ZBTB33


ZBTB33
転写制御因子Kaisoがあるタンパク質、ヒトででエンコードされていることをZBTB33 遺伝子。この遺伝子は、メチル化されたCGCGおよびメチル化されていないコンセンサスKAISO結合部位TCCTGCNAにも結合する、バイモーダルDNA結合特異性を持つ転写調節因子をコードします。このタンパク質には、N末端のPOZ / BTBドメインと3つのC末端のジンクフィンガーモチーフが含まれています。N-CoRリプレッサー複合体を動員して、ヒストンの脱アセチル化と標的遺伝子プロモーターにおける抑制的なクロマチン構造の形成を促進します。これは、Wntシグナル伝達経路の標的遺伝子の抑制に寄与する可能性があり、カテニンデルタ-2(CTNND2)の動員によって標的遺伝子のサブセットの転写を活性化する可能性もカテニンデルタ-1(CTNND1)との相互作用は、メチル化および非メチル化DNAの両方への結合を阻害します。また、核内輸送受容体であるインポーチン-α2(カリオフェリンα2またはRAGコホート1としても知られています)と直接相互作用し、このタンパク質の核内輸送を仲介する可能性があるいは、同じタンパク質をコードするスプライシングされた転写変異体が同定されています。 ZBTB33 利用可能な構造 PDB オーソログ検索:PDBe RCSB
PDBIDコードのリスト
2LT7、3FKC、3M4T、3M8V、4F6M、4F6N
識別子
エイリアス
ZBTB33、ZNF- kaiso、ZNF348、ジンクフィンガーおよび33を含むBTBドメイン
外部ID
OMIM:300329 MGI:1927290 HomoloGene:4931 GeneCards:ZBTB33
遺伝子の位置(ヒト) Chr。 X染色体(ヒト)
バンド Xq24 始める
120,250,752 bp
終わり
120,258,398 bp
遺伝子の位置(マウス) Chr。 X染色体(マウス)
バンド
X | X A3.3
始める
38,189,793 bp
終わり
38,197,046 bp
RNA発現パターン
その他の参照式データ
遺伝子オントロジー
分子機能
• メチル-CpG結合• 配列特異的DNA結合• DNA結合• GO:0001948タンパク質結合• 金属イオン結合• 核酸結合• GO:0001200、GO:0001133、GO:0001201 DNA結合転写因子活性、RNAポリメラーゼII -明確な
細胞成分
• 細胞膜• 核小体• 核• 核質• 細胞質• 細胞質ゾル
生物学的プロセス
• GO:0007243細胞内シグナル伝達• 転写の負の調節、DNAテンプレート• 転写の調節、DNAテンプレート• Wntシグナル伝達経路• 転写、DNAテンプレート• RNAポリメラーゼIIによる転写の調節
出典:Amigo / QuickGO
オーソログ
種族
人間
ねずみ Entrez10009 56805 Ensembl ENSG00000177485 ENSMUSG00000048047 UniProt Q86T24 Q8BN78
RefSeq(mRNA)NM_006777 NM_001184742 NM_001079513 NM_020256
RefSeq(タンパク質)NP_001171671 NP_006768 NP_001072981 NP_064652
場所(UCSC)
Chr X:120.25 – 120.26 Mb
Chr X:38.19 – 38.2 Mb
PubMed検索
ウィキデータ

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マウスの表示/

コンテンツ
1 相互作用
2 参考文献
3 参考文献
4 外部リンク

相互作用
ZBTB33は、HDAC3、核内受容体コリプレッサー1 およびCTNND1と相互作用することが示されています。

参考文献
^ GRCh38:Ensemblリリース89:ENSG00000177485 – Ensembl、2017年5月 ^ GRCm38:Ensemblリリース89:ENSMUSG00000048047 – Ensembl、2017年5月 ^ 「HumanPubMedリファレンス:」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立バイオテクノロジー情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「EntrezGene:ZBTB33ジンクフィンガーおよび33を含むBTBドメイン」。
^ 「33 を含むZBTB33ジンクフィンガーおよびBTBドメイン-遺伝子-NCBI」。www.ncbi.nlm.nih.gov 。
^ Yoon HG、Chan DW、Reynolds AB、Qin J、Wong J。「N-CoRはメチルCpG結合タンパク質Kaisoを介してDNAメチル化依存性抑制を仲介します」。分子細胞。12(3):723–34。土井:10.1016 /j.molcel.2003.08.008。PMID 14527417。   ^ ダニエルJM、レイノルズAB(1999年5月)。「カテニンp120(ctn)は、新規BTB / POZドメインジンクフィンガー転写因子であるKaisoと相互作用します」。分子生物学および細胞生物学。19(5):3614–23。土井:10.1128 /mcb.19.5.3614。PMC 84161。PMID 10207085。   

参考文献
ダニエルJM、レイノルズAB(1999年5月)。「カテニンp120(ctn)は、新規BTB / POZドメインジンクフィンガー転写因子であるKaisoと相互作用します」。分子生物学および細胞生物学。19(5):3614–23。土井:10.1128 /mcb.19.5.3614。PMC  84161。PMID  10207085。
Hartley JL、Temple GF、Brasch MA。「invitro部位特異的組換えを使用したDNAクローニング」。ゲノム研究。10(11):1788–95。土井:10.1101 /gr.143000。PMC  310948。PMID  11076863。
Wiemann S、Weil B、Wellenreuther R、Gassenhuber J、Glassl S、Ansorge W、BöcherM、BlöckerH、Bauersachs S、Blum H、Lauber J、DüsterhöftA、Beyer A、KöhrerK、Strack N、Mewes HW、OttenwälderB 、Obermaier B、Tampe J、Heubner D、Wambutt R、Korn B、Klein M、Poustka A。「ヒト遺伝子とタンパク質のカタログに向けて:ヒトcDNAをコードする500の新規完全タンパク質の配列決定と分析」。ゲノム研究。11(3):422–35。土井:10.1101 /gr.GR1547R。PMC  311072。PMID  11230166。
Prokhortchouk A、Hendrich B、JørgensenH、Ruzov A、Wilm M、Georgiev G、Bird A、Prokhortchouk E。「p120カテニンパートナーのKaisoはDNAメチル化依存性の転写抑制因子です」。遺伝子と開発。15(13):1613–8。土井:10.1101 /gad.198501。PMC  312733。PMID  11445535。
Daniel JM、Ireton RC、Reynolds AB。「Kaisoに対するモノクローナル抗体:新しい転写因子とp120ctn結合タンパク質」。ハイブリドーマ。20(3):159–66。土井:10.1089 / 027245701750293484。PMID  11461664。
Yoon HG、Chan DW、Reynolds AB、Qin J、Wong J。「N-CoRはメチルCpG結合タンパク質Kaisoを介してDNAメチル化依存性抑制を仲介します」。分子細胞。12(3):723–34。土井:10.1016 /j.molcel.2003.08.008。PMID  14527417。
Kondapalli J、Flozak AS、Albuquerque ML。「層流せん断応力は、ヒト冠状動脈内皮細胞におけるp120カテニン、Kaiso転写因子、および血管内皮カドヘリンの遺伝子発現を特異的に調節します」。Journal of BiologicalChemistry。279(12):11417–24。土井:10.1074 /jbc.M306057200。PMID  14699141。
Wiemann S、Arlt D、Huber W、Wellenreuther R、Schleeger S、Mehrle A、Bechtel S、Sauermann M、Korf U、Pepperkok R、SültmannH、Poustka A。「ORFeomeから生物学へ:機能ゲノミクスパイプライン」。ゲノム研究。14(10B):2136–44。土井:10.1101 /gr.2576704。PMC  528930。PMID  15489336。
Kim SW、Park JI、Spring CM、Sater AK、Ji H、Otchere AA、Daniel JM、McCrea PD。「非標準的なWntシグナルは、Kaiso転写リプレッサーとp120-カテニンによって調節されます」。ネイチャーセルバイオロジー。6(12):1212–20。土井:10.1038 / ncb1191。PMID  15543138。S2CID  19404686。
Ruzov A、Dunican DS、Prokhortchouk A、Pennings S、Stancheva I、Prokhortchouk E、Meehan RR。「Kaisoは両生類の発達に不可欠なゲノムワイドな転写抑制因子です」。開発。131(24):6185–94。土井:10.1242 /dev.01549。PMID  15548582。
Kelly KF、Otchere AA、Graham M、Daniel JM。「BTB / POZ転写調節因子Kaisoの核移行」。Journal of CellScience。117(Pt 25):6143–52。土井:10.1242 /jcs.01541。PMID  15564377。
Rush J、Moritz A、Lee KA、Guo A、Goss VL、Spek EJ、Zhang H、Zha XM、Polakiewicz RD、Comb MJ。「癌細胞におけるチロシンリン酸化の免疫親和性プロファイリング」。ネイチャーバイオテクノロジー。23(1):94–101。土井:10.1038 / nbt1046。PMID  15592455。S2CID  7200157。
Soubry A、van Hengel J、Parthoens E、Colpaert C、Van Marck E、Waltregny D、Reynolds AB、van Roy F。「転写抑制因子Kaisoの発現と核内位置は腫瘍微小環境によって調節されている」。がん研究。65(6):2224–33。土井:10.1158 /0008-5472.CAN-04-2020。PMID  15781635。
Spring CM、Kelly KF、O’Kelly I、Graham M、Crawford HC、Daniel JM。「カテニンp120ctnは、ベータカテニン/ TCF標的遺伝子マトリライシンのKaisoを介した転写抑制を阻害します」。実験的細胞研究。305(2):253–65。土井:10.1016 /j.yexcr.2005.01.007。PMID  15817151。
ArányiT、Faucheux BA、Khalfallah O、Vodjdani G、Biguet NF、Mallet J、Meloni R。「ヒトチロシンヒドロキシラーゼ遺伝子の組織特異的メチル化は、最初のエクソンの新しい調節エレメントを明らかにします」。神経化学ジャーナル。94(1):129–39。土井:10.1111 /j.1471-4159.2005.03173.x。PMID  15953356。
Defossez PA、Kelly KF、Filion GJ、Pérez-TorradoR、Magdinier F、Menoni H、Nordgaard CL、Daniel JM、Gilson E。「ヒトエンハンサーブロッカーCTC結合因子は転写因子Kaisoと相互作用します」。Journal of BiologicalChemistry。280(52):43017–23。土井:10.1074 /jbc.M510802200。PMID  16230345。

外部リンク
ZBTB33 +タンパク質、+米国国立医学図書館の医学主題見出し(MeSH)のヒト FactorBook ZBTB33 UCSC GenomeBrowserでのZBTB33ヒト遺伝子の位置。
UCSC GenomeBrowserのZBTB33ヒト遺伝子の詳細。
には、パブリックドメインにある米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。
Stub
  ヒトX染色体上の遺伝子および/またはその関連タンパク質に関するこ