V-ATPase – 日本語百科事典辞書

V-ATPase

は液胞Hについてです+ATPase。胃
H用+/ K+ATPase、水素カリウムATPaseを参照してください
。植物/真菌原形質膜
Hの場合+ATPase、プロトンATPaseを参照してください液胞型ATPase（V-ATPase）は、真核生物で非常に多様な機能を持つ、高度に保存された進化的に古代の酵素です。 V-ATPaseは、さまざまな細胞内オルガネラを酸性化し、多数の細胞型の原形質膜にプロトンを送り込みます。V-ATPaseは、ATP加水分解のエネルギーを、真核細胞の細胞膜および原形質膜を通過するプロトン輸送に結び付けます。それは一般的にATPシンターゼの正反対として見られていますATPシンターゼは、プロトン勾配からのエネルギーを使用してATPを生成するプロトンチャネルであるためです。ただし、V-ATPaseは、ATP加水分解からのエネルギーを使用してプロトン勾配を生成するプロトンポンプです。 V-ATPase V-ATPaseの概略図
識別子
シンボル-ATPase TCDB .A.2 OPMスーパーファミリー 5 OPMタンパク質 2bl2 メンブラノーム 226 V-ATPase、サブユニットc（Vo）
V型ナトリウムの膜貫通領域は、
ATPアーゼから
エンテロコッカスヒラエ。脂質二重層の計算された炭化水素境界は、
赤と青の点で示されています
識別子
シンボルTP-synt_C Pfam F00137 InterPro PR002379 PROSITE DOC00526 SCOP2
1aty / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
V-ATPase、サブユニットC（V1）
酵母v型ATPアーゼのサブユニットC（vma5p）の結晶構造
識別子
シンボル-ATPase_C Pfam F03223 InterPro PR004907 SCOP2
1u7l / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
V-ATPase、サブユニットI / a
識別子
シンボル_ATPase_I Pfam F01496 InterPro PR002490 SCOP2
3rrk / SCOPe / SUPFAM TCDB 3.A.2
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
V-ATPase、サブユニットE
識別子
シンボルATP-synt_E Pfam F01991
Pfam氏族L0255 InterPro PR002842
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
V-ATPase、サブユニットd / d2
v-atpaseのサブユニットC（酵母サブユニットd）の結晶構造
識別子
シンボルATP-synt_AC39 Pfam F01992 InterPro PR002843 SCOP2
1r5z / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
V-ATPase、サブユニットH、N末端
saccharomycescerevisiaeのv型ATPアーゼの調節サブユニットHの結晶構造
識別子
シンボル-ATPase_H_N Pfam F03224
Pfam氏族L0020 InterPro PR004908 SCOP2
1ho8 / SCOPe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
V-ATPase、サブユニットG
識別子
シンボル-ATPase_G Pfam F03179
Pfam氏族L0255 InterPro PR005124
利用可能なタンパク質構造：
Pfam
構造/ ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum 構造の概要
古細菌型ATPアーゼ（A-ATPアーゼ）としてしばしば作業こと古細菌に見出されるATPアーゼの関連グループであるATPシンターゼ。それはV-ATPaseとクレードV / A-ATPaseを形成します。いずれかのグループのほとんどのメンバーは陽子をシャトルします（H+）、しかし、いくつかのメンバーはナトリウムイオン（Na+）代わりは。

コンテンツ
1 V-ATPaseが果たす役割
2 構造
2.1 V 1
2.1.1 サブユニットC
2.1.1.1 サブユニットC関数
2.1.2 サブユニットE、G
2.1.3 サブユニットH
2.2 V o
2.2.1 サブユニットa / I
2.2.2 サブユニットd / C
2.2.3 サブユニットc
3 V-ATPaseアセンブリ
4 V-ATPaseの進化
5 V-ATPase活性の調節
6 人間の病気
6.1 大理石骨病
6.2 遠位尿細管性アシドーシス（dRTA）
6.3 過剰なオートファジーを伴うX連鎖筋障害（XMEA）
7 命名法
8 も参照してください
9 参考文献
10 外部リンク

V-ATPaseが果たす役割
V-ATPaseは、エンドソーム、リソソーム、分泌小胞などの多くの細胞小器官の膜内に見られ、これらの細胞小器官の機能に重要なさまざまな役割を果たします。たとえば、V-ATPaseによって生成された酵母液胞膜を横切るプロトン勾配は、Hを介して液胞へのカルシウムの取り込みを促進します+/ Ca2+アンチポーターシステム。神経細胞のシナプス伝達において、V-ATPaseはシナプス小胞を酸性化します。ノルエピネフリンはV-ATPaseによって小胞に入ります。
V-ATPaseは、腎臓の挿入細胞、破骨細胞（骨吸収細胞）、マクロファージ、好中球、精子、昆虫の中腸細胞、特定の腫瘍細胞など、さまざまな細胞の原形質膜にも見られます。原形質膜V-ATPaseは、pH恒常性、結合輸送、腫瘍転移などのプロセスに関与しています。精子の先体膜のV-ATPaseは先体を酸性化します。この酸性化は、卵の原形質膜をドリルスルーするために必要なプロテアーゼを活性化します。破骨細胞原形質膜のV-ATPaseは、骨吸収に必要なプロトンを骨表面に送り出します。腎臓の挿入細胞では、V-ATPaseがプロトンを尿に送り込み、重炭酸塩の血液への再吸収を可能にします。さらに、毒素送達、ウイルス侵入、膜標的化、アポトーシス、細胞質pHの調節、タンパク質分解プロセス、細胞内システムの酸性化など、他のさまざまな生物学的プロセスがV-ATPaseの重要な役割です。
V-ATPaseは、細胞の形態形成の発達にも重要な役割を果たします。酵素の触媒サブユニット（A）をコードする遺伝子vma-1遺伝子の破壊は、成長速度、分化、および真菌Neurosporacrassaで生存可能な胞子を生成する能力を著しく損ないます。

構造
このセクションは、V / A-ATPaseサブユニットC、
V / A-ATPaseサブユニットEおよびG、
V / A-ATPaseサブユニットHおよび
V / A-ATPaseサブユニットd / Cというタイトルの記事に分割する
酵母V-ATPアーゼは、最もよく特徴付けられています。2つのドメインからなる機能的なV-ATPase複合体を形成するために同定されたサブユニットは少なくとも13個サブユニットは、V oドメイン（膜に関連するサブユニット、図の小文字）またはV 1ドメイン（周辺に関連するサブユニット、図の大文字）のいずれかに属します。
V 1には、8つのサブユニットAHが含まれ、触媒AおよびBサブユニットの3つのコピー、固定子サブユニットEおよびGの3つのコピー、および調節CおよびHサブユニットの1つのコピーが含まれます。さらに、V 1ドメインには、中央のローターアクスルを形成するサブユニットDとFも含まれています。 V 1ドメインには、B、C、E、Gなどの組織特異的サブユニットアイソフォームが含まれています。B1アイソフォームへの変異は、ヒトの疾患である遠位尿細管性アシドーシスと感音難聴を引き起こします。
V oドメインには、6つの異なるサブユニット、a、d、c、c ‘、c “、およびeが含まれていますが、cリングの化学量論は、タバコスズメガ（Manduca sexta）Vについて仮定されているデカマーとの議論の問題です。-ATPase。哺乳動物V O酵母V-ATPアーゼは、Vph1p、及びStv1p二オルガネラ特異的サブユニットアイソフォームを含むがドメインは、サブユニットおよびDの組織特異的アイソフォームを含有する。変異ヒト疾患の乳児におけるA3アイソフォーム結果に悪性骨粗鬆症、およびa4アイソフォームへの変異は、遠位腎尿細管アシドーシスを引き起こし、場合によっては感覚神経性難聴を伴う。
V 1 Vのに対し、ドメインは、ATP加水分解のために責任があるOドメインは、プロトン転座を担当しています。サブユニットAの触媒ヌクレオチド結合部位でのATP加水分解は、サブユニットDとFで構成される中央の茎の回転を駆動し、サブユニットに対するcサブユニットのバレルの回転を駆動します。V-ATPaseの複雑な構造は、単粒子クライオEMとネガティブ染色によってそれぞれ解決されたM.SextaとYeastの複合体の構造から明らかになりました。これらの構造は、V-ATPアーゼはV分割しながら、C、H、及びサブユニットによって形成された密度のカラーによって連結された3-ステータネットワーク、有することを明らかにした1とV oドメインは、F、D、およびdサブユニットによって形成される中央のローターアクスルと相互作用しません。触媒ABドメイン内のATPの加水分解によって引き起こされるこの中央ローターアクスルの回転は、サブユニットを通過するcサブユニットのバレルの動きをもたらし、膜を横切るプロトン輸送を駆動します。化学量論加水分解各ATPのために転2つのプロトンのはジョンソンによって提案されています。
酵母V-ATPaseの構造サブユニットに加えて、組み立てに必要な関連タンパク質が同定されています。これらの関連タンパク質は、V oドメインの組み立てに不可欠であり、Vma12p、Vma21p、およびVma22pと呼ばれます。 3つのタンパク質のうちの2つ、Vma12pとVma22pは、Vph1p（サブユニットa）に一時的に結合して、その集合と成熟を助ける複合体を形成します。 Vma21pアセンブリVの座標oをサブユニットならびにV護衛Oへの輸送のための小胞にドメインをゴルジ体。

V 1
V 1 V-ATPアーゼのドメインは、ATP加水分解のサイトです。Vのとは異なり、O、V 1ドメインは親水性です。この可溶性ドメインは、交互のAおよびBサブユニット、中央ローターD、周辺ステーターGおよびE、および調節サブユニットCおよびHの六量体で構成されます。ATPの加水分解は、6つのA | Bインターフェースのコンフォメーション変化を促進します。それはATPシンターゼとは異なり、中央ロータDの回転に伴って、V 1解離したときにドメインがアクティブアーゼありません。 V 1つのサブユニット
サブユニット
人間の遺伝子
ノート A、B ATP6V1A、ATP6V1B1、ATP6V1B2
触媒六量体。 ATP6V1C1、ATP6V1C2 ATP6V1D
イオン特異性の原因となる中央ローターの茎。 E、G ATP6V1E1、ATP6V1E2、ATP6V1G1、ATP6V1G2、ATP6V1G3 ATP6V1F ATP6V1H

サブユニットC
V-ATPase（Vacuolar-ATPase）Cは、V1複合体の一部であるC末端サブユニットを表し、V1複合体とVo複合体の間のインターフェースに局在しています。

サブユニットC関数
Cサブユニットは、V-ATPaseのアセンブリを制御する上で重要な役割を果たし、酵素の触媒（V1 ）セクターと膜（VO）セクターをまとめる柔軟な固定子として機能します。 ATPase複合体からのサブユニットCの放出は、V1およびVoサブ複合体の解離をもたらします。これは、細胞内のV-ATPase活性を制御する上で重要なメカニズムです。本質的に、高い電気化学的勾配と低いpHを作り出すことにより、これは酵素に力を与えてより多くのATPを作り出します。

サブユニットE、G
これらの関連するサブユニットは、A / V-ATPaseの茎を構成します。それらは組み立てにおいて重要であり、活動においてプッシュロッドとして機能する可能性がEにはA / Bに接続するためのキャップがありますが、Gにはありません。それらはおそらく遺伝子重複によって単一のタンパク質から進化した。

サブユニットH
このサブユニットは活動にのみ関与し、組み立てには関与しません。このサブユニットは、遊離V1サブユニットの阻害剤としても機能します。V1とVoが解離すると、ATP加水分解が停止します。

V o
V Oドメインは、プロトン転座を担当しています。F型ATPシンターゼとは異なり、V oドメインは通常、プロトンを自身の濃度勾配に逆らって輸送します。Vの回転Oドメインは、Vと協調運動中のプロトン輸送1 ATP加水分解のために責任があるドメインを、。V oドメインは疎水性であり、いくつかの解離可能なサブユニットで構成されています。これらのサブユニットは、Vに存在するOこの機能プロトンカーゼにするドメイン。それらについて以下に説明します。 V Oサブユニット
サブユニット
人間の遺伝子
ノート
a / I
ATP6V0A1、ATP6V0A2、ATP6V0A4 ATP6V0B、ATP6V0C
さまざまなサイズのリング。
d / CATP6V0D1、ATP6V0D2 e ATP6V0E1、ATP6V0E2
9kDaの疎水性アセンブリタンパク質。
AC45 / S1 ATP6AP1 アクセサリーサブユニットS2 ATP6AP2
アクセサリーサブユニット

サブユニットa / I
116kDaサブユニット（またはサブユニットa）とサブユニットIは、それぞれV-またはA-ATPaseのVoまたはAo複合体に見られます。116kDaサブユニットは、ATPase複合体の集合とプロトン輸送活性に必要な膜貫通型糖タンパク質です。116kDaサブユニットのいくつかのアイソフォームが存在し、特定のオルガネラのV-ATPaseの異なるターゲティングと調節に潜在的な役割を提供します。
116 kDaサブユニットの機能は定義されていませんが、その予測される構造は6〜8個の膜貫通セクターで構成されており、FOのサブユニットaと同様に機能する可能性が

サブユニットd / C
A-ATpasesのサブユニットCと呼ばれるV-ATPaseのサブユニットdは、Vo複合体の一部です。Cリングの中央に収まるので、ローターとして機能すると考えられています。真核生物には、このサブユニットにはd / d1とd2の2つのバージョンが
哺乳類では、d1（ATP6V0D1）は遍在的に発現するバージョンであり、d2（ATP6V0D2）は特定の細胞型でのみ発現します。

サブユニットc
F型ATPシンターゼと同様に、V-ATPaseの膜貫通領域には、主にプロトンの移動に関与する膜貫通サブユニットのリングが含まれています。ただし、F型ATPシンターゼとは異なり、V-ATPaseにはcリングに複数の関連サブユニットが酵母などの真菌には、3つの関連するサブユニット（さまざまな化学量論）があり、他のほとんどの真核生物には2つ

V-ATPaseアセンブリ
サブユニットHとc “を除いて、サブユニットをコードする遺伝子のいずれかが削除されると、酵母V-ATPaseは組み立てられません。サブユニットHがないと、組み立てられたV-ATPaseはアクティブになりません。そしてc “サブユニットの喪失は酵素活性の脱共役をもたらします。
V-ATPaseの組み立ての正確なメカニズムについてはまだ議論の余地があり、2つの異なる可能性を示唆する証拠が突然変異分析は、及びインビトロでのアッセイは、予め組み立てられたVことが示されているOおよびV 1ドメインは独立アセンブリと呼ばれるプロセスで複雑なものを形成するために組み合わせることができます。独立したアセンブリのサポートは、組み立てVという知見を含むOドメインは、Vの非存在下での液胞に見出され得る1フリーVに対し、ドメイン1つのドメインに見出すことができる細胞質ではなく、液胞。対照的に、in vivoでパルスチェイス実験は、Vの間の早期の相互作用を明らかにしているOおよびV 1つのサブユニットは、フォームに段階的に追加されることを示唆し、特定、AおよびBサブユニットであることが、サブユニット協調的な組み立てプロセスにおける単一の複合体。

V-ATPaseの進化
祖先の遺伝子復活と呼ばれる比較的新しい技術は、V-ATPaseの進化の歴史に新たな光を当てました。2つの異なるタンパク質からなる祖先型のV-ATPase構造が、3つの異なるタンパク質を持つ真菌バージョンにどのように進化するかが示されています。 V型ATPアーゼは、古細菌と類似している（いわゆる）A型ATPシンターゼ、真核生物の古細菌起源をサポートするという事実（のようEocyte仮説も参照ロキアーキオータに）。それぞれF型の古細菌のいくつかの系統とA型ATPaseの細菌のいくつかの系統の例外的な発生は、遺伝子の水平伝播の結果と見なされます。

V-ATPase活性の調節
V-ATPアーゼは、具体的には、（CCA）をコンカナマイシンなどとA balifomycinマクロライド系抗生物質によって阻害されることが知られている1。インビボV-ATPase活性の調節は、Vの可逆的解離によって達成される1 VからドメインOドメイン。初期組立後、昆虫の両方タバコスズメガおよび酵母V-ATPアーゼは可逆フリーVに逆アセンブルすることができ、O及びV 1つのドメイングルコースの2〜5分剥奪後。可逆的分解は、酵母や昆虫に存在するため、V-ATPase活性を調節する一般的なメカニズムである可能性が再組み立ては、RAVE（Hのレギュレーター）と呼ばれる複合体によって支援されるます+-液胞およびエンドソーム膜のATPアーゼ）。 V-ATPaseの分解と再構築には、新しいタンパク質合成は必要ありませんが、無傷の微小管ネットワークが必要です。

人間の病気
大理石骨病

大理石骨病は、破骨細胞の骨吸収に欠陥がある遺伝性疾患のグループを表す総称です。優性および劣性大理石骨病の両方がヒトで発生します。常染色体優性大理石骨病は、もろい骨による頻繁な骨折を経験している成人に軽度の症状を示します。大理石骨病のより重症な形態は、常染色体劣性乳児悪性大理石骨病と呼ばれます。ヒトの劣性大理石骨病の原因となる3つの遺伝子が同定されています。それらはすべて、骨吸収に不可欠なプロトンの生成と分泌の経路に直接関与しています。1つの遺伝子は炭酸脱水酵素II（CAII）であり、変異すると、尿細管性アシドーシス（タイプ3）を伴う大理石骨病を引き起こします。クロライドチャネルClC7遺伝子への突然変異はまた、優性および劣性大理石骨病の両方を引き起こす。劣性乳児悪性大理石骨病の患者の約50％は、V-ATPaseのa3サブユニットアイソフォームに変異を持っている。ヒトでは、破骨細胞に見られるV-ATPaseサブユニットアイソフォームa3に26の突然変異が同定されており、骨疾患の常染色体劣性大理石骨病を引き起こします。

遠位尿細管性アシドーシス（dRTA）
腎プロトン分泌におけるV-ATPase活性の重要性は、遺伝性疾患の遠位尿細管性アシドーシスによって強調されています。すべての場合において、尿細管性アシドーシスは、全身のpHを調節する正常な腎メカニズムの障害に起因します。尿細管性アシドーシスには4つのタイプが1型は遠位尿細管性アシドーシスであり、皮質集合管がpH 5未満で尿を酸性化できないことに起因します。常染色体劣性dRTAの一部の患者は、感覚神経性聴力損失も持っています。このタイプのRTAの遺伝は、V-ATPaseサブユニットアイソフォームB1またはアイソフォームa4への突然変異、またはCl- / HCO3-交換体であるバンド3（AE1とも呼ばれる）の突然変異のいずれかから生じる。 V-ATPaseアイソフォームB1への12の異なる突然変異およびa4の24の異なる突然変異はdRTAにつながります。逆転写ポリメラーゼ連鎖反応研究は、腎臓の挿入細胞および蝸牛におけるa4サブユニットの発現を示した。 a4サブユニット遺伝子の突然変異によって引き起こされるdRTAは、内耳の内リンパを正常に酸性化できないことによる難聴と関連している場合が

過剰なオートファジーを伴うX連鎖筋障害（XMEA）
過剰なオートファジーを伴うX連鎖性筋障害は、VMA21遺伝子の変異に起因するまれな遺伝性疾患です。この疾患は小児期に発症し、ゆっくりと進行する筋力低下を引き起こし、通常は脚から始まり、一部の患者は最終的に高齢の車椅子による支援を必要とする可能性がある。Vma21タンパク質はV-ATPaseの組み立てを支援し、XMEAに関連する変異により、V-ATPaseの活性が低下し、リソソームのpHが上昇します。

命名法
V oという用語には、下付き文字に小文字の「o」（数字の「ゼロ」ではない）が含まれています。「o」はオリゴマイシンを表し、F-ATPaseの相同領域に結合します。NCBIの人間の遺伝子表記では、文字「o」ではなく「ゼロ」として指定されていることに注意してたとえば、Voのヒトcサブユニットの遺伝子は、NCBI遺伝子データベースに「ATP6VOC」（「o」付き）ではなく「ATP6V0C」（ゼロ付き）としてリストされています。多くの文献もこの間違いを犯しています。

も参照してください
ATP合成酵素
ATPアーゼ F-ATPase Na + / K + -ATPase

参考文献
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外部リンク
米国国立医学図書館の医学主題見出し（MeSH）のV型+ ATPアーゼ