チロシン-tRNAリガーゼ – 日本語百科事典辞書

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チロシンのtRNAリガーゼ（EC 6.1.1.1とも呼ばれ、）チロシルtRNA合成酵素である酵素の遺伝子によってコードされるYARS。チロシン–tRNAリガーゼは化学反応を触媒します
チロシン-tRNAリガーゼ
識別子
EC番号
6.1.1.1
CAS番号
9023-45-4
データベース IntEnz IntEnzビュー
ブレンダ
BRENDAエントリー ExPASy NiceZymeビュー KEGG KEGGエントリー MetaCyc 代謝経路
プリアモス
プロフィール
PDB構造
RCSB PDB PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー
AmiGO / QuickGO索 PMC
記事 PubMed 記事 NCBI タンパク質
ATP + L-チロシン+ tRNA（Tyr） ⇌ { rightleftharpoons}
AMP +二リン酸+ L-チロシル-tRNA（Tyr）
この酵素の3つの基質はATP、L-チロシン、およびチロシン特異的転移RNA [tRNA（Tyr）またはtRNA Tyr ]ですが、その3つの産物はAMP、二リン酸、およびL-チロシル-tRNA（Tyr）です。
この酵素はリガーゼのファミリーに属しており、具体的には、tRNAおよび関連化合物で炭素-酸素結合を形成する酵素です。より具体的には、それはアミノアシル-tRNAシンテターゼのファミリーに属する。これらの後者の酵素は、特定のアミノ酸とtRNAに埋め込まれたヌクレオチドトリプレットアンチコドンとの間の接続を確立するアミノアシル化反応において、アミノ酸をそれらの同族の転移RNA（tRNA）にリンクします。したがって、それらは生体内で遺伝暗号を翻訳する酵素です。20個の天然アミノ酸に対応する20個の酵素は、それぞれ10個の酵素からなる2つのクラスに分けられます。この区分は、触媒ドメインに関連付けられた固有のアーキテクチャと、各クラスに固有のシグネチャシーケンスによって定義されます。

コンテンツ
1 構造研究
1.1 真正細菌 1.2 古細菌と下等真核生物 1.3 ホモサピエンスの細胞質 1.4 ホモサピエンスミトコンドリア 1.5 Neurosporacrassaミトコンドリア 1.6 熱帯熱マラリア原虫 1.7 ミミウイルス 1.8 リーシュマニアメジャー
2 サブユニットとドメインの役割
2.1 tRNA（Tyr）の認識 2.2 折りたたみと安定性
3 外部リンク
4 参考文献
5 参考文献

構造研究
2007年後半の時点で、PDBアクセッションコードを使用して、このクラスの酵素について34の構造が解決されています。
チロシルtRNAシンテターゼ（YARS）は、ホモ二量体または疑似二量体構造の単量体のいずれかです。各サブユニットまたは疑似サブユニットは、以下を有するＮ末端ドメインを含む：（ｉ）約２３０アミノ酸残基。（ii）クラスIアミノアシルtRNAシンテターゼのモノヌクレオチド結合フォールド（ロスマンフォールドとしても知られている）。（iii）折り畳みの2つの半分の間の特異な挿入（結合ペプチド1またはCP1として知られている）; （iv）クラスIアミノアシルtRNAシンテターゼの2つのシグネチャー配列HIGHおよびKMSKS。N末端ドメインには酵素の触媒部位が含まれています。YARSのC末端部分は、配列、長さ、構成が異なり、tRNAアンチコドンの認識に関与しています。

真正細菌
Bacillus stearothermophilusのチロシルtRNAシンテターゼは、結晶構造が単独で、またはチロシン、チロシルアデニル酸またはチロシニルアデニル酸との複合体で高分解能（2.3Å ）で解明された最初のシンテターゼでした。（P。Brick 1989）黄色ブドウ球菌YARS および大腸菌YARSの短縮版の構造も解明されています。 B. sterothermophilus YARSとtRNA（Tyr）の複合体の構造モデルは、YARSとtRNA Tyrの両方に関する広範な突然変異誘発データを使用して構築され、YARSとThermusのtRNA（Tyr）の複合体の結晶構造と一致することがわかりました。その後、2.9Åの分解能で解決されたthermophilus。
真正細菌のYARSのC末端部分は2つのドメインを含みます。（i）約100アミノ酸の近位α-ヘリックスドメイン（アンチコドン結合ドメインまたはα-ACBとして知られています）。（ii）リボソームタンパク質S4のC末端ドメインと高い相同性を共有する遠位ドメイン（S4様として知られている）。 S4様ドメインの結晶構造に乱れたB.ステアロサーモフィラスYARS。しかし、生化学的およびNMR実験により、S4様ドメインは溶液中で折りたたまれており、その構造はT. thermophilusYARSの結晶構造と類似していることが示されています。突然変異誘発実験は、α-ACBおよびS4様ドメインをリンクするペプチドの柔軟性が構造における後者の無秩序の原因であり、このリンカーペプチドの配列の要素がYARSによるtRNA（Tyr）とそのチロシンによるアミノアシル化。それらのC末端部分の変動性は、真正細菌のTyrRSを2つのサブグループにランク付けすることにつながります。

古細菌と下等真核生物
いくつかの古細菌のチロシルtRNAシンテターゼの結晶構造が利用可能です。Methanococcus jannaschiiのYARS、tRNA（Tyr）、L-チロシンの複合体の結晶構造は、1.95Åの分解能で解明されています。 Archeoglobus fulgidus、Pyrococcus horikoshii、AeropyrumpernixのYARSの結晶構造も高解像度で解明されています。（M。Kuratani 2006）古細菌YARSのC末端部分には1つのドメインしか含まれこのドメインは、真正細菌のα-ACBドメインとは異なります。トリプトファニルtRNAシンテターゼのC末端ドメインと強い相同性を共有しているため、CW / Yドメインと名付けられました。それはすべての真核生物に存在します。 Saccharomyces cerevisiae由来のYARS、tRNA（Tyr）とチソシルアデニル酸の類似体との間の複合体の構造は、2.4Åの分解能で解明されています。この下部真核生物のYARSは、古細菌のYARSと同様の組織を持っています。

ホモサピエンスの細胞質
ヒトＹＡＲＳは、近位ＣＷ／Ｙドメインおよび遠位真核生物、古細菌または真正細菌のＹＡＲＳには見られない遠位ドメインを含むＣ末端部分を有し、内皮単球活性化ポリペプチドＩＩ（ＥＭＡＰＩＩ）のホモログである。、哺乳類のサイトカイン）。全長の天然YARSには細胞シグナル伝達活性はありませんが、この酵素は細胞培養のアポトーシス中に分泌され、好中球エラスターゼなどの細胞外酵素で切断されます。放出された2つのフラグメント、N末端ミニYARSとC末端EMAP IIのようなC末端ドメインは、活性サイトカインです。mini-YARSの構造は1.18Åの解像度で解決されました。他のYARSと同様に、N末端のロスマンフォールドドメインとC末端のCW / Yドメインが

ホモサピエンスミトコンドリア
ミトコンドリアのチロシル-tRNAシンテターゼ（MT-YARSs）、特にH.サピエンスMT-YARS、おそらく起源YARSの真正細菌起源。それらのC末端部分は、真正細菌のYARSのようなα-ACBおよびS4様ドメインの両方を含み、それらの細胞質ゾルの近縁種と低い配列同一性を共有します。間の複合体の結晶構造の組換え H.サピエンスS4様ドメインを欠くMT-YARS、およびチロシルアデニルのアナログは、2.2オングストロームの分解能で解明されました。

Neurosporacrassaミトコンドリア
核遺伝子cyt-18によってコードされるNeurosporacrassaのミトコンドリア（mt）チロシルtRNAシンテターゼは、mt-tRNA（Tyr）のアミノアシル化を触媒し、ミトコンドリアグループIイントロンのスプライシングを促進する二機能性酵素です。グループIイントロンのスプライシングで機能するC末端が切断されたN.crassamt -YARSの結晶構造は、1.95Åの分解能で決定されています。そのロスマンフォールドドメインと中間α-ACBドメインは、追加のN末端伸長と3つの小さな挿入を除いて、真正細菌YARSのものに重なっています。グループIイントロンリボザイムとスプライシング活性のあるカルボキシ末端が切断されたmt-YARSとの間の複合体の構造は、4.5Åの分解能で解明されています。この構造は、グループIイントロンがホモ二量体タンパク質の2つのサブユニットに結合し、tRNA（Tyr）に結合する表面とは異なる新たに進化したRNA結合表面を持っていることを示しています。このRNA結合表面は、イントロンRNAの保存された触媒コアのホスホジエステル骨格に拡張された足場を提供し、タンパク質が多種多様なグループIイントロンのスプライシングを促進できるようにします。グループIイントロン結合表面には、スプライシング機能の多段階適応を示す、3つの小さな挿入と非スプライシング真正細菌YARSと比較した追加の構造適応が含まれています。

熱帯熱マラリア原虫
熱帯熱マラリア原虫のチロシル-tRNAシンテターゼ（Pf-YARS）と2.2Åの分解能でのチロシル-アデニル酸との複合体の構造は、Pf-YARSの全体的な折り畳みがクラスIシンテターゼに典型的であることを示しています。これは、N末端触媒ドメイン（残基18〜260）とアンチコドン結合ドメイン（残基261〜370）で構成されています。KMSKSモチーフを含むポリペプチドループは高度に秩序化されており、活性部位の結合基質に近接しています。PF-YARSは中に存在しているELRモチーフ、含まれているH.サピエンスミニYARSおよびケモカインを。Pf-YARSは、すべての無性寄生虫段階（リング、栄養型、シゾント）で発現し、宿主の赤血球サイトゾルに輸送され、そこからiRBC破裂時に血漿に放出されます。そのELRペプチドモチーフを使用して、Pf-YARSは宿主マクロファージに特異的に結合して内在化し、炎症性サイトカインTnF-αおよびIL-6の分泌を増強します。Pf-YARSとマクロファージ間の相互作用は、アドヒアランスにリンクされたホスト内皮受容体ICAm-1およびVCAm-1の発現を増強します。

ミミウイルス
Acanthamoeba polyphagaミミウイルスは、既知の最大のDNAウイルスです。このゲノムは、RARS、CARS、MARS、およびYARSの4つのアミノアシルtRNAシンテターゼをコードしています。チロシノールと複合体を形成したミミウイルスチロシルtRNAシンテターゼの結晶構造は、 2.2Åの分解能で解明されています。ミミウイルスYARSは、古細菌型YARSの典型的なフォールドおよび活性部位構成を示し、N末端ロスマンフォールド触媒ドメイン、アンチコドン結合ドメインがあり、余分なC末端ドメインはありません。他の生物のYARSと比較した場合、ユニークな二量体コンフォメーションとそのアンチコドン結合部位の有意差を示します。

リーシュマニアメジャー
トリパノソーマのゲノムに存在する単一のYARS遺伝子は、他の生物の2倍の長さのチロシル-tRBAシンテターゼを持つタンパク質をコードします。倍長のYARSの各半分には、触媒ドメインとアンチコドン結合ドメインが含まれています。ただし、2つの半分は互いに17％のシーケンス同一性しか保持しません。3.0Åの解像度でのリーシュマニアの主要なYARSの結晶構造は、単一分子の2つの半分が標準的なYARS二量体に似た疑似二量体を形成することを示しています。触媒ドメインのC末端コピーは、クラスIアミノアシル-tRNAシンテターゼの特徴である触媒的に重要なHIGHおよびKMSKSモチーフを失っています。したがって、疑似二量体には、1つの機能的活性部位（N末端の半分によって寄与される）と1つの機能的なアンチコドン認識部位（C末端の半分によって寄与される）のみが含まれます。したがって、L。メジャーYARS疑似二量体は本質的に非対称です。

サブユニットとドメインの役割
チロシル-tRNAシンテターゼのN末端ドメインは、基質のチロシンとATPを反応性中間体であるチロシル-アデニル酸（アミノアシル化反応の最初のステップ）に変換し、アミノ酸部分をチロシル-から転移するために必要な化学基を提供します。同族のtRNA（Tyr）の3’OH-CCA末端にアデニル化する（アミノアシル化反応の2番目のステップ）。他のドメインは、（i）同族のtRNA（Tyr）のアンチコドン塩基の認識に関与しています。（ii）真正細菌におけるtRNA（Tyr）の長い可変アームの結合について; および（iii）サイトカイン活性などの無関係な機能。

tRNA（Tyr）の認識
tRNA（Tyr）分子はL字型の構造をしています。その認識には、チロシル-tRNAシンテターゼ二量体の両方のサブユニットが関与します。tRNA（Tyr）のアクセプターアームは1つのYARSモノマーの触媒ドメインと相互作用し、アンチコドンアームは他のモノマーのC末端部分と相互作用します。ほとんどのYARS構造では、モノマーは2回の回転対称性によって互いに関連しています。さらに、YARSとtRNA（Tyr）の間の複合体の利用可能なすべての結晶構造も平面であり、二量体の2つの単量体の対称的なコンフォメーションと2つのtRNA（Tyr）分子が同時に1つのYARS二量体と相互作用します。しかし、チロシン活性化とtRNA（Tyr）帯電の速度論的研究により、溶液中のTyrRSダイマーの抗協同作用が明らかになりました。各TyrRSダイマーは、一度に1つのtRNA（Tyr）分子のみに結合してチロシル化します。したがって、2つのサイトのうち1つだけが常にアクティブになります。
真正細菌からのtRNA（Tyr）のアクセプターステムに塩基対Gua1：Cyt72が存在し、古細菌および真核生物からのtRNA（Tyr）に塩基対Cyt1-Gua72が存在すると、チロシル-tRNAシンテターゼによるtRNATyrの種特異的認識が生じます。YARSとtRNA（Tyr）の間の認識のこの特性は、tRNA（Tyr）のナンセンスサプレッサー誘導体にinvivoでの通常の翻訳プロセスを妨げることなく非天然アミノ酸を特異的にチャージできるアミノアシルtRNAシンテターゼを得るために使用されています。細胞。
チロシルtRNAシンテターゼとトリプトファニルtRNAシンテターゼはどちらもアミノアシルtRNAシンテターゼのクラスIに属し、どちらも二量体であり、どちらもクラスIIモードのtRNA認識を持っています。つまり、可変ループと主溝側から同族のtRNAと相互作用します。アクセプターステムの。これは、単量体であり、アクセプターステムの副溝側から同族のtRNAに接近する他のクラスI酵素とは非常に対照的です。

折りたたみと安定性
Bacillusstearothermophilus由来のチロシルtRNAシンテターゼのアンフォールディング反応と安定性が平衡条件下で研究されています。このホモ二量体酵素は非常に安定しており、展開時の自由エネルギーの変動は41±1 kcal / molに相当します。それはコンパクトなモノマー中間体を通して展開します。安定化の世界的なエネルギーの約3分の1は、2つのサブユニット間の結合に由来し、3分の1は、モノマー中間体の2つの分子のそれぞれを安定化する2次および3次相互作用に由来します。二量体界面内の突然変異と界面の遠位の突然変異の両方が、サブユニット間の関連を不安定にする可能性がある。これらの実験は、YARSのモノマーが酵素的に不活性であることを特に示しています。

外部リンク
チロシルtRNAシンテターゼ（YARS）（EC 6.1.1.1）、

参考文献
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