発現、精製、および初期特性評価」。生化学および生物物理学のアーカイブ。345（1）：135–42。土井：10.1006 /abbi.1997.0236。PMID 9281320。
^ 灘S、岡田M、MacAuley A、クーパーJA、中川H（1991年5月）。「p60c-srcの負の調節部位を特異的にリン酸化するプロテインチロシンキナーゼの相補的DNAのクローニング」。ネイチャー。351（6321）：69–72。Bibcode：1991Natur.351 … 69N。土井：10.1038 / 351069a0。PMID 1709258。S2CID 4363527。
^ 灘S、八木T、武田H、徳永T、中川H、井川Y、岡田M、相沢S（1993年6月）。「Cskを欠くマウス胚におけるSrcファミリーキナーゼの構成的活性化」。セル。73（6）：1125–35。土井：10.1016 / 0092-8674（93）90642-4。PMID 8513497。S2CID 37988394。
^ Chong YP、Chan AS、Chan KC、Williamson NA、Lerner EC、Smithgall TE、Bjorge JD、Fujita DJ、Purcell AW、Scholz G、Mulhern TD、Cheng HC。「C末端Srcキナーゼ-相同キナーゼ（CHK）、Srcファミリーチロシンキナーゼの複数の活性コンフォメーションを不活性化するユニークな阻害剤」。Journal of BiologicalChemistry。281（44）：32988–99。土井：10.1074 /jbc.M602951200。PMC 4281726。PMID 16959780。
^ Chong YP、Mulhern TD、Cheng HC。「C末端Srcキナーゼ（CSK）およびCSK相同キナーゼ（CHK）-Srcファミリープロテインキナーゼの内因性負の調節因子」。成長因子。23（3）：233–44。土井：10.1080 / 08977190500178877。PMID 16243715。S2CID 38227036。
^ ユニバーサル蛋白質資源受託番号P41240のために、「チロシン-タンパク質は、CSKキナーゼ」UniProtの。
^ BräuningerA、Holtrich U、Strebhardt K、Rübsamen-WaigmannH（1992年1月）。「プロテインチロシンキナーゼの新しいサブクラスをコードするヒト遺伝子の単離と特性評価」。遺伝子。110（2）：205–11。土井：10.1016 / 0378-1119（92）90649-a。PMID 1371489。
^ Joukov V、Vihinen M、Vainikka S、Sowadski JM、Alitalo K、Bergman M（1997年3月）。「cskチロシンリン酸化部位およびキナーゼドメイン構造に重要なチロシン残基の同定」。生化学ジャーナル。322（3）：927–35。土井：10.1042 / bj3220927。PMC 1218276。PMID 9148770。
^ Vang T、Torgersen KM、Sundvold V、Saxena M、Levy FO、SkålheggBS、Hansson V、Mustelin T、TaskénK。「cAMP依存性プロテインキナーゼによるCOOH末端Srcキナーゼ（Csk）の活性化は、T細胞受容体を介したシグナル伝達を阻害します」。実験医学ジャーナル。193（4）：497–507。土井：10.1084 /jem.193.4.497。PMC 2195911。PMID 11181701。
^ Fiorillo E、OrrúV、Stanford SM、Liu Y、Salek M、Rapini N、Schenone AD、Saccucci P、Delogu LG、Angelini F、Manca Bitti ML、Schmedt C、Chan AC、Acuto O、Bottini N 。「自己免疫関連のPTPN22R620Wの変動は、抑制性チロシン残基上のリンパホスファターゼのリン酸化を減少させます」。Journal of BiologicalChemistry。285（34）：26506–18。土井：10.1074 /jbc.M110.111104。PMC 2924087。PMID 20538612。
外部リンク
米国国立医学図書館の医学主題見出し（MeSH）のCSKチロシンプロテインキナーゼ
生物学ポータル”